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- EMDB-38131: Structure of leptin-LepR trimer with a small gap -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-38131
タイトルStructure of leptin-LepR trimer with a small gap
マップデータ
試料
  • 複合体: Leptin-LepR complex
    • タンパク質・ペプチド: Leptin receptor
    • タンパク質・ペプチド: Leptin
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
キーワードcytokine receptor / hexamer / CYTOKINE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of transport / multicellular organism development / regulation of lipoprotein lipid oxidation / cellular response to L-ascorbic acid / positive regulation of fat cell apoptotic process / negative regulation of glutamine transport / leptin receptor activity / negative regulation of appetite by leptin-mediated signaling pathway / negative regulation of glucagon secretion / regulation of endothelial cell proliferation ...regulation of transport / multicellular organism development / regulation of lipoprotein lipid oxidation / cellular response to L-ascorbic acid / positive regulation of fat cell apoptotic process / negative regulation of glutamine transport / leptin receptor activity / negative regulation of appetite by leptin-mediated signaling pathway / negative regulation of glucagon secretion / regulation of endothelial cell proliferation / regulation of natural killer cell proliferation / leptin receptor binding / regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / bone growth / positive regulation of luteinizing hormone secretion / regulation of natural killer cell activation / glycerol biosynthetic process / positive regulation of monoatomic ion transport / elastin metabolic process / leptin-mediated signaling pathway / positive regulation of follicle-stimulating hormone secretion / regulation of steroid biosynthetic process / regulation of intestinal cholesterol absorption / regulation of bone remodeling / regulation of brown fat cell differentiation / positive regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / positive regulation of hepatic stellate cell activation / adult feeding behavior / regulation of nitric-oxide synthase activity / response to leptin / bone mineralization involved in bone maturation / regulation of feeding behavior / sexual reproduction / activation of protein kinase C activity / negative regulation of cartilage development / ovulation from ovarian follicle / negative regulation of appetite / positive regulation of developmental growth / leukocyte tethering or rolling / energy reserve metabolic process / bile acid metabolic process / negative regulation of D-glucose import / cellular response to leptin stimulus / prostaglandin secretion / cardiac muscle hypertrophy / hormone metabolic process / Signaling by Leptin / aorta development / intestinal absorption / insulin secretion / cytokine receptor activity / positive regulation of p38MAPK cascade / negative regulation of vasoconstriction / eating behavior / peptide hormone receptor binding / regulation of gluconeogenesis / glycogen metabolic process / fatty acid beta-oxidation / regulation of cytokine production involved in inflammatory response / central nervous system neuron development / cytokine binding / response to dietary excess / negative regulation of lipid storage / T cell differentiation / transport across blood-brain barrier / positive regulation of TOR signaling / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / response to vitamin E / glial cell proliferation / negative regulation of gluconeogenesis / adipose tissue development / regulation of angiogenesis / phagocytosis / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of T cell proliferation / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / energy homeostasis / cellular response to retinoic acid / positive regulation of interleukin-12 production / regulation of insulin secretion / cholesterol metabolic process / negative regulation of autophagy / gluconeogenesis / response to activity / positive regulation of interleukin-8 production / female pregnancy / determination of adult lifespan / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / response to insulin / placenta development / lipid metabolic process / hormone activity / cytokine-mediated signaling pathway / regulation of blood pressure / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / positive regulation of protein import into nucleus / positive regulation of interleukin-6 production / circadian rhythm / cellular response to insulin stimulus
類似検索 - 分子機能
Leptin / Leptin / Leptin receptor, immunoglobulin-like domain / Obesity receptor immunoglobulin like domain / Short hematopoietin receptor, family 1, conserved site / Immunoglobulin C2-set-like, ligand-binding / Ig-like C2-type domain / Long hematopoietin receptor, Gp130 family 2, conserved site / Long hematopoietin receptor, gp130 family signature. / : ...Leptin / Leptin / Leptin receptor, immunoglobulin-like domain / Obesity receptor immunoglobulin like domain / Short hematopoietin receptor, family 1, conserved site / Immunoglobulin C2-set-like, ligand-binding / Ig-like C2-type domain / Long hematopoietin receptor, Gp130 family 2, conserved site / Long hematopoietin receptor, gp130 family signature. / : / Four-helical cytokine-like, core / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Leptin / Leptin receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.88 Å
データ登録者Xie YF / Gao GF
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Hlife / : 2023
タイトル: Structural plasticity of human leptin binding to its receptor LepR
著者: Xie YF / Li X / Qi J / Shang G / Lu D / Gao GF
履歴
登録2023年11月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年8月7日-
マップ公開2024年8月7日-
更新2024年10月16日-
現状2024年10月16日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_38131.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 600.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.85 Å/pix.
x 540 pix.
= 459. Å
0.85 Å/pix.
x 540 pix.
= 459. Å
0.85 Å/pix.
x 540 pix.
= 459. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.85 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.001
最小 - 最大-0.0017401059 - 2.196138
平均 (標準偏差)0.0005532392 (±0.015951669)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ540540540
Spacing540540540
セルA=B=C: 459.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_38131_half_map_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_38131_half_map_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : Leptin-LepR complex

全体名称: Leptin-LepR complex
要素
  • 複合体: Leptin-LepR complex
    • タンパク質・ペプチド: Leptin receptor
    • タンパク質・ペプチド: Leptin
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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超分子 #1: Leptin-LepR complex

超分子名称: Leptin-LepR complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Leptin receptor

分子名称: Leptin receptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 94.93357 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: AFNLSYPITP WRFKLSCMPP NSTYDYFLLP AGLSKNTSNS NGHYETAVEP KFNSSGTHFS NLSKTTFHCC FRSEQDRNCS LCADNIEGK TFVSTVNSLV FQQIDANWNI QCWLKGDLKL FICYVESLFK NLFRNYNYKV HLLYVLPEVL EDSPLVPQKG S FQMVHCNC ...文字列:
AFNLSYPITP WRFKLSCMPP NSTYDYFLLP AGLSKNTSNS NGHYETAVEP KFNSSGTHFS NLSKTTFHCC FRSEQDRNCS LCADNIEGK TFVSTVNSLV FQQIDANWNI QCWLKGDLKL FICYVESLFK NLFRNYNYKV HLLYVLPEVL EDSPLVPQKG S FQMVHCNC SVHECCECLV PVPTAKLNDT LLMCLKITSG GVIFQSPLMS VQPINMVKPD PPLGLHMEIT DDGNLKISWS SP PLVPFPL QYQVKYSENS TTVIREADKI VSATSLLVDS ILPGSSYEVQ VRGKRLDGPG IWSDWSTPRV FTTQDVIYFP PKI LTSVGS NVSFHCIYKK ENKIVPSKEI VWWMNLAEKI PQSQYDVVSD HVSKVTFFNL NETKPRGKFT YDAVYCCNEH ECHH RYAEL YVIDVNINIS CETDGYLTKM TCRWSTSTIQ SLAESTLQLR YHRSSLYCSD IPSIHPISEP KDCYLQSDGF YECIF QPIF LLSGYTMWIR INHSLGSLDS PPTCVLPDSV VKPLPPSSVK AEITINIGLL KISWEKPVFP ENNLQFQIRY GLSGKE VQW KMYEVYDAKS KSVSLPVPDL CAVYAVQVRC KRLDGLGYWS NWSNPAYTVV MDIKVPMRGP EFWRIINGDT MKKEKNV TL LWKPLMKNDS LCSVQRYVIN HHTSCNGTWS EDVGNHTKFT FLWTEQAHTV TVLAINSIGA SVANFNLTFS WPMSKVNI V QSLSAYPLNS SCVIVSWILS PSDYKLMYFI IEWKNLNEDG EIKWLRISSS VKKYYIHDHF IPIEKYQFSL YPIFMEGVG KPKIINSFTQ DDIEKHQSDG THHHHHHHH

UniProtKB: Leptin receptor

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分子 #2: Leptin

分子名称: Leptin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 18.6565 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MHWGTLCGFL WLWPYLFYVQ AVPIQKVQDD TKTLIKTIVT RINDISHTQS VSSKQKVTGL DFIPGLHPIL TLSKMDQTLA VYQQILTSM PSRNVIQISN DLENLRDLLH VLAFSKSCHL PWASGLETLD SLGGVLEASG YSTEVVALSR LQGSLQDMLW Q LDLSPGC

UniProtKB: Leptin

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分子 #5: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 15 / : NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.88 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 103388
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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