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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-36127 | |||||||||
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タイトル | In situ structures of the ultra-long contracted tail of Myoviridae phage P1 | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | Complex / Virus / Phage / VIRAL PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | Gp22 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Escherichia phage P1 (ファージ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å | |||||||||
データ登録者 | Zhou JQ / Liu HR | |||||||||
資金援助 | 中国, 2件
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引用 | ジャーナル: Viruses / 年: 2023 タイトル: In Situ Structures of the Ultra-Long Extended and Contracted Tail of Myoviridae Phage P1. 著者: Fan Yang / Liwen Wang / Junquan Zhou / Hao Xiao / Hongrong Liu / 要旨: The phage tail is a common component of contractile injection systems (CISs), essential for exerting contractile function and facilitating membrane penetration of the inner tail tube. The near- ...The phage tail is a common component of contractile injection systems (CISs), essential for exerting contractile function and facilitating membrane penetration of the inner tail tube. The near-atomic resolution structures of the tail have been extensively studied, but the dynamic conformational changes before and after contraction and the associated molecular mechanism are still unclear. Here, we present the extended and contracted intact tail-structures of phage P1 by cryo-EM. The ultra-long tail of P1, 2450 Å in length, consists of a neck, a tail terminator, 53 repeated tail sheath rings, 53 repeated tube rings, and a baseplate. The sheath of the contracted tail shrinks by approximately 55%, resulting in the separation of the inner rigid tail tube from the sheath. The extended and contracted tails were further resolved by local reconstruction at 3.3 Å and 3.9 Å resolutions, respectively, allowing us to build the atomic models of the tail terminator protein gp24, the tube protein BplB, and the sheath protein gp22 for the extended tail, and of the sheath protein gp22 for the contracted tail. Our atomic models reveal the complex interaction network in the ultra-long tail and the novel conformational changes of the tail sheath between extended and contracted states. Our structures provide insights into the contraction and stabilization mechanisms of the tail. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_36127.map.gz | 161.9 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-36127-v30.xml emd-36127.xml | 13.1 KB 13.1 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_36127_fsc.xml | 12.1 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_36127.png | 132.6 KB | ||
Filedesc metadata | emd-36127.cif.gz | 5 KB | ||
その他 | emd_36127_half_map_1.map.gz emd_36127_half_map_2.map.gz | 138.7 MB 138.7 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-36127 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-36127 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_36127_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_36127_full_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | emd_36127_validation.xml.gz | 20.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_36127_validation.cif.gz | 26.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-36127 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-36127 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8jajMC 8janC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_36127.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.36 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_36127_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_36127_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Escherichia phage P1
全体 | 名称: Escherichia phage P1 (ファージ) |
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要素 |
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-超分子 #1: Escherichia phage P1
超分子 | 名称: Escherichia phage P1 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 2886926 / 生物種: Escherichia phage P1 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes |
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-分子 #1: Gp22
分子 | 名称: Gp22 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia phage P1 (ファージ) |
分子量 | 理論値: 56.989246 KDa |
配列 | 文字列: MSQYSIQQSL GNASGVAVSP INADATLSTG VALNSSLWAG IGVFARGKPF TVLAVTESNY EDVLGEPLKP SSGSQFEPIR HVYEAIQQT SGYVVRAVPD DAKFPIIMFD ESGEPAYSAL PYGSEIELDS GEAFAIYVDD GDPCISPTRE LTIETATADS A GNERFLLK ...文字列: MSQYSIQQSL GNASGVAVSP INADATLSTG VALNSSLWAG IGVFARGKPF TVLAVTESNY EDVLGEPLKP SSGSQFEPIR HVYEAIQQT SGYVVRAVPD DAKFPIIMFD ESGEPAYSAL PYGSEIELDS GEAFAIYVDD GDPCISPTRE LTIETATADS A GNERFLLK LTQTTSLGVV TTLETHTVSL AEEAKDDMGR LCYLPTALEA RSKYLRAVVN EELISTAKVT NKKSLAFTGG TN GDQSKIS TAAYLRAVKV LNNAPYMYTA VLGLGCYDNA AITALGKICA DRLIDGFFDV KPTLTYAEAL PAVEDTGLLG TDY VSCSVY HYPFSCKDKW TQSRVVFGLS GVAYAAKARG VKKNSDVGGW HYSPAGEERA VIARASIQPL YPEDTPDEEA MVKG RLNKV SVGTSGQMII DDALTCCTQD NYLHFQHVPS LMNAISRFFV QLARQMKHSP DGITAAGLTK GMTKLLDRFV ASGAL VAPR DPDADGTEPY VLKVTQAEFD KWEVVWACCP TGVARRIQGV PLLIK UniProtKB: Gp22 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 30.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.2 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.6 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |