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万見
- EMDB-38437: Structure of human propionyl-CoA carboxylase in complex with acet... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-38437
タイトルStructure of human propionyl-CoA carboxylase in complex with acetyl-CoA (PCC-ACO)
マップデータ
試料
  • 複合体: Heterododecamer complex of human propionyl-CoA carboxylase in complex with acetyl-CoA (PCC-ACO)
    • タンパク質・ペプチド: Propionyl-CoA carboxylase alpha chain, mitochondrial
    • タンパク質・ペプチド: Propionyl-CoA carboxylase beta chain, mitochondrial
  • リガンド: BIOTIN
  • リガンド: ACETYL COENZYME *A
キーワードBiotin-dependent carboxylase / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


short-chain fatty acid catabolic process / branched-chain amino acid metabolic process / Propionyl-CoA catabolism / propionyl-CoA carboxylase / propionyl-CoA carboxylase activity / Defective HLCS causes multiple carboxylase deficiency / Biotin transport and metabolism / biotin binding / catalytic complex / Mitochondrial protein degradation ...short-chain fatty acid catabolic process / branched-chain amino acid metabolic process / Propionyl-CoA catabolism / propionyl-CoA carboxylase / propionyl-CoA carboxylase activity / Defective HLCS causes multiple carboxylase deficiency / Biotin transport and metabolism / biotin binding / catalytic complex / Mitochondrial protein degradation / fatty acid metabolic process / mitochondrial matrix / enzyme binding / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Propionyl-coenzyme A carboxylase, BT domain / Propionyl-coenzyme A carboxylase BT domain / : / : / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / Acetyl-CoA carboxylase / Carboxyl transferase domain ...Propionyl-coenzyme A carboxylase, BT domain / Propionyl-coenzyme A carboxylase BT domain / : / : / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / Acetyl-CoA carboxylase / Carboxyl transferase domain / Biotin-binding site / Biotin-requiring enzymes attachment site. / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 1. / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / Biotin-requiring enzyme / Rudiment single hybrid motif / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2.
類似検索 - ドメイン・相同性
Propionyl-CoA carboxylase alpha chain, mitochondrial / Propionyl-CoA carboxylase beta chain, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.38 Å
データ登録者Zhou FY / Zhang YY / Zhou Q / Hu Q
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Elife / 年: 2024
タイトル: Structural insights into human propionyl-CoA carboxylase (PCC) and 3-methylcrotonyl-CoA carboxylase (MCC)
著者: Zhou F / Zhang Y / Zhu Y / Zhou Q / Shi Y / Hu Q
履歴
登録2023年12月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年10月30日-
マップ公開2024年10月30日-
更新2024年11月20日-
現状2024年11月20日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_38437.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_38437.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 480 pix.
= 517.104 Å		1.08 Å/pix.
x 480 pix.
= 517.104 Å		1.08 Å/pix.
x 480 pix.
= 517.104 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.0773 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.4
最小 - 最大-1.3952302 - 2.750287
平均 (標準偏差)0.0005183358 (±0.07184696)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ480480480
Spacing480480480
セルA=B=C: 517.104 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_38437_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_38437_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Heterododecamer complex of human propionyl-CoA carboxylase in com...

全体名称: Heterododecamer complex of human propionyl-CoA carboxylase in complex with acetyl-CoA (PCC-ACO)
要素
  • 複合体: Heterododecamer complex of human propionyl-CoA carboxylase in complex with acetyl-CoA (PCC-ACO)
    • タンパク質・ペプチド: Propionyl-CoA carboxylase alpha chain, mitochondrial
    • タンパク質・ペプチド: Propionyl-CoA carboxylase beta chain, mitochondrial
  • リガンド: BIOTIN
  • リガンド: ACETYL COENZYME *A

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超分子 #1: Heterododecamer complex of human propionyl-CoA carboxylase in com...

超分子名称: Heterododecamer complex of human propionyl-CoA carboxylase in complex with acetyl-CoA (PCC-ACO)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Propionyl-CoA carboxylase alpha chain, mitochondrial

分子名称: Propionyl-CoA carboxylase alpha chain, mitochondrial
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: propionyl-CoA carboxylase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 80.161922 KDa
配列文字列: MAGFWVGTAP LVAAGRRGRW PPQQLMLSAA LRTLKHVLYY SRQCLMVSRN LGSVGYDPNE KTFDKILVAN RGEIACRVIR TCKKMGIKT VAIHSDVDAS SVHVKMADEA VCVGPAPTSK SYLNMDAIME AIKKTRAQAV HPGYGFLSEN KEFARCLAAE D VVFIGPDT ...文字列:
MAGFWVGTAP LVAAGRRGRW PPQQLMLSAA LRTLKHVLYY SRQCLMVSRN LGSVGYDPNE KTFDKILVAN RGEIACRVIR TCKKMGIKT VAIHSDVDAS SVHVKMADEA VCVGPAPTSK SYLNMDAIME AIKKTRAQAV HPGYGFLSEN KEFARCLAAE D VVFIGPDT HAIQAMGDKI ESKLLAKKAE VNTIPGFDGV VKDAEEAVRI AREIGYPVMI KASAGGGGKG MRIAWDDEET RD GFRLSSQ EAASSFGDDR LLIEKFIDNP RHIEIQVLGD KHGNALWLNE RECSIQRRNQ KVVEEAPSIF LDAETRRAMG EQA VALARA VKYSSAGTVE FLVDSKKNFY FLEMNTRLQV EHPVTECITG LDLVQEMIRV AKGYPLRHKQ ADIRINGWAV ECRV YAEDP YKSFGLPSIG RLSQYQEPLH LPGVRVDSGI QPGSDISIYY DPMISKLITY GSDRTEALKR MADALDNYVI RGVTH NIAL LREVIINSRF VKGDISTKFL SDVYPDGFKG HMLTKSEKNQ LLAIASSLFV AFQLRAQHFQ ENSRMPVIKP DIANWE LSV KLHDKVHTVV ASNNGSVFSV EVDGSKLNVT STWNLASPLL SVSVDGTQRT VQCLSREAGG NMSIQFLGTV YKVNILT RL AAELNKFMLE KVTEDTSSVL RSPMPGVVVA VSVKPGDAVA EGQEICVIEA MKMQNSMTAG KTGTVKSVHC QAGDTVGE G DLLVELE

UniProtKB: Propionyl-CoA carboxylase alpha chain, mitochondrial

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分子 #2: Propionyl-CoA carboxylase beta chain, mitochondrial

分子名称: Propionyl-CoA carboxylase beta chain, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: propionyl-CoA carboxylase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 58.284488 KDa
配列文字列: MAAALRVAAV GARLSVLASG LRAAVRSLCS QATSVNERIE NKRRTALLGG GQRRIDAQHK RGKLTARERI SLLLDPGSFV ESDMFVEHR CADFGMAADK NKFPGDSVVT GRGRINGRLV YVFSQDFTVF GGSLSGAHAQ KICKIMDQAI TVGAPVIGLN D SGGARIQE ...文字列:
MAAALRVAAV GARLSVLASG LRAAVRSLCS QATSVNERIE NKRRTALLGG GQRRIDAQHK RGKLTARERI SLLLDPGSFV ESDMFVEHR CADFGMAADK NKFPGDSVVT GRGRINGRLV YVFSQDFTVF GGSLSGAHAQ KICKIMDQAI TVGAPVIGLN D SGGARIQE GVESLAGYAD IFLRNVTASG VIPQISLIMG PCAGGAVYSP ALTDFTFMVK DTSYLFITGP DVVKSVTNED VT QEELGGA KTHTTMSGVA HRAFENDVDA LCNLRDFFNY LPLSSQDPAP VRECHDPSDR LVPELDTIVP LESTKAYNMV DII HSVVDE REFFEIMPNY AKNIIVGFAR MNGRTVGIVG NQPKVASGCL DINSSVKGAR FVRFCDAFNI PLITFVDVPG FLPG TAQEY GGIIRHGAKL LYAFAEATVP KVTVITRKAY GGAYDVMSSK HLCGDTNYAW PTAEIAVMGA KGAVEIIFKG HENVE AAQA EYIEKFANPF PAAVRGFVDD IIQPSSTRAR ICCDLDVLAS KKVQRPWRKH ANIPL

UniProtKB: Propionyl-CoA carboxylase beta chain, mitochondrial

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分子 #3: BIOTIN

分子名称: BIOTIN / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 5 / 式: BTN
分子量理論値: 244.311 Da
Chemical component information

ChemComp-BTN:
BIOTIN / ビオチン

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分子 #4: ACETYL COENZYME *A

分子名称: ACETYL COENZYME *A / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 6 / 式: ACO
分子量理論値: 809.571 Da
Chemical component information

ChemComp-ACO:
ACETYL COENZYME *A / アデノシン3′-りん酸5′-[二りん酸P2-[(R)-3-ヒドロキシ-2,2-ジメチル-3-[[(以下略)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.38 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 30932
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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