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万見
- EMDB-35829: The cryo-EM structure of cellobiose phosphorylase from Clostridiu... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-35829
タイトルThe cryo-EM structure of cellobiose phosphorylase from Clostridium thermocellum in complex with phosphate
マップデータ
試料
  • 複合体: cellobiose phosphorylase
    • タンパク質・ペプチド: Cellobiose phosphorylase
  • リガンド: PHOSPHATE ION
  • リガンド: water
キーワードCellobiose phosphorylase / transferase
機能・相同性
機能・相同性情報


cellobiose phosphorylase / cellobiose phosphorylase activity / carbohydrate binding / carbohydrate metabolic process
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase family 65, C-terminal / Glycosyl hydrolase family 65, C-terminal domain / Cellobiose phosphorylase, N-terminal / Putative carbohydrate binding domain / Putative carbohydrate binding domain / : / Glycosyl hydrolase 94 / Glycosyl hydrolase 94, supersandwich domain / Glycosyl hydrolase 36, catalytic domain / Glycosyl hydrolase 94 superfamily, catalytic domain ...Glycoside hydrolase family 65, C-terminal / Glycosyl hydrolase family 65, C-terminal domain / Cellobiose phosphorylase, N-terminal / Putative carbohydrate binding domain / Putative carbohydrate binding domain / : / Glycosyl hydrolase 94 / Glycosyl hydrolase 94, supersandwich domain / Glycosyl hydrolase 36, catalytic domain / Glycosyl hydrolase 94 superfamily, catalytic domain / Glycoside hydrolase family 65, N-terminal domain superfamily / Galactose mutarotase-like domain superfamily / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Six-hairpin glycosidase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Cellobiose phosphorylase
類似検索 - 構成要素
生物種Acetivibrio thermocellus (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Iriya S / Kuga T / Sunagawa N / Igarashi K
資金援助 日本, 1件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)22J12566 日本
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The cryo-EM structure of cellobiose phosphorylase from Clostridium thermocellum in complex with phosphate
著者: Iriya S / Kuga T / Sunagawa N / Igarashi K
履歴
登録2023年4月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年4月10日-
マップ公開2024年4月10日-
更新2024年4月10日-
現状2024年4月10日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_35829.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_35829.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.83 Å/pix.
x 400 pix.
= 332. Å		0.83 Å/pix.
x 400 pix.
= 332. Å		0.83 Å/pix.
x 400 pix.
= 332. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 12.0
最小 - 最大-36.014225000000003 - 58.097659999999998
平均 (標準偏差)0.000000000000853 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 332.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_35829_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_35829_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : cellobiose phosphorylase

全体名称: cellobiose phosphorylase
要素
  • 複合体: cellobiose phosphorylase
    • タンパク質・ペプチド: Cellobiose phosphorylase
  • リガンド: PHOSPHATE ION
  • リガンド: water

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超分子 #1: cellobiose phosphorylase

超分子名称: cellobiose phosphorylase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Acetivibrio thermocellus (バクテリア) / 株: YM4
分子量理論値: 180 KDa

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分子 #1: Cellobiose phosphorylase

分子名称: Cellobiose phosphorylase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: cellobiose phosphorylase
由来(天然)生物種: Acetivibrio thermocellus (バクテリア) / 株: YM4
分子量理論値: 93.872453 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MEFGFFDDAN KEYVITVPRT PYPWINYLGT ENFFSLISNT AGGYCFYRDA RLRRITRYRY NNVPIDMGGR YFYIYDNGDF WSPGWSPVK RELESYECRH GLGYTKIAGK RNGIKAEVTF FVPLNYNGEV QKLILKNEGQ DKKKITLFSF IEFCLWNAYD D MTNFQRNF ...文字列:
MEFGFFDDAN KEYVITVPRT PYPWINYLGT ENFFSLISNT AGGYCFYRDA RLRRITRYRY NNVPIDMGGR YFYIYDNGDF WSPGWSPVK RELESYECRH GLGYTKIAGK RNGIKAEVTF FVPLNYNGEV QKLILKNEGQ DKKKITLFSF IEFCLWNAYD D MTNFQRNF STGEVEIEGS VIYHKTEYRE RRNHYAFYSV NAKISGFDSD RDSFIGLYNG FDAPQAVVNG KSNNSVADGW AP IASHSIE IELNPGEQKE YVFIIGYVEN KDEEKWESKG VINKKKAYEM IEQFNTVEKV DKAFEELKSY WNALLSKYFL ESH DEKLNR MVNIWNQYQC MVTFNMSRSA SYFESGIGRG MGFRDSNQDL LGFVHQIPER ARERLLDLAA TQLEDGSAYH QYQP LTKKG NNEIGSNFND DPLWLILATA AYIKETGDYS ILKEQVPFNN DPSKADTMFE HLTRSFYHVV NNLGPHGLPL IGRAD WNDC LNLNCFSTVP DESFQTTTSK DGKVAESVMI AGMFVFIGKD YVKLCEYMGL EEEARKAQQH IDAMKEAILK YGYDGE WFL RAYDDFGRKV GSKENEEGKI FIESQGFCVM AEIGLEDGKA LKALDSVKKY LDTPYGLVLQ NPAFTRYYIE YGEISTY PP GYKENAGIFC HNNAWIICAE TVVGRGDMAF DYYRKIAPAY IEDVSDIHKL EPYVYAQMVA GKDAKRHGEA KNSWLTGT A AWNFVAISQW ILGVKPDYDG LKIDPCIPKA WDGYKVTRYF RGSTYEITVK NPNHVSKGVA KITVDGNEIS GNILPVFND GKTHKVEVIL EHHHHHH

UniProtKB: Cellobiose phosphorylase

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分子 #2: PHOSPHATE ION

分子名称: PHOSPHATE ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: PO4
分子量理論値: 94.971 Da
Chemical component information

ChemComp-PO4:
PHOSPHATE ION / ホスファ-ト

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分子 #3: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 106 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3 mg/mL
緩衝液pH: 6.5
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC8H19NO52,2-Bis(hydroxymethyl)-2,2',2''-nitrilotriethanol; 2-Bis(2-hydroxyethyl)amino-2-(hydroxymethyl)-1,3-propanediol; Bis(2-hydroxyethyl)amino-tris(hydroxymethyl)methane
70.0 mMNaClsodium chloride

詳細: 20 mM BisTris-HCl, 70 mM NaCl
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 279 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 3447 / 平均露光時間: 5.35 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 781500
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.1) / 使用した粒子像数: 463540
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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