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- EMDB-35498: Complex structure of Neuropeptide Y Y2 receptor in complex with P... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-35498
タイトルComplex structure of Neuropeptide Y Y2 receptor in complex with PYY(3-36) and Gi (Focused map on PYY(3-36)-Y2R)
マップデータFocused map (PYY(3-36)-Y2R)
試料
  • 複合体: Complex structure of PYY(3-36)-Y2R-Gi-scFv16
    • 複合体: Guanine nucleotide-binding protein
    • 複合体: scFv16
    • 複合体: PYY(3-36)
生物種Homo sapiens (ヒト) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.15 Å
データ登録者Kang H / Park C / Kim J / Choi H-J
資金援助 韓国, 2件
OrganizationGrant number国
National Research Foundation (NRF, Korea)NRF-2019M3E5D6063903 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)NRF-2020R1A2C2003783 韓国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2023
タイトル: Structural basis for Y2 receptor-mediated neuropeptide Y and peptide YY signaling.
著者: Hyunook Kang / Chaehee Park / Yeol Kyo Choi / Jungnam Bae / Sohee Kwon / Jinuk Kim / Chulwon Choi / Chaok Seok / Wonpil Im / Hee-Jung Choi /
要旨: Neuropeptide Y (NPY) and its receptors are expressed in various human tissues including the brain where they regulate appetite and emotion. Upon NPY stimulation, the neuropeptide Y1 and Y2 receptors ...Neuropeptide Y (NPY) and its receptors are expressed in various human tissues including the brain where they regulate appetite and emotion. Upon NPY stimulation, the neuropeptide Y1 and Y2 receptors (YR and YR, respectively) activate G signaling, but their physiological responses to food intake are different. In addition, deletion of the two N-terminal amino acids of peptide YY (PYY(3-36)), the endogenous form found in circulation, can stimulate YR but not YR, suggesting that YR and YR may have distinct ligand-binding modes. Here, we report the cryo-electron microscopy structures of the PYY(3-36)‒YR‒G and NPY‒YR‒G complexes. Using cell-based assays, molecular dynamics simulations, and structural analysis, we revealed the molecular basis of the exclusive binding of PYY(3-36) to YR. Furthermore, we demonstrated that YR favors G protein signaling over β-arrestin signaling upon activation, whereas YR does not show a preference between these two pathways.
履歴
登録2023年2月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年3月22日-
マップ公開2023年3月22日-
更新2023年3月22日-
現状2023年3月22日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_35498.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_35498.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Focused map (PYY(3-36)-Y2R)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.85 Å/pix.
x 400 pix.
= 339.6 Å		0.85 Å/pix.
x 400 pix.
= 339.6 Å		0.85 Å/pix.
x 400 pix.
= 339.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.849 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.3
最小 - 最大-2.142579 - 3.4832447
平均 (標準偏差)-0.00022177906 (±0.02385382)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 339.59998 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half map B

ファイルemd_35498_half_map_1.map
注釈Half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map A

ファイルemd_35498_half_map_2.map
注釈Half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex structure of PYY(3-36)-Y2R-Gi-scFv16

全体名称: Complex structure of PYY(3-36)-Y2R-Gi-scFv16
要素
  • 複合体: Complex structure of PYY(3-36)-Y2R-Gi-scFv16
    • 複合体: Guanine nucleotide-binding protein
    • 複合体: scFv16
    • 複合体: PYY(3-36)

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超分子 #1: Complex structure of PYY(3-36)-Y2R-Gi-scFv16

超分子名称: Complex structure of PYY(3-36)-Y2R-Gi-scFv16 / タイプ: complex / ID: 1 / キメラ: Yes / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#6
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #2: Guanine nucleotide-binding protein

超分子名称: Guanine nucleotide-binding protein / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#3, #5
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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超分子 #3: scFv16

超分子名称: scFv16 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #6

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超分子 #4: PYY(3-36)

超分子名称: PYY(3-36) / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #4

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度10 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 278 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 60.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.75 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 12262301
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: Initial 3D volume generated by ab initio reconstruction
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.15 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2) / 使用した粒子像数: 359459
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

7ddz

chain_id: A

7vgx

chain_id: A

7vgx

chain_id: B

7vgx

chain_id: G

7vgx

chain_id: S
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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