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- EMDB-37963: Cryo-EM structure of the hamster prion 23-144 fibril at pH 3.7 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-37963
タイトルCryo-EM structure of the hamster prion 23-144 fibril at pH 3.7
マップデータ
試料
  • 複合体: hamster prion 23-144 fibril
    • タンパク質・ペプチド: Major prion protein
キーワードprion (プリオン) / 23-144 / hamster (ハムスター) / PrP / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glycosaminoglycan binding / regulation of potassium ion transmembrane transport / negative regulation of interleukin-17 production / negative regulation of dendritic spine maintenance / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / cupric ion binding / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade ...regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glycosaminoglycan binding / regulation of potassium ion transmembrane transport / negative regulation of interleukin-17 production / negative regulation of dendritic spine maintenance / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / cupric ion binding / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / negative regulation of interleukin-2 production / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / cuprous ion binding / negative regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of activated T cell proliferation / : / negative regulation of type II interferon production / positive regulation of protein targeting to membrane / side of membrane / 封入体 / cellular response to copper ion / neuron projection maintenance / protein sequestering activity / negative regulation of protein phosphorylation / molecular condensate scaffold activity / molecular function activator activity / positive regulation of protein localization to plasma membrane / protein destabilization / protein homooligomerization / terminal bouton / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of neuron apoptotic process / cellular response to xenobiotic stimulus / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / microtubule binding / 核膜 / protease binding / response to oxidative stress / amyloid fibril formation / learning or memory / regulation of cell cycle / 脂質ラフト / copper ion binding / 細胞周期 / 樹状突起 / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / ゴルジ体 / 細胞膜 / 小胞体 / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily / Prion/Doppel alpha-helical domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Major prion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mesocricetus auratus (ゴールデンハムスター)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.88 Å
データ登録者Lee C-H / Saw J-E / Chen E / Wang C-H / Chen R
資金援助 台湾, 3件
OrganizationGrant number国
Ministry of Science and Technology (MoST, Taiwan)MOST 107-2113-M-001-033 台湾
Ministry of Science and Technology (MoST, Taiwan)MOST 108-2113-M-001-003 台湾
Ministry of Science and Technology (MoST, Taiwan)MOST 109-2113-M-001-001 台湾
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2024
タイトル: The Positively Charged Cluster in the N-terminal Disordered Region may Affect Prion Protein Misfolding: Cryo-EM Structure of Hamster PrP(23-144) Fibrils.
著者: Chih-Hsuan Lee / Jing-Ee Saw / Eric H-L Chen / Chun-Hsiung Wang / Takayuki Uchihashi / Rita P-Y Chen /
要旨: Prions, the misfolding form of prion proteins, are contagious proteinaceous macromolecules. Recent studies have shown that infectious prion fibrils formed in the brain and non-infectious fibrils ...Prions, the misfolding form of prion proteins, are contagious proteinaceous macromolecules. Recent studies have shown that infectious prion fibrils formed in the brain and non-infectious fibrils formed from recombinant prion protein in a partially denaturing condition have distinct structures. The amyloid core of the in vitro-prepared non-infectious fibrils starts at about residue 160, while that of infectious prion fibrils formed in the brain involves a longer sequence (residues ∼90-230) of structural conversion. The C-terminal truncated prion protein PrP(23-144) can form infectious fibrils under certain conditions and cause disease in animals. In this study, we used cryogenic electron microscopy (cryo-EM) to resolve the structure of hamster sHaPrP(23-144) fibrils prepared at pH 3.7. This 2.88 Å cryo-EM structure has an amyloid core covering residues 94-144. It comprises two protofilaments, each containing five β-strands arranged as a long hairpin plus an N-terminal β-strand. This N-terminal β-strand resides in a positively charged cluster region (named PCC2; sequence 96-111), which interacts with the turn region of the opposite protofilaments' hairpin to stabilize the fibril structure. Interestingly, this sHaPrP(23-144) fibril structure differs from a recently reported structure formed by the human or mouse counterpart at pH 6.5. Moreover, sHaPrP(23-144) fibrils have many structural features in common with infectious prions. Whether this structure is infectious remains to be determined. More importantly, the sHaPrP(23-144) structure is different from the sHaPrP(108-144) fibrils prepared in the same fibrillization buffer, indicating that the N-terminal disordered region, possibly the positively charged cluster, influences the misfolding pathway of the prion protein.
履歴
登録2023年11月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年5月1日-
マップ公開2024年5月1日-
更新2024年5月8日-
現状2024年5月8日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_37963.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_37963.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 91.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.012
最小 - 最大-0.05301627 - 0.08121127
平均 (標準偏差)0.000019358951 (±0.0021453886)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ288288288
Spacing288288288
セルA=B=C: 239.04 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_37963_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_37963_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : hamster prion 23-144 fibril

全体名称: hamster prion 23-144 fibril
要素
  • 複合体: hamster prion 23-144 fibril
    • タンパク質・ペプチド: Major prion protein

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超分子 #1: hamster prion 23-144 fibril

超分子名称: hamster prion 23-144 fibril / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Mesocricetus auratus (ゴールデンハムスター)

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分子 #1: Major prion protein

分子名称: Major prion protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 20 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mesocricetus auratus (ゴールデンハムスター)
分子量理論値: 12.376642 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
GKKRPKPGGW NTGGSRYPGQ GSPGGNRYPP QGGGTWGQPH GGGWGQPHGG GWGQPHGGGW GQPHGGGWGQ GGGTHNQWNK PSKPKTNMK HMAGAAAAGA VVGGLGGYML GSAMSRPMMH FGND

UniProtKB: Major prion protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 3.7 / 詳細: 20 mM NaOAc, 140 mM NaCl
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.4000000000000001 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 2.38 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 179.217 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.88 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 288368
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL / 温度因子: 101.7
得られたモデル

PDB-8wzx:
Cryo-EM structure of the hamster prion 23-144 fibril at pH 3.7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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