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- EMDB-39360: Cryo-EM structure of P97-VCPIP1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-39360
タイトルCryo-EM structure of P97-VCPIP1 complex
マップデータ
試料
  • 複合体: P97-VCPIP1 complex
    • タンパク質・ペプチド: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
    • タンパク質・ペプチド: Deubiquitinating protein VCPIP1
キーワードP97/VCP ATPase / Golgi apparatus / membrane fusion / VCPIP1 / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


protein K11-linked deubiquitination / endoplasmic reticulum membrane fusion / Golgi reassembly / protein K48-linked deubiquitination / : / flavin adenine dinucleotide catabolic process / VCP-NSFL1C complex / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / Golgi stack ...protein K11-linked deubiquitination / endoplasmic reticulum membrane fusion / Golgi reassembly / protein K48-linked deubiquitination / : / flavin adenine dinucleotide catabolic process / VCP-NSFL1C complex / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / Golgi stack / BAT3 complex binding / cellular response to arsenite ion / protein-DNA covalent cross-linking repair / cytoplasm protein quality control / Derlin-1 retrotranslocation complex / positive regulation of protein K63-linked deubiquitination / positive regulation of oxidative phosphorylation / : / aggresome assembly / deubiquitinase activator activity / regulation of protein localization to chromatin / ubiquitin-modified protein reader activity / mitotic spindle disassembly / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / cellular response to misfolded protein / negative regulation of protein localization to chromatin / vesicle-fusing ATPase / positive regulation of mitochondrial membrane potential / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / regulation of aerobic respiration / retrograde protein transport, ER to cytosol / stress granule disassembly / regulation of synapse organization / ATPase complex / ubiquitin-specific protease binding / MHC class I protein binding / positive regulation of ATP biosynthetic process / ubiquitin-like protein ligase binding / RHOH GTPase cycle / polyubiquitin modification-dependent protein binding / protein deubiquitination / autophagosome maturation / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / negative regulation of hippo signaling / HSF1 activation / translesion synthesis / interstrand cross-link repair / proteasomal protein catabolic process / Protein methylation / ATP metabolic process / endoplasmic reticulum unfolded protein response / Attachment and Entry / Josephin domain DUBs / ERAD pathway / lipid droplet / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / proteasome complex / viral genome replication / Hh mutants are degraded by ERAD / Hedgehog ligand biogenesis / Defective CFTR causes cystic fibrosis / Translesion Synthesis by POLH / negative regulation of smoothened signaling pathway / macroautophagy / positive regulation of protein-containing complex assembly / ABC-family proteins mediated transport / establishment of protein localization / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / ADP binding / autophagy / Aggrephagy / Ovarian tumor domain proteases / KEAP1-NFE2L2 pathway / cytoplasmic stress granule / positive regulation of protein catabolic process / azurophil granule lumen / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / site of double-strand break / double-strand break repair / Neddylation / cellular response to heat / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein phosphatase binding / secretory granule lumen / regulation of apoptotic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ficolin-1-rich granule lumen / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / Attachment and Entry / protein ubiquitination / ciliary basal body / endoplasmic reticulum lumen / protein domain specific binding / DNA repair / intracellular membrane-bounded organelle / ubiquitin protein ligase binding / lipid binding
類似検索 - 分子機能
Deubiquitinating protein VCPIP1 / Deubiquitinating protein VCPIP1, N-terminal / VCIP135 N-terminal / : / OTU1, UBXL domain / OTU-like cysteine protease / OTU domain / OTU domain profile. / AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain ...Deubiquitinating protein VCPIP1 / Deubiquitinating protein VCPIP1, N-terminal / VCIP135 N-terminal / : / OTU1, UBXL domain / OTU-like cysteine protease / OTU domain / OTU domain profile. / AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / : / CDC48 domain 2-like superfamily / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Ubiquitin-like domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Transitional endoplasmic reticulum ATPase / Deubiquitinating protein VCPIP1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.45 Å
データ登録者Liu Y / Lu P / Gao H / Li F
資金援助 中国, 2件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32370742 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32271258 中国
引用ジャーナル: Adv Sci (Weinh) / 年: 2024
タイトル: Molecular Basis of VCPIP1 and P97/VCP Interaction Reveals Its Functions in Post-Mitotic Golgi Reassembly.
著者: Tianzhui Liao / Ruotong Li / Ping Lu / Yusong Liu / Rong Yang / Hao Guo / Zhuoxi Wu / Ruiwen Wang / Ling Yuan / Zhengmao Hu / Haishan Gao / Faxiang Li /
要旨: The VCPIP1-P97/VCP (Valosin-Containing Protein) complex is required for post-mitotic Golgi cisternae reassembly and maintenance in interphase. However, the organization and mechanism of this complex ...The VCPIP1-P97/VCP (Valosin-Containing Protein) complex is required for post-mitotic Golgi cisternae reassembly and maintenance in interphase. However, the organization and mechanism of this complex in regulating Golgi membrane fusion is still elusive. Here, the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of the human VCPIP1-P97/VCP complex are presented. These studies reveal that three independent VCPIP1 molecules sit over the C-terminal substrate exit tunnel formed by P97/VCP homo-hexamer, resulting in an unusual C3 to C6 symmetric barrel architecture. The UFD1 (unknown function domain 1) from VCPIP1, but not the N-terminal OTU domain and the C-terminal UBL domain, docks to the two adjacent D2 domains of P97/VCP, allosterically causing the cofactors binding domain-NTDs (N-terminal domains) of P97/VCP in a "UP" and D1 domain in an ATPase competent conformation. Conversely, VCPIP1 bound P97/VCP hexamer favors the binding of P47, and thus the intact SNARE complex, promoting Golgi membrane fusion. These studies not only reveal the unexpected organization of humanVCPIP1-P97/VCP complex, but also provide new insights into the mechanism of VCPIP1-P97/VCP mediated Golgi apparatus reassembly, which is a fundamental cellular event for protein and lipid processing.
履歴
登録2024年3月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年10月2日-
マップ公開2024年10月2日-
更新2025年7月2日-
現状2025年7月2日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_39360.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_39360.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
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その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 360 pix.
= 387.828 Å		1.08 Å/pix.
x 360 pix.
= 387.828 Å		1.08 Å/pix.
x 360 pix.
= 387.828 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.0773 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.217
最小 - 最大-1.7458504 - 3.1606972
平均 (標準偏差)0.002306596 (±0.075422116)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 387.82797 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_39360_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_39360_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : P97-VCPIP1 complex

全体名称: P97-VCPIP1 complex
要素
  • 複合体: P97-VCPIP1 complex
    • タンパク質・ペプチド: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
    • タンパク質・ペプチド: Deubiquitinating protein VCPIP1

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超分子 #1: P97-VCPIP1 complex

超分子名称: P97-VCPIP1 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Transitional endoplasmic reticulum ATPase

分子名称: Transitional endoplasmic reticulum ATPase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: vesicle-fusing ATPase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 85.528961 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: LSTAILKQKN RPNRLIVDEA INEDNSVVSL SQPKMDELQL FRGDTVLLKG KKRREAVCIV LSDDTCSDEK IRMNRVVRNN LRVRLGDVI SIQPCPDVKY GKRIHVLPID DTVEGITGNL FEVYLKPYFL EAYRPIRKGD IFLVRGGMRA VEFKVVETDP S PYCIVAPD ...文字列:
LSTAILKQKN RPNRLIVDEA INEDNSVVSL SQPKMDELQL FRGDTVLLKG KKRREAVCIV LSDDTCSDEK IRMNRVVRNN LRVRLGDVI SIQPCPDVKY GKRIHVLPID DTVEGITGNL FEVYLKPYFL EAYRPIRKGD IFLVRGGMRA VEFKVVETDP S PYCIVAPD TVIHCEGEPI KREDEEESLN EVGYDDIGGC RKQLAQIKEM VELPLRHPAL FKAIGVKPPR GILLYGPPGT GK TLIARAV ANETGAFFFL INGPEIMSKL AGESESNLRK AFEEAEKNAP AIIFIDELDA IAPKREKTHG EVERRIVSQL LTL MDGLKQ RAHVIVMAAT NRPNSIDPAL RRFGRFDREV DIGIPDATGR LEILQIHTKN MKLADDVDLE QVANETHGHV GADL AALCS EAALQAIRKK MDLIDLEDET IDAEVMNSLA VTMDDFRWAL SQSNPSALRE TVVEVPQVTW EDIGGLEDVK RELQE LVQY PVEHPDKFLK FGMTPSKGVL FYGPPGCGKT LLAKAIANEC QANFISIKGP ELLTMWFGES EANVREIFDK ARQAAP CVL FFDELDSIAK ARGGNIGDGG GAADRVINQI LTEMDGMSTK KNVFIIGATN RPDIIDPAIL RPGRLDQLIY IPLPDEK SR VAILKANLRK SPVAKDVDLE FLAKMTNGFS GADLTEICQR ACKLAIRESI ESEIRRERER QTNPSAMEVE EDDPVPEI R RDHFEEAMRF ARRSVSDNDI RKYEMFAQTL QQSRGFGSFR FPS

UniProtKB: Transitional endoplasmic reticulum ATPase

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分子 #2: Deubiquitinating protein VCPIP1

分子名称: Deubiquitinating protein VCPIP1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ubiquitinyl hydrolase 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 63.416523 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: GVTGAPKKNT ELVKVMGLSN YHCKLLSPIL ARYGMDKQTG RAKLLRDMNQ GELFDCALLG DRAFLIEPEH VNTVGYGKDR SGSLLYLHD TLEDIKRANK SQECLIPVHV DGDGHCLVHA VSRALVGREL FWHALRENLK QHFQQHLARY QALFHDFIDA A EWEDIINE ...文字列:
GVTGAPKKNT ELVKVMGLSN YHCKLLSPIL ARYGMDKQTG RAKLLRDMNQ GELFDCALLG DRAFLIEPEH VNTVGYGKDR SGSLLYLHD TLEDIKRANK SQECLIPVHV DGDGHCLVHA VSRALVGREL FWHALRENLK QHFQQHLARY QALFHDFIDA A EWEDIINE CDPLFVPPEG VPLGLRNIHI FGLANVLHRP IILLDSLSGM RSSGDYSATF LPGLIPAEKC TGKDGHLNKP IC IAWSSSG RNHYIPLVGI KGAALPKLPM NLLPKAWGVP QDLIKKYIKL EEDGGCVIGG DRSLQDKYLL RLVAAMEEVF MDK HGIHPS LVADVHQYFY RRTGVIGVQP EEVTAAAKKA VMDNRLHKCL LCGALSELHV PPEWLAPGGK LYNLAKSTHG QLRT DKNYS FPLNNLVCSY DSVKDVLVPD YGMSNLTACN WCHGTSVRKV RGDGSIVYLD GDRTNSRSTG GKCGCGFKHF WDGKE YDNL PEAFPITLEW GGRVVRETVY WFQYESDSSL NSNVYDVAMK LVTKHFPGEF GSEILVQKVV HTILHQTAKK NPDDYT PVN IDGAHA

UniProtKB: Deubiquitinating protein VCPIP1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.9
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.45 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 168188
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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