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- EMDB-36757: CryoEM structure of a 2,3-hydroxycinnamic acid 1,2-dioxygenase Mh... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-36757
タイトルCryoEM structure of a 2,3-hydroxycinnamic acid 1,2-dioxygenase MhpB in apo form
マップデータ
試料
  • 複合体: Homohexamer of inositol phosphate phosphatase SopB
    • タンパク質・ペプチド: 2,3-dihydroxyphenylpropionate/2,3-dihydroxicinnamic acid 1,2-dioxygenase
キーワードdioxygenase / BIOSYNTHETIC PROTEIN
機能・相同性3-carboxyethylcatechol 2,3-dioxygenase / 3-carboxyethylcatechol 2,3-dioxygenase activity / 2,3-dihydroxyphenylpropionate/2,3-dihydroxicinnamic acid 1,2-dioxygenase / Extradiol ring-cleavage dioxygenase, class III enzyme, subunit B / Catalytic LigB subunit of aromatic ring-opening dioxygenase / 3-phenylpropionate catabolic process / ferrous iron binding / 2,3-dihydroxyphenylpropionate/2,3-dihydroxicinnamic acid 1,2-dioxygenase
機能・相同性情報
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.72 Å
データ登録者Jiang WX / Cheng XQ / Ma LX / Xing Q
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Basic Research Program of China (973 Program)2021YFC2100100 中国
引用ジャーナル: J Hazard Mater / 年: 2025
タイトル: Structural and catalytic insights into MhpB: A dioxygenase enzyme for degrading catecholic pollutants.
著者: Xu Dong / Manli Xu / Miao Wu / Ying Wang / Xiaoqi Cheng / Wenxue Jiang / Dule Zheng / Ahmed Habiba Omar / Yibin Cheng / Aitao Li / Lixin Ma / Qiong Xing /
要旨: The increasing environmental pollution from persistent aromatic compounds requires effective biodegradation strategies. In this study, we focused on MhpB, an extradiol dioxygenase (EDO) from ...The increasing environmental pollution from persistent aromatic compounds requires effective biodegradation strategies. In this study, we focused on MhpB, an extradiol dioxygenase (EDO) from Escherichia coli. It is known for its role in the degradation of catechols, key intermediates in the degradation of aromatic compounds. We report the high-resolution structure of MhpB determined by cryo-electron microscopy, revealing a decameric conformation with the catalytic chamber at the side. The structure-based analysis allowed us to investigate the substrate-enzyme interaction and the substrate selectivity, which are crucial for its catalytic function. Site-directed mutagenesis was used to modulate the in vitro and in vivo substrate preference of MhpB, enhancing its potential for industrial applications in pollutant degradation. The study provides insight into the mechanism of the enzyme and paves the way for the development of engineered EDOs for environmental remediation of aromatic pollutants.
履歴
登録2023年7月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年7月10日-
マップ公開2024年7月10日-
更新2025年2月12日-
現状2025年2月12日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_36757.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_36757.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.57 Å/pix.
x 400 pix.
= 226.668 Å		0.57 Å/pix.
x 400 pix.
= 226.668 Å		0.57 Å/pix.
x 400 pix.
= 226.668 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.56667 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.014
最小 - 最大-0.04420653 - 0.14373596
平均 (標準偏差)0.0002270471 (±0.007908443)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 226.668 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_36757_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_36757_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Homohexamer of inositol phosphate phosphatase SopB

全体名称: Homohexamer of inositol phosphate phosphatase SopB
要素
  • 複合体: Homohexamer of inositol phosphate phosphatase SopB
    • タンパク質・ペプチド: 2,3-dihydroxyphenylpropionate/2,3-dihydroxicinnamic acid 1,2-dioxygenase

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超分子 #1: Homohexamer of inositol phosphate phosphatase SopB

超分子名称: Homohexamer of inositol phosphate phosphatase SopB / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: 2,3-dihydroxyphenylpropionate/2,3-dihydroxicinnamic acid 1,2-diox...

分子名称: 2,3-dihydroxyphenylpropionate/2,3-dihydroxicinnamic acid 1,2-dioxygenase
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO / EC番号: 3-carboxyethylcatechol 2,3-dioxygenase
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 34.230961 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: MHAYLHCLSH SPLVGYVDPA QEVLDEVNGV IASARERIAA FSPELVVLFA PDHYNGFFYD VMPPFCLGVG ATAIGDFGSA AGELPVPVE LAEACAHAVM KSGIDLAVSY CMQVDHGFAQ PLEFLLGGLD KVPVLPVFIN GVATPLPGFQ RTRMLGEAIG R FTSTLNKR ...文字列:
MHAYLHCLSH SPLVGYVDPA QEVLDEVNGV IASARERIAA FSPELVVLFA PDHYNGFFYD VMPPFCLGVG ATAIGDFGSA AGELPVPVE LAEACAHAVM KSGIDLAVSY CMQVDHGFAQ PLEFLLGGLD KVPVLPVFIN GVATPLPGFQ RTRMLGEAIG R FTSTLNKR VLFLGSGGLS HQPPVPELAK ADAHMRDRLL GSGKDLPASE RELRQQRVIS AAEKFVEDQR TLHPLNPIWD NQ FMTLLEQ GRIQELDAVS NEELSAIAGK STHEIKTWVA AFAAISAFGN WRSEGRYYRP IPEWIAGFGS LSARTEN

UniProtKB: 2,3-dihydroxyphenylpropionate/2,3-dihydroxicinnamic acid 1,2-dioxygenase

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.2
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 39.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: DIFFRACTION / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.72 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 364814
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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