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- EMDB-36183: Cryo-EM structure of neddylated Cul2-Rbx1-EloBC-FEM1B complexed w... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-36183
タイトルCryo-EM structure of neddylated Cul2-Rbx1-EloBC-FEM1B complexed with FNIP1-FLCN
マップデータ
試料
  • 複合体: Neddylated Cul2-Rbx1-EloBC-FEM1B complexed with FNIP1-FLCN
    • タンパク質・ペプチド: Cullin-2
    • タンパク質・ペプチド: Elongin-B
    • タンパク質・ペプチド: Elongin-C
    • タンパク質・ペプチド: Protein fem-1 homolog B
    • タンパク質・ペプチド: Folliculin-interacting protein 1
  • リガンド: ZINC ION
キーワードComplex / E3 ubiquitin ligase / Cullin / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of ubiquitin-protein transferase activity / epithelial cell maturation involved in prostate gland development / positive regulation of B cell apoptotic process / regulation of pro-B cell differentiation / negative regulation of lysosome organization / branching involved in prostate gland morphogenesis / immature B cell differentiation / Amino acids regulate mTORC1 / ATPase inhibitor activity / regulation of DNA damage checkpoint ...regulation of ubiquitin-protein transferase activity / epithelial cell maturation involved in prostate gland development / positive regulation of B cell apoptotic process / regulation of pro-B cell differentiation / negative regulation of lysosome organization / branching involved in prostate gland morphogenesis / immature B cell differentiation / Amino acids regulate mTORC1 / ATPase inhibitor activity / regulation of DNA damage checkpoint / B cell apoptotic process / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / target-directed miRNA degradation / elongin complex / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / death receptor binding / negative regulation of TOR signaling / VCB complex / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / SCF ubiquitin ligase complex / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitin ligase complex scaffold activity / TOR signaling / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / positive regulation of TOR signaling / ubiquitin ligase complex / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / positive regulation of TORC1 signaling / intrinsic apoptotic signaling pathway / cellular response to starvation / B cell differentiation / transcription corepressor binding / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / transcription elongation by RNA polymerase II / Evasion by RSV of host interferon responses / positive regulation of protein-containing complex assembly / enzyme activator activity / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / G1/S transition of mitotic cell cycle / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / ubiquitin-protein transferase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Neddylation / protein-folding chaperone binding / protein-containing complex assembly / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / negative regulation of cell population proliferation / lysosomal membrane / ubiquitin protein ligase binding / apoptotic process / regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleolus / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Folliculin-interacting protein family / Folliculin-interacting protein, N-terminal domain / Folliculin-interacting protein, middle domain / Folliculin-interacting protein, C-terminal domain / Folliculin-interacting protein N-terminus / Folliculin-interacting protein middle domain / Folliculin-interacting protein C-terminus / Tripartite DENN domain, FNIP1/2-type / Tripartite DENN FNIP1/2-type domain profile. / Cullin protein neddylation domain ...Folliculin-interacting protein family / Folliculin-interacting protein, N-terminal domain / Folliculin-interacting protein, middle domain / Folliculin-interacting protein, C-terminal domain / Folliculin-interacting protein N-terminus / Folliculin-interacting protein middle domain / Folliculin-interacting protein C-terminus / Tripartite DENN domain, FNIP1/2-type / Tripartite DENN FNIP1/2-type domain profile. / Cullin protein neddylation domain / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin / Cullin protein neddylation domain / Elongin-C / Elongin B / Cullin / Cullin, N-terminal / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family / Cullin family profile. / S-phase kinase-associated protein 1-like / SKP1 component, POZ domain / Skp1 family, tetramerisation domain / Found in Skp1 protein family / Ankyrin repeat / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Cullin-2 / Elongin-C / Elongin-B / Folliculin-interacting protein 1 / Protein fem-1 homolog B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.63 Å
データ登録者Dai Z / Liang L / Yin YX
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81621063, 31800626 中国
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2024
タイトル: Structural insights into the ubiquitylation strategy of the oligomeric CRL2 E3 ubiquitin ligase.
著者: Zonglin Dai / Ling Liang / Weize Wang / Peng Zuo / Shang Yu / Yaqi Liu / Xuyang Zhao / Yishuo Lu / Yan Jin / Fangting Zhang / Dian Ding / Weiwei Deng / Yuxin Yin /
要旨: Cullin-RING E3 ubiquitin ligase (CRL) family members play critical roles in numerous biological processes and diseases including cancer and Alzheimer's disease. Oligomerization of CRLs has been ...Cullin-RING E3 ubiquitin ligase (CRL) family members play critical roles in numerous biological processes and diseases including cancer and Alzheimer's disease. Oligomerization of CRLs has been reported to be crucial for the regulation of their activities. However, the structural basis for its regulation and mechanism of its oligomerization are not fully known. Here, we present cryo-EM structures of oligomeric CRL2 in its unneddylated state, neddylated state in complex with BEX2 as well as neddylated state in complex with FNIP1/FLCN. These structures reveal that asymmetric dimerization of N8-CRL2 is critical for the ubiquitylation of BEX2 while FNIP1/FLCN is ubiquitylated by monomeric CRL2. Our data present an example of the asymmetric homo-dimerization of CRL. Taken together, this study sheds light on the ubiquitylation strategy of oligomeric CRL2 according to substrates with different scales.
履歴
登録2023年5月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年2月28日-
マップ公開2024年2月28日-
更新2024年4月3日-
現状2024年4月3日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_36183.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_36183.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 512 pix.
= 424.96 Å		0.83 Å/pix.
x 512 pix.
= 424.96 Å		0.83 Å/pix.
x 512 pix.
= 424.96 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.15
最小 - 最大-0.8469844 - 1.5057942
平均 (標準偏差)-0.0008519318 (±0.017035423)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 424.96 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_36183_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_36183_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Neddylated Cul2-Rbx1-EloBC-FEM1B complexed with FNIP1-FLCN

全体名称: Neddylated Cul2-Rbx1-EloBC-FEM1B complexed with FNIP1-FLCN
要素
  • 複合体: Neddylated Cul2-Rbx1-EloBC-FEM1B complexed with FNIP1-FLCN
    • タンパク質・ペプチド: Cullin-2
    • タンパク質・ペプチド: Elongin-B
    • タンパク質・ペプチド: Elongin-C
    • タンパク質・ペプチド: Protein fem-1 homolog B
    • タンパク質・ペプチド: Folliculin-interacting protein 1
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Neddylated Cul2-Rbx1-EloBC-FEM1B complexed with FNIP1-FLCN

超分子名称: Neddylated Cul2-Rbx1-EloBC-FEM1B complexed with FNIP1-FLCN
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#5
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Cullin-2

分子名称: Cullin-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 87.92782 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MSLKPRVVDF DETWNKLLTT IKAVVMLEYV ERATWNDRFS DIYALCVAYP EPLGERLYTE TKIFLENHVR HLHKRVLESE EQVLVMYHR YWEEYSKGAD YMDCLYRYLN TQFIKKNKLT EADLQYGYGG VDMNEPLMEI GELALDMWRK LMVEPLQAIL I RMLLREIK ...文字列:
MSLKPRVVDF DETWNKLLTT IKAVVMLEYV ERATWNDRFS DIYALCVAYP EPLGERLYTE TKIFLENHVR HLHKRVLESE EQVLVMYHR YWEEYSKGAD YMDCLYRYLN TQFIKKNKLT EADLQYGYGG VDMNEPLMEI GELALDMWRK LMVEPLQAIL I RMLLREIK NDRGGEDPNQ KVIHGVINSF VHVEQYKKKF PLKFYQEIFE SPFLTETGEY YKQEASNLLQ ESNCSQYMEK VL GRLKDEE IRCRKYLHPS SYTKVIHECQ QRMVADHLQF LHAECHNIIR QEKKNDMANM YVLLRAVSTG LPHMIQELQN HIH DEGLRA TSNLTQENMP TLFVESVLEV HGKFVQLINT VLNGDQHFMS ALDKALTSVV NYREPKSVCK APELLAKYCD NLLK KSAKG MTENEVEDRL TSFITVFKYI DDKDVFQKFY ARMLAKRLIH GLSMSMDSEE AMINKLKQAC GYEFTSKLHR MYTDM SVSA DLNNKFNNFI KNQDTVIDLG ISFQIYVLQA GAWPLTQAPS STFAIPQELE KSVQMFELFY SQHFSGRKLT WLHYLC TGE VKMNYLGKPY VAMVTTYQMA VLLAFNNSET VSYKELQDST QMNEKELTKT IKSLLDVKMI NHDSEKEDID AESSFSL NM NFSSKRTKFK ITTSMQKDTP QEMEQTRSAV DEDRKMYLQA AIVRIMKARK VLRHNALIQE VISQSRARFN PSISMIKK C IEVLIDKQYI ERSQASADEY SYVAHHHHHH

UniProtKB: Cullin-2

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分子 #2: Elongin-B

分子名称: Elongin-B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.748406 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MDVFLMIRRH KTTIFTDAKE SSTVFELKRI VEGILKRPPD EQRLYKDDQL LDDGKTLGEC GFTSQTARPQ APATVGLAFR ADDTFEALC IEPFSSPPEL PDVMK

UniProtKB: Elongin-B

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分子 #3: Elongin-C

分子名称: Elongin-C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.045694 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MAMYVKLISS DGHEFIVKRE HALTSGTIKA MLSGPGQFAE NETNEVNFRE IPSHVLSKVC MYFTYKVRYT NSSTEIPEFP IAPEIALEL LMAANFLDC

UniProtKB: Elongin-C

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分子 #4: Protein fem-1 homolog B

分子名称: Protein fem-1 homolog B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 70.688406 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GEFMEGLAGY VYKAASEGKV LTLAALLLNR SESDIRYLLG YVSQQGGQRS TPLIIAARNG HAKVVRLLLE HYRVQTQQTG TVRFDGYVI DGATALWCAA GAGHFEVVKL LVSHGANVNH TTVTNSTPLR AACFDGRLDI VKYLVENNAN ISIANKYDNT C LMIAAYKG ...文字列:
GEFMEGLAGY VYKAASEGKV LTLAALLLNR SESDIRYLLG YVSQQGGQRS TPLIIAARNG HAKVVRLLLE HYRVQTQQTG TVRFDGYVI DGATALWCAA GAGHFEVVKL LVSHGANVNH TTVTNSTPLR AACFDGRLDI VKYLVENNAN ISIANKYDNT C LMIAAYKG HTDVVRYLLE QRADPNAKAH CGATALHFAA EAGHIDIVKE LIKWRAAIVV NGHGMTPLKV AAESCKADVV EL LLSHADC DRRSRIEALE LLGASFANDR ENYDIIKTYH YLYLAMLERF QDGDNILEKE VLPPIHAYGN RTECRNPQEL ESI RQDRDA LHMEGLIVRE RILGADNIDV SHPIIYRGAV YADNMEFEQC IKLWLHALHL RQKGNRNTHK DLLRFAQVFS QMIH LNETV KAPDIECVLR CSVLEIEQSM NRVKNISDAD VHNAMDNYEC NLYTFLYLVC ISTKTQCSEE DQCKINKQIY NLIHL DPRT REGFTLLHLA VNSNTPVDDF HTNDVCSFPN ALVTKLLLDC GAEVNAVDNE GNSALHIIVQ YNRPISDFLT LHSIII SLV EAGAHTDMTN KQNKTPLDKS TTGVSEILLK TQMKMSLKCL AARAVRANDI NYQDQIPRTL EEFVGFH

UniProtKB: Protein fem-1 homolog B

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分子 #5: Folliculin-interacting protein 1

分子名称: Folliculin-interacting protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 131.499906 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAPTLFQKLF SKRTGLGAPG RDARDPDCGF SWPLPEFDPS QIRLIVYQDC ERRGRNVLFD SSVKRRNEDI SVSKLGSDAQ VKVFGKCCQ LKPGGDSSSS LDSSVTSSSD IKDQCLKYQG SRCSSDANML GEMMFGSVAM SYKGSTLKIH QIRSPPQLML S KVFTARTG ...文字列:
MAPTLFQKLF SKRTGLGAPG RDARDPDCGF SWPLPEFDPS QIRLIVYQDC ERRGRNVLFD SSVKRRNEDI SVSKLGSDAQ VKVFGKCCQ LKPGGDSSSS LDSSVTSSSD IKDQCLKYQG SRCSSDANML GEMMFGSVAM SYKGSTLKIH QIRSPPQLML S KVFTARTG SSICGSLNTL QDSLEFINQD NNTLKADNNT VINGLLGNIG LSQFCSPRRA FSEQGPLRLI RSASFFAVHS NP MDMPGRE LNEDRDSGIA RSASLSSLLI TPFPSPNSSL TRSCASSYQR RWRRSQTTSL ENGVFPRWSI EESFNLSDES CGP NPGIVR KKKIAIGVIF SLSKDEDENN KFNEFFFSHF PLFESHMNKL KSAIEQAMKM SRRSADASQR SLAYNRIVDA LNEF RTTIC NLYTMPRIGE PVWLTMMSGT PEKNHLCYRF MKEFTFLMEN ASKNQFLPAL ITAVLTNHLA WVPTVMPNGQ PPIKI FLEK HSSQSVDMLA KTHPYNPLWA QLGDLYGAIG SPVRLARTVV VGKRQDMVQR LLYFLTYFIR CSELQETHLL ENGEDE AIV MPGTVITTTL EKGEIEESEY VLVTMHRNKS SLLFKESEEI RTPNCNCKYC SHPLLGQNVE NISQQEREDI QNSSKEL LG ISDECQMISP SDCQEENAVD VKQYRDKLRT CFDAKLETVV CTGSVPVDKC ALSESGLEST EETWQSEKLL DSDSHTGK A MRSTGMVVEK KPPDKIVPAS FSCEAAQTKV TFLIGDSMSP DSDTELRSQA VVDQITRHHT KPLKEERGAI DQHQETKQT TKDQSGESDT QNMVSEEPCE LPCWNHSDPE SMSLFDEYFN DDSIETRTID DVPFKTSTDS KDHCCMLEFS KILCTKNNKQ NNEFCKCIE TVPQDSCKTC FPQQDQRDTL SILVPHGDKE SSDKKIAVGT EWDIPRNESS DSALGDSESE DTGHDMTRQV S SYYGGEQE DWAEEDEIPF PGSKLIEVSA VQPNIANFGR SLLGGYCSSY VPDFVLQGIG SDERFRQCLM SDLSHAVQHP VL DEPIAEA VCIIADMDKW TVQVASSQRR VTDNKLGKEV LVSSLVSNLL HSTLQLYKHN LSPNFCVMHL EDRLQELYFK SKM LSEYLR GQMRVHVKEL GVVLGIESSD LPLLAAVAST HSPYVAQILL ENLYFQ

UniProtKB: Folliculin-interacting protein 1

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分子 #6: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.93 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.63 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 433719
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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