[日本語] English
万見
- EMDB-39347: Structure of the human endogenous PCNA-FEN1 complex - State D -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-39347
タイトルStructure of the human endogenous PCNA-FEN1 complex - State D
マップデータ
試料
  • 複合体: endogenous state D PCNA-DNA-FEN1 complex
    • タンパク質・ペプチド: Proliferating cell nuclear antigen
    • タンパク質・ペプチド: Flap endonuclease 1
    • DNA: upstream DNA
    • DNA: parent DNA
    • DNA: downstream DNA
    • DNA: 5 prime flap DNA
キーワードFlap endonuclease 1 / endogenous DNA / PCNA / DNA BINDING PROTEIN/DNA / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


flap endonuclease activity / positive regulation of sister chromatid cohesion / double-stranded DNA exodeoxyribonuclease activity / telomere maintenance via semi-conservative replication / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / 5'-flap endonuclease activity / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / nuclear lamina ...flap endonuclease activity / positive regulation of sister chromatid cohesion / double-stranded DNA exodeoxyribonuclease activity / telomere maintenance via semi-conservative replication / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / 5'-flap endonuclease activity / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / nuclear lamina / Polymerase switching / Processive synthesis on the lagging strand / MutLalpha complex binding / PCNA complex / DNA replication, removal of RNA primer / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / Removal of the Flap Intermediate / UV protection / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / replisome / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / 5'-3' exonuclease activity / response to L-glutamate / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / exonuclease activity / response to dexamethasone / DNA polymerase processivity factor activity / histone acetyltransferase binding / Early Phase of HIV Life Cycle / leading strand elongation / G1/S-Specific Transcription / nuclear replication fork / replication fork processing / SUMOylation of DNA replication proteins / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / response to cadmium ion / estrous cycle / mismatch repair / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / translesion synthesis / base-excision repair, gap-filling / DNA polymerase binding / epithelial cell differentiation / liver regeneration / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / positive regulation of DNA replication / Translesion synthesis by REV1 / nuclear estrogen receptor binding / positive regulation of DNA repair / Translesion synthesis by POLK / replication fork / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / male germ cell nucleus / Termination of translesion DNA synthesis / Translesion Synthesis by POLH / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / receptor tyrosine kinase binding / double-strand break repair via homologous recombination / HDR through Homologous Recombination (HRR) / cellular response to xenobiotic stimulus / Dual Incision in GG-NER / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / cellular response to hydrogen peroxide / memory / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / cellular response to UV / response to estradiol / double-strand break repair / manganese ion binding / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / heart development / chromatin organization / double-stranded DNA binding / endonuclease activity / damaged DNA binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA replication / chromosome, telomeric region / nuclear body / DNA repair / chromatin binding / centrosome / chromatin / protein-containing complex binding / nucleolus / magnesium ion binding / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / mitochondrion / DNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Flap endonuclease 1 / XPG protein signature 2. / XPG conserved site / XPG protein signature 1. / XPG/Rad2 endonuclease / XPG, N-terminal / XPG-I domain / XPG N-terminal domain / XPG I-region / Xeroderma pigmentosum G I-region ...Flap endonuclease 1 / XPG protein signature 2. / XPG conserved site / XPG protein signature 1. / XPG/Rad2 endonuclease / XPG, N-terminal / XPG-I domain / XPG N-terminal domain / XPG I-region / Xeroderma pigmentosum G I-region / Xeroderma pigmentosum G N-region / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Helix-hairpin-helix motif, class 2 / Helix-hairpin-helix class 2 (Pol1 family) motifs / 5'-3' exonuclease, C-terminal domain superfamily / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / PIN-like domain superfamily / :
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA sliding clamp PCNA / Flap endonuclease 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.51 Å
データ登録者Tian Y / Gao N
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2025
タイトル: Structural insight into Okazaki fragment maturation mediated by PCNA-bound FEN1 and RNaseH2.
著者: Yuhui Tian / Ningning Li / Qing Li / Ning Gao /
要旨: PCNA is a master coordinator of many DNA-metabolic events. During DNA replication, the maturation of Okazaki fragments involves at least four DNA enzymes, all of which contain PCNA-interacting motifs. ...PCNA is a master coordinator of many DNA-metabolic events. During DNA replication, the maturation of Okazaki fragments involves at least four DNA enzymes, all of which contain PCNA-interacting motifs. However, the temporal relationships and functional modulations between these PCNA-binding proteins are unclear. Here, we developed a strategy to purify endogenous PCNA-containing complexes from native chromatin, and characterized their structures using cryo-EM. Two structurally resolved classes (PCNA-FEN1 and PCNA-FEN1-RNaseH2 complexes) have captured a series of 3D snapshots for the primer-removal steps of Okazaki fragment maturation. These structures show that product release from FEN1 is a rate-liming step. Furthermore, both FEN1 and RNaseH2 undergo continuous conformational changes on PCNA that result in constant fluctuations in the bending angle of substrate DNA at the nick site, implying that these enzymes could regulate each other through conformational modulation of the bound DNA. The structures of the PCNA-FEN1-RNaseH2 complex confirm the toolbelt function of PCNA and suggests a potential unrecognized role of RNaseH2, as a dsDNA binding protein, in promoting the 5'-flap cleaving activity of FEN1.
履歴
登録2024年3月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年12月4日-
マップ公開2024年12月4日-
更新2025年1月29日-
現状2025年1月29日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_39347.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_39347.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 360 pix.
= 298.8 Å		0.83 Å/pix.
x 360 pix.
= 298.8 Å		0.83 Å/pix.
x 360 pix.
= 298.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.00555
最小 - 最大-0.021266147 - 0.03953634
平均 (標準偏差)0.00004019321 (±0.00064837176)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 298.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_39347_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_39347_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : endogenous state D PCNA-DNA-FEN1 complex

全体名称: endogenous state D PCNA-DNA-FEN1 complex
要素
  • 複合体: endogenous state D PCNA-DNA-FEN1 complex
    • タンパク質・ペプチド: Proliferating cell nuclear antigen
    • タンパク質・ペプチド: Flap endonuclease 1
    • DNA: upstream DNA
    • DNA: parent DNA
    • DNA: downstream DNA
    • DNA: 5 prime flap DNA

-
超分子 #1: endogenous state D PCNA-DNA-FEN1 complex

超分子名称: endogenous state D PCNA-DNA-FEN1 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
分子 #1: Proliferating cell nuclear antigen

分子名称: Proliferating cell nuclear antigen / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 28.795752 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MFEARLVQGS ILKKVLEALK DLINEACWDI SSSGVNLQSM DSSHVSLVQL TLRSEGFDTY RCDRNLAMGV NLTSMSKILK CAGNEDIIT LRAEDNADTL ALVFEAPNQE KVSDYEMKLM DLDVEQLGIP EQEYSCVVKM PSGEFARICR DLSHIGDAVV I SCAKDGVK ...文字列:
MFEARLVQGS ILKKVLEALK DLINEACWDI SSSGVNLQSM DSSHVSLVQL TLRSEGFDTY RCDRNLAMGV NLTSMSKILK CAGNEDIIT LRAEDNADTL ALVFEAPNQE KVSDYEMKLM DLDVEQLGIP EQEYSCVVKM PSGEFARICR DLSHIGDAVV I SCAKDGVK FSASGELGNG NIKLSQTSNV DKEEEAVTIE MNEPVQLTFA LRYLNFFTKA TPLSSTVTLS MSADVPLVVE YK IADMGHL KYYLAPKIED EEGS

UniProtKB: DNA sliding clamp PCNA

-
分子 #2: Flap endonuclease 1

分子名称: Flap endonuclease 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 42.661051 KDa
配列文字列: MGIQGLAKLI ADVAPSAIRE NDIKSYFGRK VAIDASMSIY QFLIAVRQGG DVLQNEEGET TSHLMGMFYR TIRMMENGIK PVYVFDGKP PQLKSGELAK RSERRAEAEK QLQQAQAAGA EQEVEKFTKR LVKVTKQHND ECKHLLSLMG IPYLDAPSEA E ASCAALVK ...文字列:
MGIQGLAKLI ADVAPSAIRE NDIKSYFGRK VAIDASMSIY QFLIAVRQGG DVLQNEEGET TSHLMGMFYR TIRMMENGIK PVYVFDGKP PQLKSGELAK RSERRAEAEK QLQQAQAAGA EQEVEKFTKR LVKVTKQHND ECKHLLSLMG IPYLDAPSEA E ASCAALVK AGKVYAAATE DMDCLTFGSP VLMRHLTASE AKKLPIQEFH LSRILQELGL NQEQFVDLCI LLGSDYCESI RG IGPKRAV DLIQKHKSIE EIVRRLDPNK YPVPENWLHK EAHQLFLEPE VLDPESVELK WSEPNEEELI KFMCGEKQFS EER IRSGVK RLSKSRQGST QGRLDDFFKV TGSLSSAKRK EPEPKGSTKK KAKTGAAGKF KRGK

UniProtKB: Flap endonuclease 1

-
分子 #3: upstream DNA

分子名称: upstream DNA / タイプ: dna / ID: 3 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 6.092983 KDa
配列文字列:
(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT) (DT)(DT)(DA)(DA)(DA)(DT)(DT)(DT)(DA)(DT)

-
分子 #4: parent DNA

分子名称: parent DNA / タイプ: dna / ID: 4 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 9.538258 KDa
配列文字列:
(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DA)(DT)(DA) (DA)(DA)(DT)(DA)(DA)(DA)(DT)(DT)(DT)(DA) (DA)(DA)(DA)(DA)(DA)(DA)(DA)(DT)(DA) (DT)(DA)

-
分子 #5: downstream DNA

分子名称: downstream DNA / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 3.373275 KDa
配列文字列:
(DT)(DT)(DA)(DT)(DA)(DA)(DA)(DA)(DA)(DA) (DA)

-
分子 #6: 5 prime flap DNA

分子名称: 5 prime flap DNA / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 867.621 Da
配列文字列:
(DT)(DT)(DT)

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.51 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 64551
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る