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万見
- EMDB-36473: Cryo-EM structure of the full-length African swine fever virus to... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-36473
タイトルCryo-EM structure of the full-length African swine fever virus topoisomerase 2 complexed with Cut02aDNA and etoposide
マップデータ
試料
  • 複合体: ASFV Topoisomerase 2 complexed with Cut02aDNA and etoposide
    • タンパク質・ペプチド: African swine fever virus type 2 topoisomerase
キーワードTopoisomerase / ASFV / inhibitor / VIRAL PROTEIN
生物種African swine fever virus (アフリカ豚コレラウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.68 Å
データ登録者Chang CW / Tsai MD
資金援助 台湾, 1件
OrganizationGrant number国
Academia Sinica (Taiwan)AS-KPQ-109-TPP2 台湾
引用ジャーナル: Commun Chem / 年: 2024
タイトル: A unified view on enzyme catalysis by cryo-EM study of a DNA topoisomerase.
著者: Chiung-Wen Mary Chang / Shun-Chang Wang / Chun-Hsiung Wang / Allan H Pang / Cheng-Han Yang / Yao-Kai Chang / Wen-Jin Wu / Ming-Daw Tsai /
要旨: The theories for substrate recognition in enzyme catalysis have evolved from lock-key to induced fit, then conformational selection, and conformational selection followed by induced fit. However, the ...The theories for substrate recognition in enzyme catalysis have evolved from lock-key to induced fit, then conformational selection, and conformational selection followed by induced fit. However, the prevalence and consensus of these theories require further examination. Here we use cryogenic electron microscopy and African swine fever virus type 2 topoisomerase (AsfvTop2) to demonstrate substrate binding theories in a joint and ordered manner: catalytic selection by the enzyme, conformational selection by the substrates, then induced fit. The apo-AsfvTop2 pre-exists in six conformers that comply with the two-gate mechanism directing DNA passage and release in the Top2 catalytic cycle. The structures of AsfvTop2-DNA-inhibitor complexes show that substantial induced-fit changes occur locally from the closed apo-conformer that however is too far-fetched for the open apo-conformer. Furthermore, the ATPase domain of AsfvTop2 in the MgAMP-PNP-bound crystal structures coexist in reduced and oxidized forms involving a disulfide bond, which can regulate the AsfvTop2 function.
履歴
登録2023年6月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年2月7日-
マップ公開2024年2月7日-
更新2024年4月17日-
現状2024年4月17日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_36473.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_36473.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 307.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 432 pix.
= 358.56 Å		0.83 Å/pix.
x 432 pix.
= 358.56 Å		0.83 Å/pix.
x 432 pix.
= 358.56 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.126
最小 - 最大-0.30203307 - 0.9369518
平均 (標準偏差)0.0020035258 (±0.022392534)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ432432432
Spacing432432432
セルA=B=C: 358.56 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_36473_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_36473_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : ASFV Topoisomerase 2 complexed with Cut02aDNA and etoposide

全体名称: ASFV Topoisomerase 2 complexed with Cut02aDNA and etoposide
要素
  • 複合体: ASFV Topoisomerase 2 complexed with Cut02aDNA and etoposide
    • タンパク質・ペプチド: African swine fever virus type 2 topoisomerase

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超分子 #1: ASFV Topoisomerase 2 complexed with Cut02aDNA and etoposide

超分子名称: ASFV Topoisomerase 2 complexed with Cut02aDNA and etoposide
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: African swine fever virus (アフリカ豚コレラウイルス)

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分子 #1: African swine fever virus type 2 topoisomerase

分子名称: African swine fever virus type 2 topoisomerase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: African swine fever virus (アフリカ豚コレラウイルス)
組換発現生物種: Saccharomyces (菌類)
配列文字列: MEAFEISDFK EHAKKKSMWA GALNKVTISG LMGVFTEDED LMALPIHRDH CPALLKIFDE LIVNATDHE RACHSKTKKV TYIKISFDKG VFSCENDGPG IPIAKHEQAS LIAKRDVYVP E VASCFFLA GTNINKAKDC IKGGTNGVGL KLAMVHSQWA ILTTADGAQK ...文字列:
MEAFEISDFK EHAKKKSMWA GALNKVTISG LMGVFTEDED LMALPIHRDH CPALLKIFDE LIVNATDHE RACHSKTKKV TYIKISFDKG VFSCENDGPG IPIAKHEQAS LIAKRDVYVP E VASCFFLA GTNINKAKDC IKGGTNGVGL KLAMVHSQWA ILTTADGAQK YVQQINQRLD II EPPTITP SREMFTRIEL MPVYQELGYA EPLSETEQAD LSAWIYLRAC QCAAYVGKGT TIY YNDKPC RTGSVMALAK MYTLLSAPNS TIHTATIKAD AKPYSLHPLQ VAAVVSPKFK KFEH VSIIN GVNCVKGEHV TFLKKTINEM VIKKFQQTIK DKNRKTTLRD SCSNIFVVIV GSIPG IEWT GQRKDELSIA ENVFKTHYSI PSSFLTSMTR SIVDILLQSI SKKDNHKQVD VDKYTR ARN AGGKRAQDCM LLAAEGDSAL SLLRTGLTLG KSNPSGPSFD FCGMISLGGV IMNACKK VT NITTDSGETI MVRNEQLTNN KVLQGIVQVL GLDFNCHYKT QEERAKLRYG CIVACVDQ D LDGCGKILGL LLAYFHLFWP QLIIHGFVKR LLTPLIRVYE KGKTMPVEFY YEQEFDAWA KKQTSLVNHT VKYYKGLAAH DTHEVKSMFK HFDNMVYTFT LDDSAKELFH IYFGGESELR KRELCTGVV PLTETQTQSI HSVRRIPCSL HLQVDTKAYK LDAIERQIPN FLDGMTRARR K ILAGGVKC FASNNRERKV FQFGGYVADH MFYHHGDMSL NTSIIKAAQY YPGSSHLYPV FI GIGSFGS RHLGGKDAGS PRYISVQLAS EFIKTMFPAE DSWLLPYVFE DGQRAEPEYY VPV LPLAIM EYGANPSEGW KYTTWARQLE DILALVRAYV DKDNPKHELL HYAIKHKITI LPLR PSNYN FKGHLKRFGQ YYYSYGTYDI SEQRNIITIT ELPLRVPTVA YIESIKKSSN RMTFI EEII DYSSSETIEI LVKLKPNSLN RIVEEFKETE EQDSIENFLR LRNCLHSHLN FVKPKG GII EFNSYYEILY AWLPYRRELY QKRLMREHAV LKLRIIMETA IVRYINESAE LNLSHYE DE KEASRILSEH GFPPLNHTLI ISPEFASIEE LNQKALQGCY TYILSLQARE LLIAAKTR R VEKIKKMQAR LDKVEQLLQE SPFPGASVWL EEIDAVEKAI IKGRNTQWKF H

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 11786 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.68 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 80745
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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