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- EMDB-37097: Human collagen prolyl processing enzyme complex, P3H1/CRTAP/PPIB ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-37097
タイトルHuman collagen prolyl processing enzyme complex, P3H1/CRTAP/PPIB heterotrimer, bound to cyclosporin A
マップデータ
試料
  • 複合体: A protein modification complex bound with an inhibitor
    • タンパク質・ペプチド: Prolyl 3-hydroxylase 1
    • タンパク質・ペプチド: Cartilage-associated protein
    • タンパク質・ペプチド: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase B
    • タンパク質・ペプチド: DSN-MLE-MLE-MVA-BMT-ABA-SAR-MLE-VAL-MLE-ALA
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: FE (III) ION
キーワードcomplex / hydroxylase / collagen / ER protein / CYTOSOLIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


procollagen-proline 3-dioxygenase / procollagen-proline 3-dioxygenase activity / protein hydroxylation / negative regulation of post-translational protein modification / endoplasmic reticulum chaperone complex / host-mediated activation of viral genome replication / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / collagen metabolic process / host-mediated activation of viral process / positive regulation of multicellular organism growth ...procollagen-proline 3-dioxygenase / procollagen-proline 3-dioxygenase activity / protein hydroxylation / negative regulation of post-translational protein modification / endoplasmic reticulum chaperone complex / host-mediated activation of viral genome replication / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / collagen metabolic process / host-mediated activation of viral process / positive regulation of multicellular organism growth / collagen fibril organization / L-ascorbic acid binding / RNA polymerase binding / protein peptidyl-prolyl isomerization / cyclosporin A binding / regulation of protein secretion / smooth endoplasmic reticulum / : / neutrophil chemotaxis / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / peptidylprolyl isomerase / bone development / positive regulation of neuron projection development / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / unfolded protein binding / melanosome / protein folding / spermatogenesis / protein stabilization / iron ion binding / endoplasmic reticulum lumen / negative regulation of cell population proliferation / focal adhesion / intracellular membrane-bounded organelle / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Prolyl 3-hydroxylase / : / Leprecan family TPR-like repeat region / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit, Fe(2+) 2OG dioxygenase domain / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit homologues. / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Oxoglutarate/iron-dependent dioxygenase / Fe(2+) 2-oxoglutarate dioxygenase domain profile. ...Prolyl 3-hydroxylase / : / Leprecan family TPR-like repeat region / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit, Fe(2+) 2OG dioxygenase domain / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit homologues. / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Oxoglutarate/iron-dependent dioxygenase / Fe(2+) 2-oxoglutarate dioxygenase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Cartilage-associated protein / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase B / Prolyl 3-hydroxylase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Tolypocladium inflatum (菌類)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.75 Å
データ登録者Li W / Peng J / Yao D / Rao B / Xia Y / Wang Q / Li S / Cao M / Shen Y / Ma P ...Li W / Peng J / Yao D / Rao B / Xia Y / Wang Q / Li S / Cao M / Shen Y / Ma P / Liao R / Qin A / Zhao J / Cao Y
資金援助 中国, 2件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)82072468 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)82272519 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: The structural basis for the collagen processing by human P3H1/CRTAP/PPIB ternary complex.
著者: Wenguo Li / Junjiang Peng / Deqiang Yao / Bing Rao / Ying Xia / Qian Wang / Shaobai Li / Mi Cao / Yafeng Shen / Peixiang Ma / Rijing Liao / An Qin / Jie Zhao / Yu Cao /
要旨: Collagen posttranslational processing is crucial for its proper assembly and function. Disruption of collagen processing leads to tissue development and structure disorders like osteogenesis ...Collagen posttranslational processing is crucial for its proper assembly and function. Disruption of collagen processing leads to tissue development and structure disorders like osteogenesis imperfecta (OI). OI-related collagen processing machinery includes prolyl 3-hydroxylase 1 (P3H1), peptidyl-prolyl cis-trans isomerase B (PPIB), and cartilage-associated protein (CRTAP), with their structural organization and mechanism unclear. We determine cryo-EM structures of the P3H1/CRTAP/PPIB complex. The active sites of P3H1 and PPIB form a face-to-face bifunctional reaction center, indicating a coupled modification mechanism. The structure of the P3H1/CRTAP/PPIB/collagen peptide complex reveals multiple binding sites, suggesting a substrate interacting zone. Unexpectedly, a dual-ternary complex is observed, and the balance between ternary and dual-ternary states can be altered by mutations in the P3H1/PPIB active site and the addition of PPIB inhibitors. These findings provide insights into the structural basis of collagen processing by P3H1/CRTAP/PPIB and the molecular pathology of collagen-related disorders.
履歴
登録2023年8月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年9月18日-
マップ公開2024年9月18日-
更新2024年9月18日-
現状2024年9月18日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_37097.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 200 pix.
= 220. Å		1.1 Å/pix.
x 200 pix.
= 220. Å		1.1 Å/pix.
x 200 pix.
= 220. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.29
最小 - 最大-2.3018131 - 3.3057122
平均 (標準偏差)0.0055378983 (±0.08812295)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 220.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : A protein modification complex bound with an inhibitor

全体名称: A protein modification complex bound with an inhibitor
要素
  • 複合体: A protein modification complex bound with an inhibitor
    • タンパク質・ペプチド: Prolyl 3-hydroxylase 1
    • タンパク質・ペプチド: Cartilage-associated protein
    • タンパク質・ペプチド: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase B
    • タンパク質・ペプチド: DSN-MLE-MLE-MVA-BMT-ABA-SAR-MLE-VAL-MLE-ALA
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: FE (III) ION

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超分子 #1: A protein modification complex bound with an inhibitor

超分子名称: A protein modification complex bound with an inhibitor
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Prolyl 3-hydroxylase 1

分子名称: Prolyl 3-hydroxylase 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: procollagen-proline 3-dioxygenase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 83.485727 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAVRALKLLT TLLAVVAAAS QAEVESEAGW GMVTPDLLFA EGTAAYARGD WPGVVLSMER ALRSRAALRA LRLRCRTQCA ADFPWELDP DWSPSPAQAS GAAALRDLSF FGGLLRRAAC LRRCLGPPAA HSLSEEMELE FRKRSPYNYL QVAYFKINKL E KAVAAAHT ...文字列:
MAVRALKLLT TLLAVVAAAS QAEVESEAGW GMVTPDLLFA EGTAAYARGD WPGVVLSMER ALRSRAALRA LRLRCRTQCA ADFPWELDP DWSPSPAQAS GAAALRDLSF FGGLLRRAAC LRRCLGPPAA HSLSEEMELE FRKRSPYNYL QVAYFKINKL E KAVAAAHT FFVGNPEHME MQQNLDYYQT MSGVKEADFK DLETQPHMQE FRLGVRLYSE EQPQEAVPHL EAALQEYFVA YE ECRALCE GPYDYDGYNY LEYNADLFQA ITDHYIQVLN CKQNCVTELA SHPSREKPFE DFLPSHYNYL QFAYYNIGNY TQA VECAKT YLLFFPNDEV MNQNLAYYAA MLGEEHTRSI GPRESAKEYR QRSLLEKELL FFAYDVFGIP FVDPDSWTPE EVIP KRLQE KQKSERETAV RISQEIGNLM KEIETLVEEK TKESLDVSRL TREGGPLLYE GISLTMNSKL LNGSQRVVMD GVISD HECQ ELQRLTNVAA TSGDGYRGQT SPHTPNEKFY GVTVFKALKL GQEGKVPLQS AHLYYNVTEK VRRIMESYFR LDTPLY FSY SHLVCRTAIE EVQAERKDDS HPVHVDNCIL NAETLVCVKE PPAYTFRDYS AILYLNGDFD GGNFYFTELD AKTVTAE VQ PQCGRAVGFS SGTENPHGVK AVTRGQRCAI ALWFTLDPRH SERDRVQADD LVKMLFSPEE MDLSQEQPLD AQQGPPEP A QESLSGSESK PKDEL

UniProtKB: Prolyl 3-hydroxylase 1

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分子 #2: Cartilage-associated protein

分子名称: Cartilage-associated protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 50.749184 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MEPGRRGAAA LLALLCVACA LRAGRAQYER YSFRSFPRDE LMPLESAYRH ALDKYSGEHW AESVGYLEIS LRLHRLLRDS EAFCHRNCS AAPQPEPAAG LASYPELRLF GGLLRRAHCL KRCKQGLPAF RQSQPSREVL ADFQRREPYK FLQFAYFKAN N LPKAIAAA ...文字列:
MEPGRRGAAA LLALLCVACA LRAGRAQYER YSFRSFPRDE LMPLESAYRH ALDKYSGEHW AESVGYLEIS LRLHRLLRDS EAFCHRNCS AAPQPEPAAG LASYPELRLF GGLLRRAHCL KRCKQGLPAF RQSQPSREVL ADFQRREPYK FLQFAYFKAN N LPKAIAAA HTFLLKHPDD EMMKRNMAYY KSLPGAEDYI KDLETKSYES LFIRAVRAYN GENWRTSITD MELALPDFFK AF YECLAAC EGSREIKDFK DFYLSIADHY VEVLECKIQC EENLTPVIGG YPVEKFVATM YHYLQFAYYK LNDLKNAAPC AVS YLLFDQ NDKVMQQNLV YYQYHRDTWG LSDEHFQPRP EAVQFFNVTT LQKELYDFAK ENIMDDDEGE VVEYVDDLLE LEET SAAAL EVLFQGPSAW SHPQFEKGGG SGGGSGGSAW SHPQFEK

UniProtKB: Cartilage-associated protein

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分子 #3: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase B

分子名称: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: peptidylprolyl isomerase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 28.669605 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MLRLSERNMK VLLAAALIAG SVFFLLLPGP SAADEKKKGP KVTVKVYFDL RIGDEDVGRV IFGLFGKTVP KTVDNFVALA TGEKGFGYK NSKFHRVIKD FMIQGGDFTR GDGTGGKSIY GERFPDENFK LKHYGPGWVS MANAGKDTNG SQFFITTVKT A WLDGKHVV ...文字列:
MLRLSERNMK VLLAAALIAG SVFFLLLPGP SAADEKKKGP KVTVKVYFDL RIGDEDVGRV IFGLFGKTVP KTVDNFVALA TGEKGFGYK NSKFHRVIKD FMIQGGDFTR GDGTGGKSIY GERFPDENFK LKHYGPGWVS MANAGKDTNG SQFFITTVKT A WLDGKHVV FGKVLEGMEV VRKVESTKTD SRDKPLKDVI IADCGKIEVE KPFAIAKEAA AENLYFQGDY KDHDGDYKDH DI DYKDDDD KHHHHHHHH

UniProtKB: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase B

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分子 #4: DSN-MLE-MLE-MVA-BMT-ABA-SAR-MLE-VAL-MLE-ALA

分子名称: DSN-MLE-MLE-MVA-BMT-ABA-SAR-MLE-VAL-MLE-ALA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Tolypocladium inflatum (菌類)
分子量理論値: 1.220625 KDa
配列文字列:
(DAL)(MLE)(MLE)(MVA)(BMT)(ABA)(SAR)(MLE)V(MLE) A

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分子 #5: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 4 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

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分子 #6: FE (III) ION

分子名称: FE (III) ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: FE
分子量理論値: 55.845 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.75 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 138386
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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