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- EMDB-36228: Cryo-EM structure of Mi3 fused with FKBP -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-36228
タイトルCryo-EM structure of Mi3 fused with FKBP
マップデータ
試料
  • 複合体: FKBP-Mi3
    • タンパク質・ペプチド: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A,2-dehydro-3-deoxyphosphogluconate aldolase/4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase
キーワードprotein cage Scaffold / LYASE
機能・相同性
機能・相同性情報


signaling receptor inhibitor activity / macrolide binding / activin receptor binding / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / cytoplasmic side of membrane / transforming growth factor beta receptor binding / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / type I transforming growth factor beta receptor binding / negative regulation of activin receptor signaling pathway / heart trabecula formation ...signaling receptor inhibitor activity / macrolide binding / activin receptor binding / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / cytoplasmic side of membrane / transforming growth factor beta receptor binding / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / type I transforming growth factor beta receptor binding / negative regulation of activin receptor signaling pathway / heart trabecula formation / I-SMAD binding / regulation of amyloid precursor protein catabolic process / terminal cisterna / ryanodine receptor complex / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / protein maturation by protein folding / 'de novo' protein folding / FK506 binding / channel regulator activity / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / mTORC1-mediated signalling / protein peptidyl-prolyl isomerization / Calcineurin activates NFAT / regulation of immune response / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / heart morphogenesis / supramolecular fiber organization / sarcoplasmic reticulum membrane / T cell activation / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / sarcoplasmic reticulum / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / calcium ion transmembrane transport / Z disc / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / protein folding / positive regulation of protein binding / regulation of protein localization / protein refolding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / transmembrane transporter binding / amyloid fibril formation / Potential therapeutics for SARS / lyase activity / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
KDPG/KHG aldolase / KDPG and KHG aldolase / : / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Aldolase-type TIM barrel
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A / 2-dehydro-3-deoxyphosphogluconate aldolase/4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア) / Thermotoga maritima (strain ATCC 43589 / DSM 3109 / JCM 10099 / NBRC 100826 / MSB8) (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.68 Å
データ登録者Zhang HW / Kang W / Xue C
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: J Am Chem Soc / 年: 2024
タイトル: Dynamic Metabolons Using Stimuli-Responsive Protein Cages.
著者: Wei Kang / Xiao Ma / Huawei Zhang / Juncai Ma / Chunxue Liu / Jiani Li / Hanhan Guo / Daping Wang / Rui Wang / Bo Li / Chuang Xue /
要旨: Naturally evolved metabolons have the ability to assemble and disassemble in response to environmental stimuli, allowing for the rapid reorganization of chemical reactions in living cells to meet ...Naturally evolved metabolons have the ability to assemble and disassemble in response to environmental stimuli, allowing for the rapid reorganization of chemical reactions in living cells to meet changing cellular needs. However, replicating such capability in synthetic metabolons remains a challenge due to our limited understanding of the mechanisms by which the assembly and disassembly of such naturally occurring multienzyme complexes are controlled. Here, we report the synthesis of chemical- and light-responsive protein cages for assembling synthetic metabolons, enabling the dynamic regulation of enzymatic reactions in living cells. Particularly, a chemically responsive domain was fused to a self-assembled protein cage subunit, generating engineered protein cages capable of displaying proteins containing cognate interaction domains on their surfaces in response to small molecular cues. Chemical-induced colocalization of sequential enzymes on protein cages enhances the specificity of the branched deoxyviolacein biosynthetic reactions by 2.6-fold. Further, by replacing the chemical-inducible domain with a light-inducible dimerization domain, we created an optogenetic protein cage capable of reversibly recruiting and releasing targeted proteins onto and from the exterior of the protein cages in tens of seconds by on-off of blue light. Tethering the optogenetic protein cages to membranes enables the formation of light-switchable, membrane-bound metabolons, which can repeatably recruit-release enzymes, leading to the manipulation of substrate utilization across membranes on demand. Our work demonstrates a powerful and versatile strategy for constructing dynamic metabolons in engineered living cells for efficient and controllable biocatalysis.
履歴
登録2023年5月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年4月24日-
マップ公開2024年4月24日-
更新2024年10月16日-
現状2024年10月16日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_36228.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_36228.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 512 pix.
= 424.96 Å		0.83 Å/pix.
x 512 pix.
= 424.96 Å		0.83 Å/pix.
x 512 pix.
= 424.96 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.04
最小 - 最大-0.39557004 - 0.6847497
平均 (標準偏差)0.0017612565 (±0.02237086)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 424.96 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_36228_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_36228_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : FKBP-Mi3

全体名称: FKBP-Mi3
要素
  • 複合体: FKBP-Mi3
    • タンパク質・ペプチド: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A,2-dehydro-3-deoxyphosphogluconate aldolase/4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase

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超分子 #1: FKBP-Mi3

超分子名称: FKBP-Mi3 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Thermotoga maritima (バクテリア)

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分子 #1: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A,2-dehydro-3-deoxyphosp...

分子名称: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A,2-dehydro-3-deoxyphosphogluconate aldolase/4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: peptidylprolyl isomerase
由来(天然)生物種: Thermotoga maritima (strain ATCC 43589 / DSM 3109 / JCM 10099 / NBRC 100826 / MSB8) (バクテリア)
分子量理論値: 36.730309 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH GGSGVQVETI SPGDGRTFPK RGQTCVVHYT GMLEDGKKFD SSRDRNKPFK FMLGKQEVIR GWEEGVAQMS VGQRAKLTI SPDYAYGATG HPGIIPPHAT LVFDVELLKL EGGSGGSGGS GGSMKMEELF KKHKIVAVLR ANSVEEAKKK A LAVFLGGV ...文字列:
MGSSHHHHHH GGSGVQVETI SPGDGRTFPK RGQTCVVHYT GMLEDGKKFD SSRDRNKPFK FMLGKQEVIR GWEEGVAQMS VGQRAKLTI SPDYAYGATG HPGIIPPHAT LVFDVELLKL EGGSGGSGGS GGSMKMEELF KKHKIVAVLR ANSVEEAKKK A LAVFLGGV HLIEITFTVP DADTVIKELS FLKEMGAIIG AGTVTSVEQA RKAVESGAEF IVSPHLDEEI SQFAKEKGVF YM PGVMTPT ELVKAMKLGH TILKLFPGEV VGPQFVKAMK GPFPNVKFVP TGGVNLDNVC EWFKAGVLAV GVGSALVKGT PVE VAEKAK AFVEKIRGCT EGSGEPEA

UniProtKB: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A, 2-dehydro-3-deoxyphosphogluconate aldolase/4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7b3y

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.68 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 33473
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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