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- EMDB-37375: Allosteric regulation of nitrate transporter NRT via the signalli... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-37375
タイトルAllosteric regulation of nitrate transporter NRT via the signalling protein PII
マップデータ
試料
  • 複合体: nitrate transporter NrtBCD complexed with ATP
    • タンパク質・ペプチド: Nitrate transport permease protein
    • タンパク質・ペプチド: Nitrate transport ATP-binding protein
    • タンパク質・ペプチド: Nitrate transport ATP-binding protein
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードATP-dependent transporter / ABC transporter / nitrate/nitrite transporter / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


nitrate transmembrane transporter activity / monoatomic ion transport / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Nitrate transport permease / Nitrate transport ATP-binding subunit C/D / : / Nitrate/bicarbonate ABC transporter substrate-binding domain / NMT1-like family / ABC transporter type 1, transmembrane domain MetI-like / MetI-like superfamily / Binding-protein-dependent transport system inner membrane component / ABC transporter integral membrane type-1 domain profile. / ABC transporter-like, conserved site ...Nitrate transport permease / Nitrate transport ATP-binding subunit C/D / : / Nitrate/bicarbonate ABC transporter substrate-binding domain / NMT1-like family / ABC transporter type 1, transmembrane domain MetI-like / MetI-like superfamily / Binding-protein-dependent transport system inner membrane component / ABC transporter integral membrane type-1 domain profile. / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Nitrate transport ATP-binding protein / Nitrate transport ATP-binding protein / Nitrate transport permease protein
類似検索 - 構成要素
生物種Nostoc sp. PCC 7120 = FACHB-418 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Li B / Zhou CZ / Chen YX / Jiang YL
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
Chinese Academy of SciencesXDB37020202 中国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2024
タイトル: Allosteric regulation of nitrate transporter NRT via the signaling protein PII.
著者: Bo Li / Xiao-Qian Wang / Qin-Yao Li / Da Xu / Jing Li / Wen-Tao Hou / Yuxing Chen / Yong-Liang Jiang / Cong-Zhao Zhou /
要旨: Coordinated carbon and nitrogen metabolism is crucial for bacteria living in the fluctuating environments. Intracellular carbon and nitrogen homeostasis is maintained by a sophisticated network, in ...Coordinated carbon and nitrogen metabolism is crucial for bacteria living in the fluctuating environments. Intracellular carbon and nitrogen homeostasis is maintained by a sophisticated network, in which the widespread signaling protein PII acts as a major regulatory hub. In cyanobacteria, PII was proposed to regulate the nitrate uptake by an ABC (ATP-binding cassette)-type nitrate transporter NrtABCD, in which the nucleotide-binding domain of NrtC is fused with a C-terminal regulatory domain (CRD). Here, we solved three cryoelectron microscopy structures of NrtBCD, bound to nitrate, ATP, and PII, respectively. Structural and biochemical analyses enable us to identify the key residues that form a hydrophobic and a hydrophilic cavity along the substrate translocation channel. The core structure of PII, but not the canonical T-loop, binds to NrtC and stabilizes the CRD, making it visible in the complex structure, narrows the substrate translocation channel in NrtB, and ultimately locks NrtBCD at an inhibited inward-facing conformation. Based on these results and previous reports, we propose a putative transport cycle driven by NrtABCD, which is allosterically inhibited by PII in response to the cellular level of 2-oxoglutarate. Our findings provide a distinct regulatory mechanism of ABC transporter via asymmetrically binding to a signaling protein.
履歴
登録2023年9月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年2月28日-
マップ公開2024年2月28日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_37375.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_37375.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 200 pix.
= 214. Å		1.07 Å/pix.
x 200 pix.
= 214. Å		1.07 Å/pix.
x 200 pix.
= 214. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0158
最小 - 最大-0.14332409 - 0.25782374
平均 (標準偏差)0.0003895465 (±0.00580778)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 214.00002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_37375_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_37375_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : nitrate transporter NrtBCD complexed with ATP

全体名称: nitrate transporter NrtBCD complexed with ATP
要素
  • 複合体: nitrate transporter NrtBCD complexed with ATP
    • タンパク質・ペプチド: Nitrate transport permease protein
    • タンパク質・ペプチド: Nitrate transport ATP-binding protein
    • タンパク質・ペプチド: Nitrate transport ATP-binding protein
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: nitrate transporter NrtBCD complexed with ATP

超分子名称: nitrate transporter NrtBCD complexed with ATP / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Nostoc sp. PCC 7120 = FACHB-418 (バクテリア)

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分子 #1: Nitrate transport permease protein

分子名称: Nitrate transport permease protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Nostoc sp. PCC 7120 = FACHB-418 (バクテリア)
分子量理論値: 30.483053 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MTAVLGNRAR VRKSQKAINN FLWKKVVPPL VALGIFLVIW QLLCLNPNFK LPGPIETFSE TWDPFIINPF FDNGESDKGL GWQILSSLG RVGLGFSLAA IAGIILGILI GVNPLVYNAV DPIFQVLRTV PPLAWLPISL AAFQQANPSA IFVIFITSIW P ILLNTTVG ...文字列:
MTAVLGNRAR VRKSQKAINN FLWKKVVPPL VALGIFLVIW QLLCLNPNFK LPGPIETFSE TWDPFIINPF FDNGESDKGL GWQILSSLG RVGLGFSLAA IAGIILGILI GVNPLVYNAV DPIFQVLRTV PPLAWLPISL AAFQQANPSA IFVIFITSIW P ILLNTTVG VQQIPQDYIN VAKVLRLKGV KYFFKIVFPA TVPYIFTGLR IGIGLSWLAI VAAEMLVGGV GIGSFIWDAY NT TTETNLS EIILALIYVG LVGLLLDRLV GFVASKVVAD QK

UniProtKB: Nitrate transport permease protein

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分子 #2: Nitrate transport ATP-binding protein

分子名称: Nitrate transport ATP-binding protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Nostoc sp. PCC 7120 = FACHB-418 (バクテリア)
分子量理論値: 76.325156 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MPTFVEIDHV DRIFDLPNGG RYIALKNIEL KIKQGEFVSL IGHSGCGKST LLNIIAGLDR ASIGGVTLEG REIREPSPDR MVVFQNYSL LPWLTVRENV ALAVDEVYQG KSKGERRAII EEHIDMVGLR LAANKRPSEL SGGMKQRVAI ARALATRPKL L LLDQPFGA ...文字列:
MPTFVEIDHV DRIFDLPNGG RYIALKNIEL KIKQGEFVSL IGHSGCGKST LLNIIAGLDR ASIGGVTLEG REIREPSPDR MVVFQNYSL LPWLTVRENV ALAVDEVYQG KSKGERRAII EEHIDMVGLR LAANKRPSEL SGGMKQRVAI ARALATRPKL L LLDQPFGA LDALTRGSLQ EQLMKICNEH QITCVMVTHD VDEALLLSDR VVMLTNGPEA HIGQILEVPI SRPRQRLEVV KH PSYYNLR NEIIYFLNQQ KLAKKRQTQQ ASAPLGTAKA VIEIGFMPLT DSAPLIVAKE KGFFAKYGLD NVILNRANNW QAI ATGVVT GKLDAAQMVA GMPIALTLGA GSQTPTPVIN ALNLSRNANA ITFSKRLYNQ GVRSLADLKA VIDSSPDQIL TLGV VHSAS MQNLILRYWL AAGGIDPDRD VSLTVIPPTQ MVSQLKAGNI DGYCAGEPWN YQAVHDDLGF VAATALEIWS GQPKK VLGV REDWAQKYPE TYLNLVKALI EACKYCDDLR NREEILEILC RPEYLDVNPA YVRSGFIDPY DRGDGTPPQQ LTAYNQ FYL NKTNYPNRTE ILWMITQMAR WGLTPFPKNW VEITERVCRT DIFGAAARDL GLLDIGEDDP IHLFDGKLFN PSEPIEY LK SLEIRRQIRI EEVFISSGDY KDHDGDYKDH DIDYKDDDDK

UniProtKB: Nitrate transport ATP-binding protein

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分子 #3: Nitrate transport ATP-binding protein

分子名称: Nitrate transport ATP-binding protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Nostoc sp. PCC 7120 = FACHB-418 (バクテリア)
分子量理論値: 31.398152 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MQIINRNNQT NLKPQKTDNF LVVEGVSKIY PTPEGPYTVL DGIDLKVREG EFVCLIGHSG CGKSTLLNMI SGFNTPSEGV VLLQDKPIT EPGPDRMMVF QNYCLLPWLN VFENVYLAVD AVFPNKPQAE KRAIVREHLA MVGLTEAAEK KPSQISGGMK Q RVAIARAL ...文字列:
MQIINRNNQT NLKPQKTDNF LVVEGVSKIY PTPEGPYTVL DGIDLKVREG EFVCLIGHSG CGKSTLLNMI SGFNTPSEGV VLLQDKPIT EPGPDRMMVF QNYCLLPWLN VFENVYLAVD AVFPNKPQAE KRAIVREHLA MVGLTEAAEK KPSQISGGMK Q RVAIARAL SIRPQVLILD QPFGALDAIT KEELQEELLQ IWSDHQVTVL MITHDIDEAL FLADRVVMMT NGPAAQIGEI LD IPFDRPR NRRRIMEDPK YYDLRNYALD FLFNRFAHNE

UniProtKB: Nitrate transport ATP-binding protein

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分子 #4: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #5: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度8 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 2.3000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 1222929
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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