[日本語] English
万見
- EMDB-36150: Cryo-EM structure of Vibrio campbellii alpha-hemolysin -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-36150
タイトルCryo-EM structure of Vibrio campbellii alpha-hemolysin
マップデータ
試料
  • 複合体: heptameric ring-shaped complex of Vibrio campbellii alpha-hemolysin
    • タンパク質・ペプチド: Hemolysin
  • リガンド: POTASSIUM ION
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: water
キーワードVibrio campbellii alpha-hemolysin / Pore-forming toxins (PFTs) / Calcium-dependent oligomerization / Membrane association / Structure-function relationship / TOXIN
機能・相同性:
機能・相同性情報
生物種Vibrio campbellii (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.06 Å
データ登録者Wang CH / Yeh MK / Ho MC / Lin SM
資金援助 台湾, 2件
OrganizationGrant number国
Ministry of Science and Technology (MoST, Taiwan) 台湾
Academia Sinica (Taiwan) 台湾
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Structural basis for calcium-stimulating pore formation of Vibrio α-hemolysin.
著者: Yu-Chuan Chiu / Min-Chi Yeh / Chun-Hsiung Wang / Yu-An Chen / Hsiang Chang / Han-You Lin / Meng-Chiao Ho / Shih-Ming Lin /
要旨: Vibrio α-hemolysins (αHLs) are β-pore-forming toxins secreted by Vibrio pathogens, crucial for the facilitation of bacterial infections through host cell lysis. These toxins are produced as ...Vibrio α-hemolysins (αHLs) are β-pore-forming toxins secreted by Vibrio pathogens, crucial for the facilitation of bacterial infections through host cell lysis. These toxins are produced as inactive precursors, requiring proteolytic maturation and membrane association for activation within host tissues. Here, we investigate Vibrio campbellii αHL (VcαHL), and establish that its hemolytic activity is significantly stimulated by calcium ions, with an EC that aligns with physiological calcium concentrations. Furthermore, we illustrate the vital contribution of calcium ions to the oligomerization of VcαHL on membranes. Using X-ray crystallography and cryo-electron microscopy, we decipher both the immature and assembled structures of VcαHL and elucidate the conformational changes corresponding to toxin assembly. We also identify a calcium-binding module that is integral for VcαHL's calcium-dependent activation. These findings provide insights into the regulatory mechanisms of VcαHL and have the potential to inform the development of targeted therapeutic strategies against Vibrio infections.
履歴
登録2023年5月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年9月27日-
マップ公開2023年9月27日-
更新2023年10月4日-
現状2023年10月4日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_36150.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_36150.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1000 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.53 Å/pix.
x 640 pix.
= 339.52 Å		0.53 Å/pix.
x 640 pix.
= 339.52 Å		0.53 Å/pix.
x 640 pix.
= 339.52 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.5305 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.5
最小 - 最大-2.0220716 - 3.04348
平均 (標準偏差)0.0012857033 (±0.084142916)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ640640640
Spacing640640640
セルA=B=C: 339.52 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
追加マップ: unsharpen map

ファイルemd_36150_additional_1.map
注釈unsharpen map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_36150_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_36150_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : heptameric ring-shaped complex of Vibrio campbellii alpha-hemolysin

全体名称: heptameric ring-shaped complex of Vibrio campbellii alpha-hemolysin
要素
  • 複合体: heptameric ring-shaped complex of Vibrio campbellii alpha-hemolysin
    • タンパク質・ペプチド: Hemolysin
  • リガンド: POTASSIUM ION
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: water

-
超分子 #1: heptameric ring-shaped complex of Vibrio campbellii alpha-hemolysin

超分子名称: heptameric ring-shaped complex of Vibrio campbellii alpha-hemolysin
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Vibrio campbellii (バクテリア)

-
分子 #1: Hemolysin

分子名称: Hemolysin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Vibrio campbellii (バクテリア)
分子量理論値: 80.643578 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MNINEPSGEA ANIISQAADS HAMKYYNAAD WQAEDNALPS LAELRDLVIN QQKSVLFDFS QNSDADGQAE MQAQFRKTYG VGFANQFIF ITEHKGELLF TPFEHSEEVD PKLLEAPLTT RSGLKSTAPT NSETSTLPHV AFYISVNRPI SDEECTFDNS W LWKDEKGS ...文字列:
MNINEPSGEA ANIISQAADS HAMKYYNAAD WQAEDNALPS LAELRDLVIN QQKSVLFDFS QNSDADGQAE MQAQFRKTYG VGFANQFIF ITEHKGELLF TPFEHSEEVD PKLLEAPLTT RSGLKSTAPT NSETSTLPHV AFYISVNRPI SDEECTFDNS W LWKDEKGS RPFCKDANIS LIYRVNLERS LQYGIVGSAT PNAKIVRISL DDDSSGAGIH LNDQLSYRRF GASYTTLDAY FR EWSTDAI AQDYRFVFKT SNNKAEILET FPIDNLNVKY EKRKQSGFEL GVTGGAEVSE DGPKAKLEAR ASITQSRWLT YNT QDYRVE RNAKNAQTVS FTWNRQEYAT AESLLNRSTD ALWVDTYPVD VNRISPLSYA SFVPKMDVIY KASDTETGST DFII DSSVN IRPIYNGAYK HYYVVGAHQS YHGFENSPRR RITKSASFTV DWDHPVFTGG RPVNLQLASF NNRCVQVDAQ SRLTA NTCD DQQSAQSFIY DQLGRYVSAS NTELCLDGAA LDVLQTCNQN LTQRWEWRKN TDELTNVYSG ESLGHDKQTG ELGLYA SSN DAVSLRTITA YTNVFNVQKS SPILGYTQGK MNQQSVGQNY RLYVREGSAI DALGTASDLL VGGNGGSLTS VDLSGVK SI TATSGDFQYG GQQLVALTFT YQDGRQQMVG SKAHVTNAHE DRFDLPDAAK ITQLNIWADD WLVKGVQFDL NLEHHHHH H

UniProtKB: UNIPROTKB: A0A344KRS4

-
分子 #2: POTASSIUM ION

分子名称: POTASSIUM ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 7 / 式: K
分子量理論値: 39.098 Da

-
分子 #3: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 7 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

-
分子 #4: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 591 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.6
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.06 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 142403
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る