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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-35630 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of hMRS2-Mg | |||||||||
マップデータ | EM_map_Mg | |||||||||
試料 |
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キーワード | pentamer / METAL TRANSPORT | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 mitochondrial magnesium ion transmembrane transport / Miscellaneous transport and binding events / magnesium ion transmembrane transporter activity / lactate metabolic process / transmembrane transport / mitochondrial inner membrane / mitochondrion 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.6 Å | |||||||||
データ登録者 | Li M / Li Y / Yang X / Shen YQ | |||||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023 タイトル: Molecular basis of Mg permeation through the human mitochondrial Mrs2 channel. 著者: Ming Li / Yang Li / Yue Lu / Jianhui Li / Xuhang Lu / Yue Ren / Tianlei Wen / Yaojie Wang / Shenghai Chang / Xing Zhang / Xue Yang / Yuequan Shen / 要旨: Mitochondrial RNA splicing 2 (Mrs2), a eukaryotic CorA ortholog, enables Mg to permeate the inner mitochondrial membrane and plays an important role in mitochondrial metabolic function. However, the ...Mitochondrial RNA splicing 2 (Mrs2), a eukaryotic CorA ortholog, enables Mg to permeate the inner mitochondrial membrane and plays an important role in mitochondrial metabolic function. However, the mechanism by which Mrs2 permeates Mg remains unclear. Here, we report four cryo-electron microscopy (cryo-EM) reconstructions of Homo sapiens Mrs2 (hMrs2) under various conditions. All of these hMrs2 structures form symmetrical pentamers with very similar pentamer and protomer conformations. A special structural feature of Cl-bound R-ring, which consists of five Arg332 residues, was found in the hMrs2 structure. Molecular dynamics simulations and mitochondrial Mg uptake assays show that the R-ring may function as a charge repulsion barrier, and Cl may function as a ferry to jointly gate Mg permeation in hMrs2. In addition, the membrane potential is likely to be the driving force for Mg permeation. Our results provide insights into the channel assembly and Mg permeation of hMrs2. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_35630.map.gz | 33.9 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-35630-v30.xml emd-35630.xml | 16.4 KB 16.4 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_35630.png | 101.4 KB | ||
その他 | emd_35630_half_map_1.map.gz emd_35630_half_map_2.map.gz | 62.2 MB 62.2 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-35630 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-35630 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_35630_validation.pdf.gz | 972.6 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_35630_full_validation.pdf.gz | 972.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_35630_validation.xml.gz | 12.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_35630_validation.cif.gz | 14.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-35630 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-35630 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_35630.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 67 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | EM_map_Mg | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.93 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: Half map A
ファイル | emd_35630_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map A | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map B
ファイル | emd_35630_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map B | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : human MRS2
全体 | 名称: human MRS2 |
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要素 |
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-超分子 #1: human MRS2
超分子 | 名称: human MRS2 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 250 KDa |
-分子 #1: Magnesium transporter MRS2 homolog, mitochondrial
分子 | 名称: Magnesium transporter MRS2 homolog, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 51.531672 KDa |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
配列 | 文字列: MECLRSLPCL LPRAMRLPRR TLCALALDVT SVGPPVAACG RRANLIGRSR AAQLCGPDRL RVAGEVHRFR TSDVSQATLA SVAPVFTVT KFDKQGNVTS FERKKTELYQ ELGLQARDLR FQHVMSITVR NNRIIMRMEY LKAVITPECL LILDYRNLNL E QWLFRELP ...文字列: MECLRSLPCL LPRAMRLPRR TLCALALDVT SVGPPVAACG RRANLIGRSR AAQLCGPDRL RVAGEVHRFR TSDVSQATLA SVAPVFTVT KFDKQGNVTS FERKKTELYQ ELGLQARDLR FQHVMSITVR NNRIIMRMEY LKAVITPECL LILDYRNLNL E QWLFRELP SQLSGEGQLV TYPLPFEFRA IEALLQYWIN TLQGKLSILQ PLILETLDAL VDPKHSSVDR SKLHILLQNG KS LSELETD IKIFKESILE ILDEEELLEE LCVSKWSDPQ VFEKSSAGID HAEEMELLLE NYYRLADDLS NAARELRVLI DDS QSIIFI NLDSHRNVMM RLNLQLTMGT FSLSLFGLMG VAFGMNLESS LEEDHRIFWL ITGIMFMGSG LIWRRLLSFL GRQL EAPLP PMMASLPKKT LLADRSMELK NSLRLDGLGS GRSILTNRSA DYKDDDDK UniProtKB: Magnesium transporter MRS2 homolog, mitochondrial |
-分子 #2: CHLORIDE ION
分子 | 名称: CHLORIDE ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: CL |
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分子量 | 理論値: 35.453 Da |
-分子 #3: MAGNESIUM ION
分子 | 名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 12 / 式: MG |
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分子量 | 理論値: 24.305 Da |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 10 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 8 詳細: 20 mM Tris-HCl pH 8.0, 150 mM NaCl, 20 mM MgCl2, 0.007% (w/v) glycol-diosgenin and 1 mM DTT |
グリッド | モデル: Quantifoil / 材質: GOLD / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 281 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3329 / 平均電子線量: 59.97 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1.6 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL |
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得られたモデル | PDB-8ip3: |