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- EMDB-35410: Arabinosyltransferase AftA -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-35410
タイトルArabinosyltransferase AftA
マップデータarabinosyltransferase dimer, C1 symmetry
試料
  • 複合体: AftA dimer
    • タンパク質・ペプチド: Galactan 5-O-arabinofuranosyltransferase
  • リガンド: CALCIUM ION
キーワードArabinosyltransferase / AftA / Mycobacterium tuberculosis / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


galactan 5-O-arabinofuranosyltransferase / cell wall macromolecule biosynthetic process / UDP-galactosyltransferase activity / mycolate cell wall layer assembly / capsule polysaccharide biosynthetic process / glycosyltransferase activity / peptidoglycan-based cell wall / cell wall organization / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Arabinofuranosyltransferase AftA, C-terminal / Arabinofuranosyltransferase AftA, N-terminal / Arabinofuranosyltransferase A C terminal / Arabinofuranosyltransferase N terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Galactan 5-O-arabinofuranosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌) / Mycobacterium tuberculosis (strain ATCC 25618 / H37Rv) (結核菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Gong YC / Rao ZH / Zhang L
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
Other governmentinternal fund 中国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2023
タイトル: Structure of the priming arabinosyltransferase AftA required for AG biosynthesis of .
著者: Yicheng Gong / Chuancun Wei / Jun Wang / Nengjiang Mu / Qinhong Lu / Chengyao Wu / Ning Yan / Huifang Yang / Yao Zhao / Xiuna Yang / Sudagar S Gurcha / Natacha Veerapen / Sarah M Batt / ...著者: Yicheng Gong / Chuancun Wei / Jun Wang / Nengjiang Mu / Qinhong Lu / Chengyao Wu / Ning Yan / Huifang Yang / Yao Zhao / Xiuna Yang / Sudagar S Gurcha / Natacha Veerapen / Sarah M Batt / Zhiqiang Hao / Lintai Da / Gurdyal S Besra / Zihe Rao / Lu Zhang /
要旨: Arabinogalactan (AG) is an essential cell wall component in mycobacterial species, including the deadly human pathogen . It plays a pivotal role in forming the rigid mycolyl-AG-peptidoglycan core for ...Arabinogalactan (AG) is an essential cell wall component in mycobacterial species, including the deadly human pathogen . It plays a pivotal role in forming the rigid mycolyl-AG-peptidoglycan core for in vitro growth. AftA is a membrane-bound arabinosyltransferase and a key enzyme involved in AG biosynthesis which bridges the assembly of the arabinan chain to the galactan chain. It is known that AftA catalyzes the transfer of the first arabinofuranosyl residue from the donor decaprenyl-monophosphoryl-arabinose to the mature galactan chain (i.e., priming); however, the priming mechanism remains elusive. Herein, we report the cryo-EM structure of AftA. The detergent-embedded AftA assembles as a dimer with an interface maintained by both the transmembrane domain (TMD) and the soluble C-terminal domain (CTD) in the periplasm. The structure shows a conserved glycosyltransferase-C fold and two cavities converging at the active site. A metal ion participates in the interaction of TMD and CTD of each AftA molecule. Structural analyses combined with functional mutagenesis suggests a priming mechanism catalyzed by AftA in AG biosynthesis. Our data further provide a unique perspective into anti-TB drug discovery.
履歴
登録2023年2月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年5月31日-
マップ公開2023年5月31日-
更新2024年5月29日-
現状2024年5月29日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_35410.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_35410.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈arabinosyltransferase dimer, C1 symmetry
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 384 pix.
= 319.488 Å		0.83 Å/pix.
x 384 pix.
= 319.488 Å		0.83 Å/pix.
x 384 pix.
= 319.488 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.832 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.43
最小 - 最大-2.3154504 - 3.2815635
平均 (標準偏差)0.0012406944 (±0.06147498)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 319.488 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: arabinosyltransferase dimer, C1 symmetry, half mapA

ファイルemd_35410_half_map_1.map
注釈arabinosyltransferase dimer, C1 symmetry, half mapA
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: arabinosyltransferase dimer, C1 symmetry, half mapB

ファイルemd_35410_half_map_2.map
注釈arabinosyltransferase dimer, C1 symmetry, half mapB
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : AftA dimer

全体名称: AftA dimer
要素
  • 複合体: AftA dimer
    • タンパク質・ペプチド: Galactan 5-O-arabinofuranosyltransferase
  • リガンド: CALCIUM ION

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超分子 #1: AftA dimer

超分子名称: AftA dimer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 / 詳細: AftA subunit1, AftA subunit2
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
分子量理論値: 69.5 KDa

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分子 #1: Galactan 5-O-arabinofuranosyltransferase

分子名称: Galactan 5-O-arabinofuranosyltransferase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: galactan 5-O-arabinofuranosyltransferase
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis (strain ATCC 25618 / H37Rv) (結核菌)
分子量理論値: 69.576938 KDa
組換発現生物種: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
配列文字列: MPSRRKSPQF GHEMGAFTSA RAREVLVALG QLAAAVVVAV GVAVVSLLAI ARVEWPAFPS SNQLHALTTV GQVGCLAGLV GIGWLWRHG RFRRLARLGG LVLVSAFTVV TLGMPLGATK LYLFGISVDQ QFRTEYLTRL TDTAALRDMT YIGLPPFYPP G WFWIGGRA ...文字列:
MPSRRKSPQF GHEMGAFTSA RAREVLVALG QLAAAVVVAV GVAVVSLLAI ARVEWPAFPS SNQLHALTTV GQVGCLAGLV GIGWLWRHG RFRRLARLGG LVLVSAFTVV TLGMPLGATK LYLFGISVDQ QFRTEYLTRL TDTAALRDMT YIGLPPFYPP G WFWIGGRA AALTGTPAWE MFKPWAITSM AIAVAVALVL WWRMIRFEYA LLVTVATAAV MLAYSSPEPY AAMITVLLPP ML VLTWSGL GARDRQGWAA VVGAGVFLGF AATWYTLLVA YGAFTVVLMA LLLAGSRLQS GIKAAVDPLC RLAVVGAIAA AIG STTWLP YLLRAARDPV SDTGSAQHYL PADGAALTFP MLQFSLLGAI CLLGTLWLVM RARSSAPAGA LAIGVLAVYL WSLL SMLAT LARTTLLSFR LQPTLSVLLV AAGAFGFVEA VQALGKRGRG VIPMAAAIGL AGAIAFSQDI PDVLRPDLTI AYTDT DGYG QRGDRRPPGS EKYYPAIDAA IRRVTGKRRD RTVVLTADYS FLSYYPYWGF QGLTPHYANP LAQFDKRATQ IDSWSG LST ADEFIAALDK LPWQPPTVFL MRHGAHNSYT LRLAQDVYPN QPNVRRYTVD LRTALFADPR FVVEDIGPFV LAIRKPQ ES A

UniProtKB: Galactan 5-O-arabinofuranosyltransferase

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分子 #2: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度6.5 mg/mL
緩衝液pH: 8 / 構成要素 - 濃度: 150.0 mM / 構成要素 - 式: NaCl / 構成要素 - 名称: sodium chloride / 詳細: 150mM NaCl, 20mM Hepes, 0.04%GDN
グリッドモデル: Quantifoil R0.6/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 281 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細the sample was mono disperse

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 6113 / 実像数: 6113 / 平均露光時間: 2.4 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2 / 詳細: images were collected in high resolution mode
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 倍率（補正後）: 59000 / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 10500
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2752481
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 147896
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 3次元分類クラス数: 4 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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