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万見
- EMDB-36077: Cyro-EM structure of the Na+/H+ antipoter SOS1 from Arabidopsis t... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-36077
タイトルCyro-EM structure of the Na+/H+ antipoter SOS1 from Arabidopsis thaliana,class1
マップデータ
試料
  • 複合体: Homodimer of AtSOS1
    • タンパク質・ペプチド: Na+/H+ antipoter SOS1 from Arabidopsis thaliana
キーワードSodium / Proton / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


sodium:proton antiporter activity / chloroplast envelope / regulation of reactive oxygen species metabolic process / sodium ion transport / response to salt stress / potassium ion transmembrane transport / response to reactive oxygen species / response to hydrogen peroxide / response to oxidative stress / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cation/H+ exchanger, CPA1 family / Cation/H+ exchanger / Sodium/hydrogen exchanger, transmembrane / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Sodium/hydrogen exchanger 7
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.87 Å
データ登録者Yang GH / Zhang YM / Zhou JQ / Jia YT / Xu X / Fu P / Wu HY
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Nat Plants / 年: 2023
タイトル: Structural basis for the activity regulation of Salt Overly Sensitive 1 in Arabidopsis salt tolerance.
著者: Yanming Zhang / Jiaqi Zhou / Xuping Ni / Qinrui Wang / Yutian Jia / Xia Xu / Haoyang Wu / Peng Fu / Han Wen / Yan Guo / Guanghui Yang /
要旨: The plasma membrane Na/H exchanger Salt Overly Sensitive 1 (SOS1) is crucial for plant salt tolerance. Unlike typical sodium/proton exchangers, SOS1 contains a large cytoplasmic domain (CPD) that ...The plasma membrane Na/H exchanger Salt Overly Sensitive 1 (SOS1) is crucial for plant salt tolerance. Unlike typical sodium/proton exchangers, SOS1 contains a large cytoplasmic domain (CPD) that regulates Na/H exchange activity. However, the underlying modulation mechanism remains unclear. Here we report the structures of SOS1 from Arabidopsis thaliana in two conformations, primarily differing in CPD flexibility. The CPD comprises an interfacial domain, a cyclic nucleotide-binding domain-like domain (CNBD-like domain) and an autoinhibition domain. Through yeast cell-based Na tolerance test, we reveal the regulatory role of the interfacial domain and the activation role of the CNBD-like domain. The CPD forms a negatively charged cavity that is connected to the ion binding site. The transport of Na may be coupled with the conformational change of CPD. These findings provide structural and functional insight into SOS1 activity regulation.
履歴
登録2023年5月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年11月8日-
マップ公開2023年11月8日-
更新2023年11月29日-
現状2023年11月29日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_36077.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_36077.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 256 pix.
= 276.48 Å		1.08 Å/pix.
x 256 pix.
= 276.48 Å		1.08 Å/pix.
x 256 pix.
= 276.48 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.55
最小 - 最大-2.465452 - 4.605822
平均 (標準偏差)0.0018305832 (±0.10291183)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 276.48 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_36077_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_36077_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Homodimer of AtSOS1

全体名称: Homodimer of AtSOS1
要素
  • 複合体: Homodimer of AtSOS1
    • タンパク質・ペプチド: Na+/H+ antipoter SOS1 from Arabidopsis thaliana

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超分子 #1: Homodimer of AtSOS1

超分子名称: Homodimer of AtSOS1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)

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分子 #1: Na+/H+ antipoter SOS1 from Arabidopsis thaliana

分子名称: Na+/H+ antipoter SOS1 from Arabidopsis thaliana / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
配列文字列: MKLESSPVDA VLFVGMSLVL GIASRHLLRG TRVPYTVALL VIGIALGSLE YGAKHNLGKI GHGIRIWNEI DPELLLAVFL PALLFESSFS MEVHQIKRCL GQMVLLAVPG VLISTACLGS LVKVTFPYEW DWKTSLLLGG LLSATDPVAV VALLKELGAS KKLSTIIEGE ...文字列:
MKLESSPVDA VLFVGMSLVL GIASRHLLRG TRVPYTVALL VIGIALGSLE YGAKHNLGKI GHGIRIWNEI DPELLLAVFL PALLFESSFS MEVHQIKRCL GQMVLLAVPG VLISTACLGS LVKVTFPYEW DWKTSLLLGG LLSATDPVAV VALLKELGAS KKLSTIIEGE SLMNDGTAIV VFQLFLKMAM GQNSDWSSII KFLLKVALGA VGIGLAFGIA SVIWLKFIFN DTVIEITLTI AVSYFAYYTA QEWAGASGVL TVMTLGMFYA AFARTAFKGD SQKSLHHFWE MVAYIANTLI FILSGVVIAE GILDSDKIAY QGNSWRFLFL LYVYIQLSRV VVVGVLYPLL CRFGYGLDWK ESIILVWSGL RGAVALALSL SVKQSSGNSH ISKETGTLFL FFTGGIVFLT LIVNGSTTQF VLRLLRMDIL PAPKKRILEY TKYEMLNKAL RAFQDLGDDE ELGPADWPTV ESYISSLKGS EGELVHHPHN GSKIGSLDPK SLKDIRMRFL NGVQATYWEM LDEGRISEVT ANILMQSVDE ALDQVSTTLC DWRGLKPHVN FPNYYNFLHS KVVPRKLVTY FAVERLESAC YISAAFLRAH TIARQQLYDF LGESNIGSIV INESEKEGEE AKKFLEKVRS SFPQVLRVVK TKQVTYSVLN HLLGYIENLE KVGLLEEKEI AHLHDAVQTG LKKLLRNPPI VKLPKLSDMI TSHPLSVALP PAFCEPLKHS KKEPMKLRGV TLYKEGSKPT GVWLIFDGIV KWKSKILSNN HSLHPTFSHG STLGLYEVLT GKPYLCDLIT DSMVLCFFID SEKILSLQSD STIDDFLWQE SALVLLKLLR PQIFESVAMQ ELRALVSTES SKLTTYVTGE SIEIDCNSIG LLLEGFVKPV GIKEELISSP AALSPSNGNQ SFHNSSEASG IMRVSFSQQA TQYIVETRAR AIIFNIGAFG ADRTLHRRPS SLTPPRSSSS DQLQRSFRKE HRGLMSWPEN IYAKQQQEIN KTTLSLSERA MQLSIFGSMV NVYRRSVSFG GIYNNKLQDN LLYKKLPLNP AQGLVSAKSE SSIVTKKQLE TRKHACQLPL KGESSTRQNT MVESSDEEDE DEGIVVRIDS PSKIVFRNDL LESAWSHPQF EKGGGSGGGS GGSAWSHPQF EKGSDYKDDD DK

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.87 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 228696
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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