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- EMDB-39568: Cryo-EM structure of the dystrophin glycoprotein complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-39568
タイトルCryo-EM structure of the dystrophin glycoprotein complex
マップデータ
試料
  • 複合体: dystrophin glycoprotein complex, DGC
    • タンパク質・ペプチド: x 9種
  • リガンド: x 5種
キーワードcomplex membrane stability signaling / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


dystrobrevin complex / olfactory nerve structural organization / sarcoglycan complex / O-linked glycosylation / establishment of blood-nerve barrier / striated muscle cell development / establishment of glial blood-brain barrier / dystroglycan complex / nerve maturation / connective tissue development ...dystrobrevin complex / olfactory nerve structural organization / sarcoglycan complex / O-linked glycosylation / establishment of blood-nerve barrier / striated muscle cell development / establishment of glial blood-brain barrier / dystroglycan complex / nerve maturation / connective tissue development / retrograde trans-synaptic signaling by trans-synaptic protein complex / walking behavior / positive regulation of basement membrane assembly involved in embryonic body morphogenesis / regulation of cellular response to growth factor stimulus / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / regulation of skeletal muscle contraction / negative regulation of peptidyl-cysteine S-nitrosylation / contractile ring / regulation of voltage-gated calcium channel activity / regulation of gastrulation / cardiac muscle cell action potential / calcium-dependent cell-matrix adhesion / reactive oxygen species biosynthetic process / morphogenesis of an epithelial sheet / glucose import in response to insulin stimulus / nucleus localization / coronary vasculature morphogenesis / dystrophin-associated glycoprotein complex / positive regulation of sodium ion transmembrane transporter activity / microtubule anchoring / vascular associated smooth muscle cell development / laminin-1 binding / response to denervation involved in regulation of muscle adaptation / postsynaptic specialization / matrix side of mitochondrial inner membrane / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / neurofilament / cell-substrate junction / myotube cell development / Striated Muscle Contraction / positive regulation of myelination / basement membrane organization / photoreceptor ribbon synapse / dystroglycan binding / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / heart process / lamin binding / cellular response to cholesterol / vinculin binding / regulation of epithelial to mesenchymal transition / myelination in peripheral nervous system / branching involved in salivary gland morphogenesis / skeletal muscle tissue regeneration / costamere / astrocyte projection / commissural neuron axon guidance / membrane organization / protein-containing complex localization / muscle cell development / neuron projection terminus / negative regulation of peptidyl-serine phosphorylation / node of Ranvier / cardiac muscle cell contraction / angiogenesis involved in wound healing / limb development / synaptic transmission, cholinergic / cardiac muscle cell development / axon regeneration / structural constituent of muscle / positive regulation of cell-matrix adhesion / muscle cell cellular homeostasis / nitric-oxide synthase binding / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / muscle organ development / response to muscle activity / epithelial tube branching involved in lung morphogenesis / regulation of synapse organization / alpha-actinin binding / : / membrane protein ectodomain proteolysis / basement membrane / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / postsynaptic cytosol / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / plasma membrane raft / negative regulation of neuron differentiation / negative regulation of MAPK cascade / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / Schwann cell development / striated muscle contraction / response to glucose / heart morphogenesis / calcium ion homeostasis / skeletal muscle tissue development / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / cardiac muscle contraction / laminin binding / response to muscle stretch / positive regulation of neuron differentiation / tubulin binding
類似検索 - 分子機能
Distrobrevin / Sarcoglycan complex subunit protein / Sarcoglycan alpha/epsilon / Beta-sarcoglycan / Sarcospan / Sarcoglycan gamma/delta/zeta / : / : / Sarcoglycan complex subunit protein / Sarcoglycan alpha/epsilon N-terminal domain ...Distrobrevin / Sarcoglycan complex subunit protein / Sarcoglycan alpha/epsilon / Beta-sarcoglycan / Sarcospan / Sarcoglycan gamma/delta/zeta / : / : / Sarcoglycan complex subunit protein / Sarcoglycan alpha/epsilon N-terminal domain / Sarcoglycan alpha/epsilon second domain / Dystroglycan-type cadherin-like / Dystroglycan, C-terminal / Alpha-dystroglycan domain 2 / DG-type SEA domain / Alpha-dystroglycan N-terminal domain 2 / Dystroglycan (Dystrophin-associated glycoprotein 1) / Alpha-Dystroglycan N-terminal domain 2 / DG-type SEA domain profile. / Dystroglycan-type cadherin-like domains. / Putative Ig domain / Dystrophin/utrophin / EF-hand domain, type 1 / EF-hand domain, type 2 / EF hand / EF-hand / CD20-like family / CD20-like family / : / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Cadherin-like superfamily / Calponin homology domain / Zinc finger ZZ-type signature. / Calponin homology (CH) domain / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / EF-hand domain pair / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Dystrophin / Delta-sarcoglycan / Gamma-sarcoglycan / Beta-sarcoglycan / Alpha-sarcoglycan / Sarcospan / Dystroglycan 1 / Dystrobrevin alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Wu JP / Yan Z / Wan L
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32271261 中国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2025
タイトル: Structure and assembly of the dystrophin glycoprotein complex.
著者: Li Wan / Xiaofei Ge / Qikui Xu / Gaoxingyu Huang / Tiandi Yang / Kevin P Campbell / Zhen Yan / Jianping Wu /
要旨: The dystrophin glycoprotein complex (DGC) has a crucial role in maintaining cell membrane stability and integrity by connecting the intracellular cytoskeleton with the surrounding extracellular ...The dystrophin glycoprotein complex (DGC) has a crucial role in maintaining cell membrane stability and integrity by connecting the intracellular cytoskeleton with the surrounding extracellular matrix. Dysfunction of dystrophin and its associated proteins results in muscular dystrophy, a disorder characterized by progressive muscle weakness and degeneration. Despite the important roles of the DGC in physiology and pathology, its structural details remain largely unknown, hindering a comprehensive understanding of its assembly and function. Here we isolated the native DGC from mouse skeletal muscle and obtained its high-resolution structure. Our findings unveil a markedly divergent structure from the previous model of DGC assembly. Specifically, on the extracellular side, β-, γ- and δ-sarcoglycans co-fold to form a specialized, extracellular tower-like structure, which has a central role in complex assembly by providing binding sites for α-sarcoglycan and dystroglycan. In the transmembrane region, sarcoglycans and sarcospan flank and stabilize the single transmembrane helix of dystroglycan, rather than forming a subcomplex as previously proposed. On the intracellular side, sarcoglycans and dystroglycan engage in assembly with the dystrophin-dystrobrevin subcomplex through extensive interaction with the ZZ domain of dystrophin. Collectively, these findings enhance our understanding of the structural linkage across the cell membrane and provide a foundation for the molecular interpretation of many muscular dystrophy-related mutations.
履歴
登録2024年3月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年12月11日-
マップ公開2024年12月11日-
更新2025年2月12日-
現状2025年2月12日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_39568.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_39568.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 307.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.09 Å/pix.
x 432 pix.
= 469.584 Å		1.09 Å/pix.
x 432 pix.
= 469.584 Å		1.09 Å/pix.
x 432 pix.
= 469.584 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.087 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.28
最小 - 最大-1.9093491 - 3.340943
平均 (標準偏差)-0.0012319844 (±0.043488972)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ432432432
Spacing432432432
セルA=B=C: 469.584 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_39568_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_39568_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : dystrophin glycoprotein complex, DGC

全体名称: dystrophin glycoprotein complex, DGC
要素
  • 複合体: dystrophin glycoprotein complex, DGC
    • タンパク質・ペプチド: Alpha-sarcoglycan
    • タンパク質・ペプチド: Beta-sarcoglycan
    • タンパク質・ペプチド: Dystrobrevin alpha
    • タンパク質・ペプチド: Delta-sarcoglycan
    • タンパク質・ペプチド: Dystrophin
    • タンパク質・ペプチド: Gamma-sarcoglycan
    • タンパク質・ペプチド: unknown segment
    • タンパク質・ペプチド: Beta-dystroglycan
    • タンパク質・ペプチド: Sarcospan
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: CHOLESTEROL
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: O-[(R)-{[(2R)-2,3-bis(octadecanoyloxy)propyl]oxy}(hydroxy)phosphoryl]-L-serine
  • リガンド: CALCIUM ION

+
超分子 #1: dystrophin glycoprotein complex, DGC

超分子名称: dystrophin glycoprotein complex, DGC / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#9
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

+
分子 #1: Alpha-sarcoglycan

分子名称: Alpha-sarcoglycan / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 32.539186 KDa
配列文字列: QQTTLHLLVG RVFVHPLEHA TFLRLPEHVA VPPTVRLTYH AHLQGHPDLP RWLHYTQRSP YNPGFLYGSP TPEDRGYQVI EVTAYNRDS FDTTRQRLLL LIGDPEGPRL PYQAEFLVRS HDVEEVLPTT PANRFLTALG GLWEPGELQL LNITSALDRG G RVPLPIEG ...文字列:
QQTTLHLLVG RVFVHPLEHA TFLRLPEHVA VPPTVRLTYH AHLQGHPDLP RWLHYTQRSP YNPGFLYGSP TPEDRGYQVI EVTAYNRDS FDTTRQRLLL LIGDPEGPRL PYQAEFLVRS HDVEEVLPTT PANRFLTALG GLWEPGELQL LNITSALDRG G RVPLPIEG RKEGVYIKVG SATPFSTCLK MVASPDSYAR CAQGQPPLLS CYDTLAPHFR VDWCNVSLVD KSVPEPLDEV PT PGDGILE HDPFFCPPTE ATDRDFLTDA LVTLLVPLLV ALLLTLLLAY IMCF

UniProtKB: Alpha-sarcoglycan

+
分子 #2: Beta-sarcoglycan

分子名称: Beta-sarcoglycan / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 28.729967 KDa
配列文字列: HKTGLRGRKG NLAICVIVLL FILAVINLLI TLVIWAVIRI GPNGCDSMEF HESGLLRFKQ VSDMGVIHPL YKSTVGGRRN ENLVITGNN QPIVFQQGTT KLSVEKNKTS ITSDIGMQFF DPRTHNILFS TDYETHEFHL PSGVKSLNVQ KASTERITSN A TSDLNIKV ...文字列:
HKTGLRGRKG NLAICVIVLL FILAVINLLI TLVIWAVIRI GPNGCDSMEF HESGLLRFKQ VSDMGVIHPL YKSTVGGRRN ENLVITGNN QPIVFQQGTT KLSVEKNKTS ITSDIGMQFF DPRTHNILFS TDYETHEFHL PSGVKSLNVQ KASTERITSN A TSDLNIKV DGRAIVRGNE GVFIMGKTIE FHMGGDVELK AENSIILNGT VMVSPTRLPS SSSGDQSGSG DWVRYKLCMC AD GTLFKVQ VTGHNMGCQV SDNPCG

UniProtKB: Beta-sarcoglycan

+
分子 #3: Dystrobrevin alpha

分子名称: Dystrobrevin alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 23.363234 KDa
配列文字列: LSTYRTACKL RFVQKKCNLH LVDIWNVIEA LRENALNNLD PNIELNVARL EAVLSTIFYQ LNKRMPTTHQ IHVEQSISLL LNFLLAAFD PEGHGKISVF AVKMALATLC GGKIMDKLRY IFSMISDSSG VMVYGRYDQF LREVLKLPTA VFEGPSFGYT E QSARSCFS ...文字列:
LSTYRTACKL RFVQKKCNLH LVDIWNVIEA LRENALNNLD PNIELNVARL EAVLSTIFYQ LNKRMPTTHQ IHVEQSISLL LNFLLAAFD PEGHGKISVF AVKMALATLC GGKIMDKLRY IFSMISDSSG VMVYGRYDQF LREVLKLPTA VFEGPSFGYT E QSARSCFS QQKKVTLNGF LDTLMSDPPP QCLVWLPLLH RLANVENV

UniProtKB: Dystrobrevin alpha

+
分子 #4: Delta-sarcoglycan

分子名称: Delta-sarcoglycan / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 29.1911 KDa
配列文字列: YGWRKRCLYF FVLLLMILIL VNLAMTIWIL KVMNFTIDGM GNLRITEKGL KLEGDSEFLQ PLYAKEIKSR PGNALYFKSA RNVTVNILN DQTKVLTQLV TGPKAVEAYG KRFEVKTVSG KLLFSADDSE VVVGAERLRV LGAEGTVFPK SIETPNVRAD P FKELRLES ...文字列:
YGWRKRCLYF FVLLLMILIL VNLAMTIWIL KVMNFTIDGM GNLRITEKGL KLEGDSEFLQ PLYAKEIKSR PGNALYFKSA RNVTVNILN DQTKVLTQLV TGPKAVEAYG KRFEVKTVSG KLLFSADDSE VVVGAERLRV LGAEGTVFPK SIETPNVRAD P FKELRLES PTRSLVMEAP KGVEINAEAG NMEAICRSEL RLESKDGEIK LDAAKIKLPR LPRGSYTPTG TRQKVFEVCV CA NGRLFLS QAGTGSTCQI NTSVCL

UniProtKB: Delta-sarcoglycan

+
分子 #5: Dystrophin

分子名称: Dystrophin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 38.371391 KDa
配列文字列: YYINHETQTT CWDHPKMTEL YQSLADLNNV RFSAYRTAMK LRRLQKALCL DLLSLSAACD ALDQHNLKQN DQPMDILQII NCLTTIYDR LEQEHNNLVN VPLCVDMCLN WLLNVYDTGR TGRIRVLSFK TGIISLCKAH LEDKYRYLFK QVASSTGFCD Q RRLGLLLH ...文字列:
YYINHETQTT CWDHPKMTEL YQSLADLNNV RFSAYRTAMK LRRLQKALCL DLLSLSAACD ALDQHNLKQN DQPMDILQII NCLTTIYDR LEQEHNNLVN VPLCVDMCLN WLLNVYDTGR TGRIRVLSFK TGIISLCKAH LEDKYRYLFK QVASSTGFCD Q RRLGLLLH DSIQIPRQLG EVASFGGSNI EPSVRSCFQF ANNKPEIEAA LFLDWMRLEP QSMVWLPVLH RVAAAETAKH QA KCNICKE CPIIGFRYRS LKHFNYDICQ SCFFSGRVAK GHKMHYPMVE YCTPTTSGED VRDFAKVLKN KFRTKRYFAK HPR MGYLPV QTVLE

UniProtKB: Dystrophin

+
分子 #6: Gamma-sarcoglycan

分子名称: Gamma-sarcoglycan / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 28.956158 KDa
配列文字列: GIYGWRKRCL YLFVLLLLAI LVVNLALTIW ILKVMWFSPI GMGHLHVTAD GLRLEGESEF LFPLYAKEIR SRVDSSLLLQ STQNVTVSA RNSEGEVTGR VKVGAQMVEV QSQHFQINSE DGKPLFSAEE QDVVVGTGRL RVTGPEGALF EHSVETPLVR A DPFQDLRL ...文字列:
GIYGWRKRCL YLFVLLLLAI LVVNLALTIW ILKVMWFSPI GMGHLHVTAD GLRLEGESEF LFPLYAKEIR SRVDSSLLLQ STQNVTVSA RNSEGEVTGR VKVGAQMVEV QSQHFQINSE DGKPLFSAEE QDVVVGTGRL RVTGPEGALF EHSVETPLVR A DPFQDLRL ESPTRSLSMD APRGVHVKAN AGKLEALSQM DIILQSSEGV LVLDAETVGL TKLKQGTQGP AGSSNGFYEI CA CPDGKLY LSMAGEVTTC EEHSHVCL

UniProtKB: Gamma-sarcoglycan

+
分子 #7: unknown segment

分子名称: unknown segment / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / 詳細: unassigned / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 559.741 Da
配列文字列:
ALPKM

+
分子 #8: Beta-dystroglycan

分子名称: Beta-dystroglycan / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 31.934459 KDa
配列文字列: NQRPELKNHI DRVDAWVGTY FEVKIPSDTF YDNEDTTTDK LKLTLKLREQ QLVGEKSWVQ FNSNSQLMYG LPDSSHVGKH EYFMHATDK GGLSAVDAFE IHVHKRPQGD KAPARFKARL AGDPAPVVND IHKKIALVKK LAFAFGDRNC SSITLQNITR G SIVVEWTN ...文字列:
NQRPELKNHI DRVDAWVGTY FEVKIPSDTF YDNEDTTTDK LKLTLKLREQ QLVGEKSWVQ FNSNSQLMYG LPDSSHVGKH EYFMHATDK GGLSAVDAFE IHVHKRPQGD KAPARFKARL AGDPAPVVND IHKKIALVKK LAFAFGDRNC SSITLQNITR G SIVVEWTN NTLPLEPCPK EQIIGLSRRI ADENGKPRPA FSNALEPDFK ALSIAVTGSG SCRHLQFIPV APPSPGSSAA PA TEVPDRD PEKSSEDDVY LHTVIPAVVV AAILLIAGII AMICYRKKRK GK

UniProtKB: Dystroglycan 1

+
分子 #9: Sarcospan

分子名称: Sarcospan / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 19.917953 KDa
配列文字列:
CRFPLLLALL QLALGIAVTV LGFLMASISP SLLVRDTPFW AGSIVCVVAY LGLFMLCVSY QVDERTCVQF SMKVFYFLLS ALGLMVCML AVAFAAHHYS LLAQFTCETS LDSCQCKLPS SEPLSRAFVY RDVTDCTSVT GTFKLFLIIQ MVLNLVCGLV C LLACFVMW KHRYQVFYVG V

UniProtKB: Sarcospan

+
分子 #14: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 14 / コピー数: 3 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

+
分子 #15: CHOLESTEROL

分子名称: CHOLESTEROL / タイプ: ligand / ID: 15 / コピー数: 3 / 式: CLR
分子量理論値: 386.654 Da
Chemical component information

ChemComp-CLR:
CHOLESTEROL / コレステロ-ル

+
分子 #16: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 16 / コピー数: 1 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

+
分子 #17: O-[(R)-{[(2R)-2,3-bis(octadecanoyloxy)propyl]oxy}(hydroxy)phospho...

分子名称: O-[(R)-{[(2R)-2,3-bis(octadecanoyloxy)propyl]oxy}(hydroxy)phosphoryl]-L-serine
タイプ: ligand / ID: 17 / コピー数: 1 / 式: P5S
分子量理論値: 792.075 Da
Chemical component information

ChemComp-P5S:
O-[(R)-{[(2R)-2,3-bis(octadecanoyloxy)propyl]oxy}(hydroxy)phosphoryl]-L-serine / O-(1-O,2-O-ジステアロイル-L-グリセロ-3-ホスホ)セリン

+
分子 #18: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 18 / コピー数: 1 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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実験情報

-
構造解析

解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 25 mM MOPS-Na, 150 mM NaCl, 2 mM CaCl2, 0.01% GDN

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 1.9000000000000001 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.4000000000000001 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 499658
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

精密化プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8yt8:
Cryo-EM structure of the dystrophin glycoprotein complex

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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