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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-38016
タイトルStructure of human phagocyte NADPH oxidase in the resting state in the presence of 2 mM NADPH
マップデータcomposite map after focused refinement
試料
  • 複合体: resting NOX2-p22 complex
    • タンパク質・ペプチド: Cytochrome b-245 light chain
    • タンパク質・ペプチド: Cytochrome b-245 heavy chain
    • タンパク質・ペプチド: 7D5 Fab heavy chain
    • タンパク質・ペプチド: 7D5 Fab light chain
  • リガンド: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE
  • リガンド: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: water
キーワードNOX2 / p22 / CYBA / CYBB / TP1170 / NOX / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


smooth muscle hypertrophy / cellular response to L-glutamine / positive regulation of toll-like receptor 2 signaling pathway / hypoxia-inducible factor-1alpha signaling pathway / superoxide-generating NAD(P)H oxidase activity / positive regulation of defense response to bacterium / mucus secretion / Cross-presentation of particulate exogenous antigens (phagosomes) / perinuclear endoplasmic reticulum / cytochrome complex assembly ...smooth muscle hypertrophy / cellular response to L-glutamine / positive regulation of toll-like receptor 2 signaling pathway / hypoxia-inducible factor-1alpha signaling pathway / superoxide-generating NAD(P)H oxidase activity / positive regulation of defense response to bacterium / mucus secretion / Cross-presentation of particulate exogenous antigens (phagosomes) / perinuclear endoplasmic reticulum / cytochrome complex assembly / NADPH oxidase complex / respiratory burst / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / ROS and RNS production in phagocytes / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / 酸化還元酵素 / cellular response to ethanol / response to angiotensin / superoxide anion generation / hydrogen peroxide biosynthetic process / positive regulation of mucus secretion / monoatomic ion channel complex / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / response to aldosterone / superoxide metabolic process / Detoxification of Reactive Oxygen Species / tertiary granule membrane / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / specific granule membrane / positive regulation of phagocytosis / RAC1 GTPase cycle / cellular response to cadmium ion / response to nutrient / secretory granule / establishment of localization in cell / VEGFA-VEGFR2 Pathway / defense response / SH3 domain binding / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of angiogenesis / phagocytic vesicle membrane / positive regulation of tumor necrosis factor production / flavin adenine dinucleotide binding / nuclear envelope / monoatomic ion transmembrane transport / electron transfer activity / oxidoreductase activity / endosome / inflammatory response / response to xenobiotic stimulus / protein heterodimerization activity / innate immune response / neuronal cell body / dendrite / heme binding / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cytochrome b245, heavy chain / Cytochrome b558 alpha-subunit / Cytochrome Cytochrome b558 alpha-subunit / Ferric reductase, NAD binding domain / : / Ferric reductase NAD binding domain / FAD-binding 8 / FAD-binding domain / Ferric reductase transmembrane component-like domain / Ferric reductase like transmembrane component ...Cytochrome b245, heavy chain / Cytochrome b558 alpha-subunit / Cytochrome Cytochrome b558 alpha-subunit / Ferric reductase, NAD binding domain / : / Ferric reductase NAD binding domain / FAD-binding 8 / FAD-binding domain / Ferric reductase transmembrane component-like domain / Ferric reductase like transmembrane component / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytochrome b-245 heavy chain / Cytochrome b-245 light chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.99 Å
データ登録者Chen L / Liu X
資金援助 中国, 4件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)91957201 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31821091 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31870833 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2022YFA1303000 中国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2024
タイトル: Structure of human phagocyte NADPH oxidase in the activated state.
著者: Xiaoyu Liu / Yiting Shi / Rui Liu / Kangcheng Song / Lei Chen /
要旨: Phagocyte NADPH oxidase, a protein complex with a core made up of NOX2 and p22 subunits, is responsible for transferring electrons from intracellular NADPH to extracellular oxygen. This process ...Phagocyte NADPH oxidase, a protein complex with a core made up of NOX2 and p22 subunits, is responsible for transferring electrons from intracellular NADPH to extracellular oxygen. This process generates superoxide anions that are vital for killing pathogens. The activation of phagocyte NADPH oxidase requires membrane translocation and the binding of several cytosolic factors. However, the exact mechanism by which cytosolic factors bind to and activate NOX2 is not well understood. Here we present the structure of the human NOX2-p22 complex activated by fragments of three cytosolic factors: p47, p67 and Rac1. The structure reveals that the p67-Rac1 complex clamps onto the dehydrogenase domain of NOX2 and induces its contraction, which stabilizes the binding of NADPH and results in a reduction of the distance between the NADPH-binding domain and the flavin adenine dinucleotide (FAD)-binding domain. Furthermore, the dehydrogenase domain docks onto the bottom of the transmembrane domain of NOX2, which reduces the distance between FAD and the inner haem. These structural rearrangements might facilitate the efficient transfer of electrons between the redox centres in NOX2 and lead to the activation of phagocyte NADPH oxidase.
履歴
登録2023年11月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年1月24日-
マップ公開2024年1月24日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_38016.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_38016.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈composite map after focused refinement
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.03 Å/pix.
x 320 pix.
= 328.96 Å		1.03 Å/pix.
x 320 pix.
= 328.96 Å		1.03 Å/pix.
x 320 pix.
= 328.96 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.028 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.55
最小 - 最大-2.5657609 - 5.2427754
平均 (標準偏差)0.011110045 (±0.06671211)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 328.96 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_38016_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half map of consensus refinement

ファイルemd_38016_half_map_1.map
注釈half map of consensus refinement
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half map of consensus refinement

ファイルemd_38016_half_map_2.map
注釈half map of consensus refinement
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : resting NOX2-p22 complex

全体名称: resting NOX2-p22 complex
要素
  • 複合体: resting NOX2-p22 complex
    • タンパク質・ペプチド: Cytochrome b-245 light chain
    • タンパク質・ペプチド: Cytochrome b-245 heavy chain
    • タンパク質・ペプチド: 7D5 Fab heavy chain
    • タンパク質・ペプチド: 7D5 Fab light chain
  • リガンド: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE
  • リガンド: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: water

+
超分子 #1: resting NOX2-p22 complex

超分子名称: resting NOX2-p22 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
分子 #1: Cytochrome b-245 light chain

分子名称: Cytochrome b-245 light chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 21.005398 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MGQIEWAMWA NEQALASGLI LITGGIVATA GRFTQWYFGA YSIVAGVFVC LLEYPRGKRK KGSTMERWGQ KYMTAVVKLF GPFTRNYYV RAVLHLLLSV PAGFLLATIL GTACLAIASG IYLLAAVRGE QWTPIEPKPR ERPQIGGTIK QPPSNPPPRP P AEARKKPS ...文字列:
MGQIEWAMWA NEQALASGLI LITGGIVATA GRFTQWYFGA YSIVAGVFVC LLEYPRGKRK KGSTMERWGQ KYMTAVVKLF GPFTRNYYV RAVLHLLLSV PAGFLLATIL GTACLAIASG IYLLAAVRGE QWTPIEPKPR ERPQIGGTIK QPPSNPPPRP P AEARKKPS EEEAAAAAGG PPGGPQVNPI PVTDEVV

UniProtKB: Cytochrome b-245 light chain

+
分子 #2: Cytochrome b-245 heavy chain

分子名称: Cytochrome b-245 heavy chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 65.412727 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MGNWAVNEGL SIFVILVWLG LNVFLFVWYY RVYDIPPKFF YTRKLLGSAL ALARAPAACL NFNCMLILLP VCRNLLSFLR GSSACCSTR VRRQLDRNLT FHKMVAWMIA LHSAIHTIAH LFNVEWCVNA RVNNSDPYSV ALSELGDRQN ESYLNFARKR I KNPEGGLY ...文字列:
MGNWAVNEGL SIFVILVWLG LNVFLFVWYY RVYDIPPKFF YTRKLLGSAL ALARAPAACL NFNCMLILLP VCRNLLSFLR GSSACCSTR VRRQLDRNLT FHKMVAWMIA LHSAIHTIAH LFNVEWCVNA RVNNSDPYSV ALSELGDRQN ESYLNFARKR I KNPEGGLY LAVTLLAGIT GVVITLCLIL IITSSTKTIR RSYFEVFWYT HHLFVIFFIG LAIHGAERIV RGQTAESLAV HN ITVCEQK ISEWGKIKEC PIPQFAGNPP MTWKWIVGPM FLYLCERLVR FWRSQQKVVI TKVVTHPFKT IELQMKKKGF KME VGQYIF VKCPKVSKLE WHPFTLTSAP EEDFFSIHIR IVGDWTEGLF NACGCDKQEF QDAWKLPKIA VDGPFGTASE DVFS YEVVM LVGAGIGVTP FASILKSVWY KYCNNATNLK LKKIYFYWLC RDTHAFEWFA DLLQLLESQM QERNNAGFLS YNIYL TGWD ESQANHFAVH HDEEKDVITG LKQKTLYGRP NWDNEFKTIA SQHPNTRIGV FLCGPEALAE TLSKQSISNS ESGPRG VHF IFNKENF

UniProtKB: Cytochrome b-245 heavy chain

+
分子 #3: 7D5 Fab heavy chain

分子名称: 7D5 Fab heavy chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 27.603949 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MKKNIAFLLA SMFVFSIATN AYADVQLQES GPGLVKPSQS LSLTCSVTGY SLTSGSFWSW IRQFPGNKLE WMGYITYDGT SHFNPSLKS RFSITRDTSK NQFFLKLNSV TTEDTATYYC TRDPYRYDAM DFWGQGTSVT VSSAKTTPPS VYPLAPGSAA Q TNSMVTLG ...文字列:
MKKNIAFLLA SMFVFSIATN AYADVQLQES GPGLVKPSQS LSLTCSVTGY SLTSGSFWSW IRQFPGNKLE WMGYITYDGT SHFNPSLKS RFSITRDTSK NQFFLKLNSV TTEDTATYYC TRDPYRYDAM DFWGQGTSVT VSSAKTTPPS VYPLAPGSAA Q TNSMVTLG CLVKGYFPEP VTVTWNSGSL SSGVHTFPAV LQSDLYTLSS SVTVPSSTWP SETVTCNVAH PASSTKVDKK IV PRDLEHH HHHH

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分子 #4: 7D5 Fab light chain

分子名称: 7D5 Fab light chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 26.238188 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MKKNIAFLLA SMFVFSIATN AYADIQLTQT TSSLSASLGD RVTISCRASQ DISNYLNWYQ QKPDGTVKLL IYYTSKLHSG VPSRFTASG SGRDYSLAIS NLEQEDIATY FCQQVFSLPW TFGGGTKLEI KRADAAPTVS IFPPSSEQLT SGGASVVCFL N NFYPKDIN ...文字列:
MKKNIAFLLA SMFVFSIATN AYADIQLTQT TSSLSASLGD RVTISCRASQ DISNYLNWYQ QKPDGTVKLL IYYTSKLHSG VPSRFTASG SGRDYSLAIS NLEQEDIATY FCQQVFSLPW TFGGGTKLEI KRADAAPTVS IFPPSSEQLT SGGASVVCFL N NFYPKDIN VKWKIDGSER QNGVLNSWTD QDSKDSTYSM SSTLTLTKDE YERHNSYTCE ATHKTSTSPI VKSFNRNE

+
分子 #6: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE

分子名称: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: FAD
分子量理論値: 785.55 Da
Chemical component information

ChemComp-FAD:
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / FAD*YM

+
分子 #7: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE

分子名称: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 2 / 式: HEM
分子量理論値: 616.487 Da
Chemical component information

ChemComp-HEM:
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE

+
分子 #8: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 2 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

+
分子 #9: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

+
分子 #10: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 1 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 52.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.99 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 183394
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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