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- EMDB-35866: PKR and NS1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-35866
タイトルPKR and NS1 complex
マップデータ
試料
  • 複合体: PKR and NS1 complex
    • タンパク質・ペプチド: Interferon-induced, double-stranded RNA-activated protein kinase
    • タンパク質・ペプチド: Non-structural protein 1
キーワードPKR / NS1 / PKR and NS1 complex / VIRUS / TRANSFERASE-VIRAL PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / Inhibition of PKR / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / symbiont-mediated suppression of host mRNA processing / response to interferon-alpha / negative regulation of osteoblast proliferation / symbiont-mediated suppression of host PKR/eIFalpha signaling / regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / positive regulation of stress-activated MAPK cascade / protein phosphatase regulator activity ...regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / Inhibition of PKR / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / symbiont-mediated suppression of host mRNA processing / response to interferon-alpha / negative regulation of osteoblast proliferation / symbiont-mediated suppression of host PKR/eIFalpha signaling / regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / positive regulation of stress-activated MAPK cascade / protein phosphatase regulator activity / SUMOylation of immune response proteins / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / regulation of hematopoietic stem cell proliferation / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / negative regulation of viral genome replication / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / positive regulation of chemokine production / endoplasmic reticulum unfolded protein response / antiviral innate immune response / cellular response to amino acid starvation / positive regulation of cytokine production / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / response to virus / PKR-mediated signaling / Evasion by RSV of host interferon responses / ISG15 antiviral mechanism / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / double-stranded RNA binding / Interferon alpha/beta signaling / kinase activity / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / defense response to virus / host cell cytoplasm / protein autophosphorylation / positive regulation of MAPK cascade / negative regulation of translation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / ribosome / protein phosphorylation / translation / negative regulation of cell population proliferation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / negative regulation of apoptotic process / host cell nucleus / perinuclear region of cytoplasm / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
EIF2AK2, first double-stranded RNA binding domain / EIF2AK2, second double-stranded RNA binding domain / Influenza A virus NS1 protein / Influenza A virus NS1, effector domain-like superfamily / Influenza non-structural protein (NS1) / Influenza non-structural protein (NS1) / : / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA binding motif / Double stranded RNA-binding domain (dsRBD) profile. ...EIF2AK2, first double-stranded RNA binding domain / EIF2AK2, second double-stranded RNA binding domain / Influenza A virus NS1 protein / Influenza A virus NS1, effector domain-like superfamily / Influenza non-structural protein (NS1) / Influenza non-structural protein (NS1) / : / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA binding motif / Double stranded RNA-binding domain (dsRBD) profile. / Double-stranded RNA-binding domain / S15/NS1, RNA-binding / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Interferon-induced, double-stranded RNA-activated protein kinase / Non-structural protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Influenza A virus (strain A/Memphis/102/1972 H3N2) (A型インフルエンザウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.67 Å
データ登録者Han CW / Kim HJ
資金援助1件
OrganizationGrant number
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of PKR and NS1 complex
著者: Han CW
履歴
登録2023年4月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年4月10日-
マップ公開2024年4月10日-
更新2024年4月10日-
現状2024年4月10日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_35866.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.14 Å/pix.
x 256 pix.
= 292.864 Å
1.14 Å/pix.
x 256 pix.
= 292.864 Å
1.14 Å/pix.
x 256 pix.
= 292.864 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.144 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0596
最小 - 最大-0.6754777 - 0.8869757
平均 (標準偏差)0.00024075221 (±0.030573979)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 292.864 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_35866_additional_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_35866_half_map_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_35866_half_map_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : PKR and NS1 complex

全体名称: PKR and NS1 complex
要素
  • 複合体: PKR and NS1 complex
    • タンパク質・ペプチド: Interferon-induced, double-stranded RNA-activated protein kinase
    • タンパク質・ペプチド: Non-structural protein 1

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超分子 #1: PKR and NS1 complex

超分子名称: PKR and NS1 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Interferon-induced, double-stranded RNA-activated protein kinase

分子名称: Interferon-induced, double-stranded RNA-activated protein kinase
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: non-specific serine/threonine protein kinase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 19.705418 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GSHMEMAGDL SAGFFMEELN TYRQKQGVVL KYQELPNSGP PHDRRFTFQV IIDGREFPEG EGRSKKEAKN AAAKLAVEIL NKEKKAVSP LLLTTTNSSE GLSMGNYIGL INRIAQKKRL TVNYEQCASG VHGPEGFHYK CKMGQKEYSI GTGSTKQEAK Q LAAKLAYL QILSEETGSG C

UniProtKB: Interferon-induced, double-stranded RNA-activated protein kinase

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分子 #2: Non-structural protein 1

分子名称: Non-structural protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Influenza A virus (strain A/Memphis/102/1972 H3N2) (A型インフルエンザウイルス)
分子量理論値: 13.795988 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
TPASRYITDM TIEELSRDWF MLMPKQKVEG PLCIRIDQAI MDKNIMLKAN FSVIFDRLET LILLRAFTEE GAIVGEISPL PSFPGHTIE DVKNAIGVLI GGLEWNDNTV RVSKTLQRFA WGS

UniProtKB: Non-structural protein 1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.8
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: GOLD / メッシュ: 200
凍結凍結剤: NITROGEN

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
平均電子線量: 39.99 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: DARK FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.8 µm

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.67 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 49802
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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