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- EMDB-39675: Cryo-EM structure of the complex IR with one insulin -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-39675
タイトルCryo-EM structure of the complex IR with one insulin
マップデータ
試料
  • 複合体: The complex of IR with one insulin
    • タンパク質・ペプチド: Isoform Short of Insulin receptor
    • タンパク質・ペプチド: Insulin
キーワードInsulin receptor / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to oxygen-containing compound / regulation of female gonad development / positive regulation of meiotic cell cycle / insulin-like growth factor II binding / positive regulation of developmental growth / male sex determination / insulin receptor complex / exocrine pancreas development / insulin-like growth factor I binding / positive regulation of protein-containing complex disassembly ...cellular response to oxygen-containing compound / regulation of female gonad development / positive regulation of meiotic cell cycle / insulin-like growth factor II binding / positive regulation of developmental growth / male sex determination / insulin receptor complex / exocrine pancreas development / insulin-like growth factor I binding / positive regulation of protein-containing complex disassembly / dendritic spine maintenance / cargo receptor activity / insulin binding / PTB domain binding / adrenal gland development / neuronal cell body membrane / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / positive regulation of respiratory burst / amyloid-beta clearance / regulation of embryonic development / positive regulation of receptor internalization / protein kinase activator activity / insulin receptor substrate binding / epidermis development / positive regulation of glycogen biosynthetic process / phosphatidylinositol 3-kinase binding / Signal attenuation / transport across blood-brain barrier / heart morphogenesis / activation of protein kinase B activity / dendrite membrane / Insulin receptor recycling / insulin-like growth factor receptor binding / neuron projection maintenance / receptor-mediated endocytosis / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of MAP kinase activity / positive regulation of glycolytic process / learning / positive regulation of D-glucose import / positive regulation of protein secretion / placental growth factor receptor activity / insulin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / stem cell factor receptor activity / boss receptor activity / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / epidermal growth factor receptor activity / fibroblast growth factor receptor activity / insulin-like growth factor receptor activity / receptor protein-tyrosine kinase / peptidyl-tyrosine phosphorylation / hormone activity / caveola / receptor internalization / memory / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / cellular response to insulin stimulus / glucose metabolic process / male gonad development / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / late endosome / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / amyloid-beta binding / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protein tyrosine kinase activity / protein autophosphorylation / histone H3Y41 kinase activity / histone H2AXY142 kinase activity / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of protein phosphorylation / lysosome / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / endosome membrane / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / protein phosphorylation / protein domain specific binding / axon / symbiont entry into host cell / external side of plasma membrane / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex binding / GTP binding / positive regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular exosome / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Insulin receptor, trans-membrane domain / Insulin receptor trans-membrane segment / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. ...Insulin receptor, trans-membrane domain / Insulin receptor trans-membrane segment / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type III domain / : / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Insulin receptor / Insulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.01 Å
データ登録者Xi Z
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM structure of the complex IR with one insulin
著者: Xi Z
履歴
登録2024年4月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月9日-
マップ公開2025年4月9日-
更新2025年4月9日-
現状2025年4月9日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_39675.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_39675.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.32 Å/pix.
x 300 pix.
= 396. Å		1.32 Å/pix.
x 300 pix.
= 396. Å		1.32 Å/pix.
x 300 pix.
= 396. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.32 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.07
最小 - 最大-0.29712036 - 0.7091996
平均 (標準偏差)0.00037120385 (±0.011612733)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 396.00003 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_39675_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_39675_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_39675_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : The complex of IR with one insulin

全体名称: The complex of IR with one insulin
要素
  • 複合体: The complex of IR with one insulin
    • タンパク質・ペプチド: Isoform Short of Insulin receptor
    • タンパク質・ペプチド: Insulin

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超分子 #1: The complex of IR with one insulin

超分子名称: The complex of IR with one insulin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Isoform Short of Insulin receptor

分子名称: Isoform Short of Insulin receptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 155.329094 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MATGGRRGAA AAPLLVAVAA LLLGAAGHLY PGEVCPGMDI RNNLTRLHEL ENCSVIEGHL QILLMFKTRP EDFRDLSFPK LIMITDYLL LFRVYGLESL KDLFPNLTVI RGSRLFFNYA LVIFEMVHLK ELGLYNLMNI TRGSVRIEKN NELCYLATID W SRILDSVE ...文字列:
MATGGRRGAA AAPLLVAVAA LLLGAAGHLY PGEVCPGMDI RNNLTRLHEL ENCSVIEGHL QILLMFKTRP EDFRDLSFPK LIMITDYLL LFRVYGLESL KDLFPNLTVI RGSRLFFNYA LVIFEMVHLK ELGLYNLMNI TRGSVRIEKN NELCYLATID W SRILDSVE DNYIVLNKDD NEECGDICPG TAKGKTNCPA TVINGQFVER CWTHSHCQKV CPTICKSHGC TAEGLCCHSE CL GNCSQPD DPTKCVACRN FYLDGRCVET CPPPYYHFQD WRCVNFSFCQ DLHHKCKNSR RQGCHQYVIH NNKCIPECPS GYT MNSSNL LCTPCLGPCP KVCHLLEGEK TIDSVTSAQE LRGCTVINGS LIINIRGGNN LAAELEANLG LIEEISGYLK IRRS YALVS LSFFRKLRLI RGETLEIGNY SFYALDNQNL RQLWDWSKHN LTITQGKLFF HYNPKLCLSE IHKMEEVSGT KGRQE RNDI ALKTNGDQAS CENELLKFSY IRTSFDKILL RWEPYWPPDF RDLLGFMLFY KEAPYQNVTE FDGQDACGSN SWTVVD IDP PLRSNDPKSQ NHPGWLMRGL KPWTQYAIFV KTLVTFSDER RTYGAKSDII YVQTDATNPS VPLDPISVSN SSSQIIL KW KPPSDPNGNI THYLVFWERQ AEDSELFELD YCLKGLKLPS RTWSPPFESE DSQKHNQSEY EDSAGECCSC PKTDSQIL K ELEESSFRKT FEDYLHNVVF VPRPSRKRRS LGDVGNVTVA VPTVAAFPNT SSTSVPTSPE EHRPFEKVVN KESLVISGL RHFTGYRIEL QACNQDTPEE RCSVAAYVSA RTMPEAKADD IVGPVTHEIF ENNVVHLMWQ EPKEPNGLIV LYEVSYRRYG DEELHLCVS RKHFALERGC RLRGLSPGNY SVRIRATSLA GNGSWTEPTY FYVTDYLDVP SNIAKIIIGP LIFVFLFSVV I GSIYLFLR KRQPDGPLGP LYASSNPEYL SASDVFPCSV YVPDEWEVSR EKITLLRELG QGSFGMVYEG NARDIIKGEA ET RVAVKTV NESASLRERI EFLNEASVMK GFTCHHVVRL LGVVSKGQPT LVVMELMAHG DLKSYLRSLR PEAENNPGRP PPT LQEMIQ MAAEIADGMA YLNAKKFVHR DLAARNCMVA HDFTVKIGDF GMTRDIYETD YYRKGGKGLL PVRWMAPESL KDGV FTTSS DMWSFGVVLW EITSLAEQPY QGLSNEQVLK FVMDGGYLDQ PDNCPERVTD LMRMCWQFNP KMRPTFLEIV NLLKD DLHP SFPEVSFFHS EENKAPESEE LEMEFEDMEN VPLDRSSHCQ REEAGGRDGG SSLGFKRSYE EHIPYTHMNG GKKNGR ILT LPRSNPS

UniProtKB: Insulin receptor

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分子 #2: Insulin

分子名称: Insulin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 5.523305 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
NQHLCGSHLV EALYLVCGER GFFYTPKAGI VEQCCTSICS LYQLENYCN

UniProtKB: Insulin

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.01 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 69546
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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