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- EMDB-37261: Cryo-EM map of Myosin VI in the autoinhibited state (with SAH-ext... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-37261
タイトルCryo-EM map of Myosin VI in the autoinhibited state (with SAH-extension density)
マップデータcryo-EM map of autoinhibited MyoVI with SAH-extension
試料
  • 複合体: Complex of Myosin VI and Calmodulin
    • 複合体: Myosin VIミオシン
      • タンパク質・ペプチド: Myosin VIミオシン
    • 複合体: Calmodulinカルモジュリン
      • タンパク質・ペプチド: Calmodulinカルモジュリン
キーワードmyosin VI (ミオシン) / autoinhibition / intracellular transport / MOTOR PROTEIN (モータータンパク質)
生物種Homo sapiens (ヒト) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.14 Å
データ登録者Niu F / Wei Z
資金援助 中国, 2件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31971131 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32170697 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Autoinhibition and activation of myosin VI revealed by its cryo-EM structure.
著者: Fengfeng Niu / Lingxuan Li / Lei Wang / Jinman Xiao / Shun Xu / Yong Liu / Leishu Lin / Cong Yu / Zhiyi Wei /
要旨: Myosin VI is the only molecular motor that moves towards the minus end along actin filaments. Numerous cellular processes require myosin VI and tight regulations of the motor's activity. Defects in ...Myosin VI is the only molecular motor that moves towards the minus end along actin filaments. Numerous cellular processes require myosin VI and tight regulations of the motor's activity. Defects in myosin VI activity are known to cause genetic diseases such as deafness and cardiomyopathy. However, the molecular mechanisms underlying the activity regulation of myosin VI remain elusive. Here, we determined the high-resolution cryo-electron microscopic structure of myosin VI in its autoinhibited state. Our structure reveals that autoinhibited myosin VI adopts a compact, monomeric conformation via extensive interactions between the head and tail domains, orchestrated by an elongated single-α-helix region resembling a "spine". This autoinhibited structure effectively blocks cargo binding sites and represses the motor's ATPase activity. Certain cargo adaptors such as GIPC can release multiple inhibitory interactions and promote motor activity, pointing to a cargo-mediated activation of the processive motor. Moreover, our structural findings allow rationalization of disease-associated mutations in myosin VI. Beyond the activity regulation mechanisms of myosin VI, our study also sheds lights on how activities of other myosin motors such as myosin VII and X might be regulated.
履歴
登録2023年8月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年2月21日-
マップ公開2024年2月21日-
更新2024年5月8日-
現状2024年5月8日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_37261.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_37261.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 325 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈cryo-EM map of autoinhibited MyoVI with SAH-extension
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.827 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.0022494576 - 1.801858
平均 (標準偏差)0.00041607165 (±0.013441591)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ440440440
Spacing440440440
セルA=B=C: 363.88 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: half map B

ファイルemd_37261_half_map_1.map
注釈half_map_B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map A

ファイルemd_37261_half_map_2.map
注釈half_map_A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of Myosin VI and Calmodulin

全体名称: Complex of Myosin VI and Calmodulin
要素
  • 複合体: Complex of Myosin VI and Calmodulin
    • 複合体: Myosin VIミオシン
      • タンパク質・ペプチド: Myosin VIミオシン
    • 複合体: Calmodulinカルモジュリン
      • タンパク質・ペプチド: Calmodulinカルモジュリン

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超分子 #1: Complex of Myosin VI and Calmodulin

超分子名称: Complex of Myosin VI and Calmodulin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all

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超分子 #2: Myosin VI

超分子名称: Myosin VI / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: Calmodulin

超分子名称: Calmodulin / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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分子 #1: Myosin VI

分子名称: Myosin VI / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MEDGKPVWAP HPTDGFQMGN IVDIGPDSLT IEPLNQKGKT FLALINQVFP AEEDSKKDVE DNCSLMYLNE ATLLHNIKVR YSKDRIYTYV ANILIAVNPY FDIPKIYSSE AIKSYQGKSL GTRPPHVFAI ADKAFRDMKV LKMSQSIIVS GESGAGKTEN TKFVLRYLTE ...文字列:
MEDGKPVWAP HPTDGFQMGN IVDIGPDSLT IEPLNQKGKT FLALINQVFP AEEDSKKDVE DNCSLMYLNE ATLLHNIKVR YSKDRIYTYV ANILIAVNPY FDIPKIYSSE AIKSYQGKSL GTRPPHVFAI ADKAFRDMKV LKMSQSIIVS GESGAGKTEN TKFVLRYLTE SYGTGQDIDD RIVEANPLLE AFGNAKTVRN NNSSRFGKFV EIHFNEKSSV VGGFVSHYLL EKSRICVQGK EERNYHIFYR LCAGASEDIR EKLHLSSPDN FRYLNRGCTR YFANKETDKQ ILQNRKSPEY LKAGSMKDPL LDDHGDFIRM CTAMKKIGLD DEEKLDLFRV VAGVLHLGNI DFEEAGSTSG GCNLKNKSAQ SLEYCAELLG LDQDDLRVSL TTRVMLTTAG GTKGTVIKVP LKVEQANNAR DALAKTVYSH LFDHVVNRVN QCFPFETSSY FIGVLDIAGF EYFEHNSFEQ FCINYCNEKL QQFFNERILK EEQELYQKEG LGVNEVHYVD NQDCIDLIEA KLVGILDILD EENRLPQPSD QHFTSAVHQK HKDHFRLTIP RKSKLAVHRN IRDDEGFIIR HFAGAVCYET TQFVEKNNDA LHMSLESLIC ESRDKFIREL FESSTNNNKD TKQKAGKLSF ISVGNKFKTQ LNLLLDKLRS TGASFIRCIK PNLKMTSHHF EGAQILSQLQ CSGMVSVLDL MQGGYPSRAS FHELYNMYKK YMPDKLARLD PRLFCKALFK ALGLNENDYK FGLTKVFFRP GKFAEFDQIM KSDPDHLAEL VKRVNHWLTC SRWKKVQWCS LSVIKLKNKI KYRAEACIKM QKTIRMWLCK RRHKPRIDGL VKVGTLKKRL DKFNEVVSVL KDGKPEMNKQ IKNLEISIDT LMAKIKSTMM TQEQIQKEYD ALVKSSEELL SALQKKKQQE EEAERLRRIQ EEMEKERKRR EEDEKRRRKE EEERRMKLEM EAKRKQEEEE RKKREDDEKR IQAEVEAQLA RQKEEESQQQ AVLEQERRDR ELALRIAQSE AELISDEAQA DLALRRNDGT RPKMTPEQMA KEMSEFLSRG PAVLATKAAA GTKKYDLSKW KYAELRDTIN TSCDIELLAA CREEFHRRLK VYHAWKSKNK KRNTETEQRA PKSVTDYDFA PFLNNSPQQN PAAQIPARQR EIEMNRQQRF FRIPFIRPAD QYKDPQSKKK GWWYAHFDGP WIARQMELHP DKPPILLVAG KDDMEMCELN LEETGLTRKR GAEILPRQFE EIWERCGGIQ YLQNAIESRQ ARPTYATAML QSLLK

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分子 #2: Calmodulin

分子名称: Calmodulin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MADQLTEEQI AEFKEAFSLF DKDGDGTITT KELGTVMRSL GQNPTEAELQ DMINEVDADG NGTIDFPEFL TMMARKMKDT DSEEEIREAF RVFDKDGNGY ISAAELRHVM TNLGEKLTDE EVDEMIREAD IDGDGQVNYE EFVQMMTAK

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 10544925
初期モデルモデルのタイプ: NONE
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.0)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.0)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.14 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.0) / 使用した粒子像数: 20386

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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