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万見
- EMDB-35432: C2 reconstruction of the concave tetramer in the cube-like assemb... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-35432
タイトルC2 reconstruction of the concave tetramer in the cube-like assembly of 201Phi2-1 gp105
マップデータThe cryo-EM map of the phage-encoded nucleus-like shell protein gp105 concave tetramer reconstructed with C2 symmetry imposed.
試料
  • 複合体: 201Phi2-1 gp105
    • タンパク質・ペプチド: Chimallin
キーワードjumbo phage 201phi2-1 / gp105 / nucleus-like structure. / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性host cell cytoplasm / Chimallin
機能・相同性情報
生物種Pseudomonas phage 201phi2-1 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.09 Å
データ登録者Liu Z / Xiang Y
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2021YFA1300204 中国
引用ジャーナル: Front Microbiol / 年: 2023
タイトル: Structural studies of the nucleus-like assembly of jumbo bacteriophage 201φ2-1.
著者: Zhe Liu / Ye Xiang /
要旨: The jumbo phages encode proteins that assemble to form a nucleus-like compartment in infected cells. Here we report the cryo-EM structure and biochemistry characterization of gp105, a protein that is ...The jumbo phages encode proteins that assemble to form a nucleus-like compartment in infected cells. Here we report the cryo-EM structure and biochemistry characterization of gp105, a protein that is encoded by the jumbo phage 201φ2-1 and is involved in the formation of the nucleus-like compartment in phage 201φ2-1 infected . We found that, although most gp105 molecules are in the monomeric state in solution, a small portion of gp105 assemble to form large sheet-like assemblies and small cube-like particles. Reconstruction of the cube-like particles showed that the particle consists of six flat head-to-tail tetramers arranged into an octahedral cube. The four molecules at the contact interface of two head-to-tail tetramers are 2-fold symmetry-related and constitute a concave tetramer. Further reconstructions without applying symmetry showed that molecules in the particles around the distal ends of a 3-fold axis are highly dynamic and have the tendency to open up the assembly. Local classifications and refinements of the concave tetramers in the cube-like particle resulted in a map of the concave tetramer at a resolution of 4.09 Å. Structural analysis of the concave tetramer indicates that the N and C terminal fragments of gp105 are important for mediating the intermolecular interactions, which was further confirmed by mutagenesis studies. Biochemistry assays showed that, in solution, the cube-like particles of gp105 are liable to either disassemble to form the monomers or recruit more molecules to form the high molecular weight lattice-like assembly. We also found that monomeric gp105s can self-assemble to form large sheet-like assemblies , and the assembly of gp105 is a reversible dynamic process and temperature-dependent. Taken together, our results revealed the dynamic assembly of gp105, which helps to understand the development and function of the nucleus-like compartment assembled by phage-encoded proteins.
履歴
登録2023年2月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年5月3日-
マップ公開2023年5月3日-
更新2024年7月3日-
現状2024年7月3日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_35432.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_35432.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 22.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈The cryo-EM map of the phage-encoded nucleus-like shell protein gp105 concave tetramer reconstructed with C2 symmetry imposed.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.25 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.018
最小 - 最大-0.07349291 - 0.1013904
平均 (標準偏差)0.00030418325 (±0.004104856)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ180180180
Spacing180180180
セルA=B=C: 225.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: The cryo-EM half map of the phage-encoded nucleus-like...

ファイルemd_35432_half_map_1.map
注釈The cryo-EM half map of the phage-encoded nucleus-like shell protein gp105 concave tetramer reconstructed with C2 symmetry imposed.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: The cryo-EM half map of the phage-encoded nucleus-like...

ファイルemd_35432_half_map_2.map
注釈The cryo-EM half map of the phage-encoded nucleus-like shell protein gp105 concave tetramer reconstructed with C2 symmetry imposed.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : 201Phi2-1 gp105

全体名称: 201Phi2-1 gp105
要素
  • 複合体: 201Phi2-1 gp105
    • タンパク質・ペプチド: Chimallin

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超分子 #1: 201Phi2-1 gp105

超分子名称: 201Phi2-1 gp105 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Pseudomonas phage 201phi2-1 (ファージ)

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分子 #1: Chimallin

分子名称: Chimallin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Pseudomonas phage 201phi2-1 (ファージ)
分子量理論値: 70.654516 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MIRDTATNTT QTQAAPQQAP AQQFTQAPQE KPMQSTQSQP TPSYAGTGGI NSQFTRSGNV QGGDARASEA LTVFTRLKEQ AVAQQDLAD DFSILRFDRD QHQVGWSSLV IAKQISLNGQ PVIAVRPLIL PNNSIELPKR KTNIVNGMQT DVIESDIDVG T VFSAQYFN ...文字列:
MIRDTATNTT QTQAAPQQAP AQQFTQAPQE KPMQSTQSQP TPSYAGTGGI NSQFTRSGNV QGGDARASEA LTVFTRLKEQ AVAQQDLAD DFSILRFDRD QHQVGWSSLV IAKQISLNGQ PVIAVRPLIL PNNSIELPKR KTNIVNGMQT DVIESDIDVG T VFSAQYFN RLSTYVQNTL GKPGAKVVLA GPFPIPADLV LKDSELQLRN LLIKSVNACD DILALHSGER PFTIAGLKGQ QG ETLAAKV DIRTQPLHDT VGNPIRADIV VTTQRVRRNG QQENEFYETD VKLNQVAMFT NLERTPQAQA QTLFPNQQQV ATP APWVAS VVITDVRNAD GIQANTPEMY WFALSNAFRS THGHAWARPF LPMTGVAKDM KDIGALGWMS ALRNRIDTKA ANFD DAQFG QLMLSQVQPN PVFQIDLNRM GETAQMDSLQ LDAAGGPNAQ KAAATIIRQI NNLGGGGFER FFDHTTQPIL ERTGQ VIDL GNWFDGDEKR DRRDLDNLAA LNAAEGNENE FWGFYGAQLN PNLHPDLRNR QSRNYDRQYL GSTVTYTGKA ERCTYN AKF IEALDRYLAE AGLQITMDNT SVLNSGQRFM GNSVIGNNMV SGQAQVHSAY AGTQGFNTQY QTGPSSFYAL EHHHHHH

UniProtKB: Chimallin

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 2.8000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: We used AlphaFold for the structure prediction of the nucleus-like shell protein (NLSP) gp105. The predicted model was used as a reference model for model building.
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.09 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 290996
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 3次元分類クラス数: 4
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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