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- EMDB-36066: Cryo-EM structure of Asfv topoisomerase 2 - apo conformer IIIa -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-36066
タイトルCryo-EM structure of Asfv topoisomerase 2 - apo conformer IIIa
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: ASFV Topoisomerase 2
    • タンパク質・ペプチド: DNA topoisomerase 2
キーワードTopoisomerase / ASFV / VIRAL PROTEIN / ISOMERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


sister chromatid segregation / DNA topoisomerase type II (double strand cut, ATP-hydrolyzing) activity / DNA topoisomerase (ATP-hydrolysing) / DNA topological change / DNA binding / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
C-terminal associated domain of TOPRIM / C-terminal associated domain of TOPRIM / DNA topoisomerase II, eukaryotic-type / : / DNA topoisomerase, type IIA, alpha-helical domain superfamily / DNA topoisomerase, type IIA, domain A / DNA topoisomerase, type IIA, domain A, alpha-beta / DNA gyrase/topoisomerase IV, subunit A / DNA Topoisomerase IV / DNA topoisomerase, type IIA ...C-terminal associated domain of TOPRIM / C-terminal associated domain of TOPRIM / DNA topoisomerase II, eukaryotic-type / : / DNA topoisomerase, type IIA, alpha-helical domain superfamily / DNA topoisomerase, type IIA, domain A / DNA topoisomerase, type IIA, domain A, alpha-beta / DNA gyrase/topoisomerase IV, subunit A / DNA Topoisomerase IV / DNA topoisomerase, type IIA / DNA topoisomerase, type IIA, conserved site / DNA topoisomerase II signature. / TopoisomeraseII / DNA topoisomerase, type IIA, subunit B, C-terminal / DNA topoisomerase, type IIA-like domain superfamily / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA topoisomerase 2
類似検索 - 構成要素
生物種African swine fever virus (アフリカ豚コレラウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.43 Å
データ登録者Chang C-W / Tsai M-D
資金援助 台湾, 1件
OrganizationGrant number国
Academia Sinica (Taiwan)AS-KPQ-109-TPP2 台湾
引用ジャーナル: Commun Chem / 年: 2024
タイトル: A unified view on enzyme catalysis by cryo-EM study of a DNA topoisomerase.
著者: Chiung-Wen Mary Chang / Shun-Chang Wang / Chun-Hsiung Wang / Allan H Pang / Cheng-Han Yang / Yao-Kai Chang / Wen-Jin Wu / Ming-Daw Tsai /
要旨: The theories for substrate recognition in enzyme catalysis have evolved from lock-key to induced fit, then conformational selection, and conformational selection followed by induced fit. However, the ...The theories for substrate recognition in enzyme catalysis have evolved from lock-key to induced fit, then conformational selection, and conformational selection followed by induced fit. However, the prevalence and consensus of these theories require further examination. Here we use cryogenic electron microscopy and African swine fever virus type 2 topoisomerase (AsfvTop2) to demonstrate substrate binding theories in a joint and ordered manner: catalytic selection by the enzyme, conformational selection by the substrates, then induced fit. The apo-AsfvTop2 pre-exists in six conformers that comply with the two-gate mechanism directing DNA passage and release in the Top2 catalytic cycle. The structures of AsfvTop2-DNA-inhibitor complexes show that substantial induced-fit changes occur locally from the closed apo-conformer that however is too far-fetched for the open apo-conformer. Furthermore, the ATPase domain of AsfvTop2 in the MgAMP-PNP-bound crystal structures coexist in reduced and oxidized forms involving a disulfide bond, which can regulate the AsfvTop2 function.
履歴
登録2023年5月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年2月7日-
マップ公開2024年2月7日-
更新2024年4月17日-
現状2024年4月17日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_36066.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_36066.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 400 pix.
= 332. Å		0.83 Å/pix.
x 400 pix.
= 332. Å		0.83 Å/pix.
x 400 pix.
= 332. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.083
最小 - 最大-0.18365645 - 0.5205625
平均 (標準偏差)0.000009280724 (±0.010567159)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 332.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_36066_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_36066_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : ASFV Topoisomerase 2

全体名称: ASFV Topoisomerase 2
要素
  • 細胞器官・細胞要素: ASFV Topoisomerase 2
    • タンパク質・ペプチド: DNA topoisomerase 2

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超分子 #1: ASFV Topoisomerase 2

超分子名称: ASFV Topoisomerase 2 / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: African swine fever virus (アフリカ豚コレラウイルス)

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分子 #1: DNA topoisomerase 2

分子名称: DNA topoisomerase 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: African swine fever virus (アフリカ豚コレラウイルス)
分子量理論値: 136.422578 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MEAFEISDFK EHAKKKSMWA GALNKVTISG LMGVFTEDED LMALPIHRDH CPALLKIFDE LIVNATDHER ACHSKTKKVT YIKISFDKG VFSCENDGPG IPIAKHEQAS LIAKRDVYVP EVASCFFLAG TNINKAKDCI KGGTNGVGLK LAMVHSQWAI L TTADGAQK ...文字列:
MEAFEISDFK EHAKKKSMWA GALNKVTISG LMGVFTEDED LMALPIHRDH CPALLKIFDE LIVNATDHER ACHSKTKKVT YIKISFDKG VFSCENDGPG IPIAKHEQAS LIAKRDVYVP EVASCFFLAG TNINKAKDCI KGGTNGVGLK LAMVHSQWAI L TTADGAQK YVQQINQRLD IIEPPTITPS REMFTRIELM PVYQELGYAE PLSETEQADL SAWIYLRACQ CAAYVGKGTT IY YNDKPCR TGSVMALAKM YTLLSAPNST IHTATIKADA KPYSLHPLQV AAVVSPKFKK FEHVSIINGV NCVKGEHVTF LKK TINEMV IKKFQQTIKD KNRKTTLRDS CSNIFVVIVG SIPGIEWTGQ RKDELSIAEN VFKTHYSIPS SFLTSMTRSI VDIL LQSIS KKDNHKQVDV DKYTRARNAG GKRAQDCMLL AAEGDSALSL LRTGLTLGKS NPSGPSFDFC GMISLGGVIM NACKK VTNI TTDSGETIMV RNEQLTNNKV LQGIVQVLGL DFNCHYKTQE ERAKLRYGCI VACVDQDLDG CGKILGLLLA YFHLFW PQL IIHGFVKRLL TPLIRVYEKG KTMPVEFYYE QEFDAWAKKQ TSLVNHTVKY YKGLAAHDTH EVKSMFKHFD NMVYTFT LD DSAKELFHIY FGGESELRKR ELCTGVVPLT ETQTQSIHSV RRIPCSLHLQ VDTKAYKLDA IERQIPNFLD GMTRARRK I LAGGVKCFAS NNRERKVFQF GGYVADHMFY HHGDMSLNTS IIKAAQYYPG SSHLYPVFIG IGSFGSRHLG GKDAGSPRY ISVQLASEFI KTMFPAEDSW LLPYVFEDGQ RAEPEYYVPV LPLAIMEYGA NPSEGWKYTT WARQLEDILA LVRAYVDKDN PKHELLHYA IKHKITILPL RPSNYNFKGH LKRFGQYYYS YGTYDISEQR NIITITELPL RVPTVAYIES IKKSSNRMTF I EEIIDYSS SETIEILVKL KPNSLNRIVE EFKETEEQDS IENFLRLRNC LHSHLNFVKP KGGIIEFNSY YEILYAWLPY RR ELYQKRL MREHAVLKLR IIMETAIVRY INESAELNLS HYEDEKEASR ILSEHGFPPL NHTLIISPEF ASIEELNQKA LQG CYTYIL SLQARELLIA AKTRRVEKIK KMQARLDKVE QLLQESPFPG ASVWLEEIDA VEKAIIKGRN TQWKFHHHHH H

UniProtKB: DNA topoisomerase 2

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 8900 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Asfv Topoisomerase 2a apo conformer IIa
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.43 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 341283
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: Other / Chain - Initial model type: experimental model / 詳細: AsfvTop2 conformer IIa
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-8j8b:
Cryo-EM structure of Asfv topoisomerase 2 - apo conformer IIIa

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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