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- EMDB-34586: Cryo-EM structure of HACE1 dimer -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-34586
タイトルCryo-EM structure of HACE1 dimer
マップデータ
試料
  • 複合体: HACE1 dimer
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase HACE1
キーワードE3 ubiquitin ligase / tumor suppressor / Post-translational modifier / Protein degradation / ANTITUMOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


HECT-type E3 ubiquitin transferase / Golgi cisterna membrane / Rac protein signal transduction / Golgi organization / protein K48-linked ubiquitination / regulation of cell migration / small GTPase binding / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity ...HECT-type E3 ubiquitin transferase / Golgi cisterna membrane / Rac protein signal transduction / Golgi organization / protein K48-linked ubiquitination / regulation of cell migration / small GTPase binding / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / membrane fusion / nuclear body / protein ubiquitination / Golgi membrane / endoplasmic reticulum / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Ankyrin repeats (many copies) / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. ...: / Ankyrin repeats (many copies) / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase HACE1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.55 Å
データ登録者Singh S / Machida S / Tulsian NK / Choong YK / Ng J / Shanker S / Yaochen LD / Shi J / Sivaraman J
資金援助 シンガポール, 1件
OrganizationGrant number国
Ministry of Education (MoE, Singapore) シンガポール
引用ジャーナル: Adv Sci (Weinh) / 年: 2023
タイトル: Structural Basis for the Enzymatic Activity of the HACE1 HECT-Type E3 Ligase Through N-Terminal Helix Dimerization.
著者: Sunil Singh / Satoru Machida / Nikhil Kumar Tulsian / Yeu Khai Choong / Joel Ng / Srihari Shankar / Yaochen Liu / Krisha Vashdev Chandiramani / Jian Shi / J Sivaraman /
要旨: HACE1 is an ankyrin repeat (AKR) containing HECT-type E3 ubiquitin ligase that interacts with and ubiquitinates multiple substrates. While HACE1 is a well-known tumor suppressor, its structure and ...HACE1 is an ankyrin repeat (AKR) containing HECT-type E3 ubiquitin ligase that interacts with and ubiquitinates multiple substrates. While HACE1 is a well-known tumor suppressor, its structure and mode of ubiquitination are not understood. The authors present the cryo-EM structures of human HACE1 along with in vitro functional studies that provide insights into how the enzymatic activity of HACE1 is regulated. HACE1 comprises of an N-terminal AKR domain, a middle (MID) domain, and a C-terminal HECT domain. Its unique G-shaped architecture interacts as a homodimer, with monomers arranged in an antiparallel manner. In this dimeric arrangement, HACE1 ubiquitination activity is hampered, as the N-terminal helix of one monomer restricts access to the C-terminal domain of the other. The in vitro ubiquitination assays, hydrogen-deuterium exchange mass spectrometry (HDX-MS) analysis, mutagenesis, and in silico modeling suggest that the HACE1 MID domain plays a crucial role along with the AKRs in RAC1 substrate recognition.
履歴
登録2022年10月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年6月28日-
マップ公開2023年6月28日-
更新2023年10月4日-
現状2023年10月4日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_34586.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_34586.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 91.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.86 Å/pix.
x 288 pix.
= 247.219 Å		0.86 Å/pix.
x 288 pix.
= 247.219 Å		0.86 Å/pix.
x 288 pix.
= 247.219 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.8584 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 4.26
最小 - 最大-12.868067999999999 - 25.492159000000001
平均 (標準偏差)0.000000000006008 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ288288288
Spacing288288288
セルA=B=C: 247.2192 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_34586_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_34586_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_34586_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : HACE1 dimer

全体名称: HACE1 dimer
要素
  • 複合体: HACE1 dimer
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase HACE1

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超分子 #1: HACE1 dimer

超分子名称: HACE1 dimer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 200 KDa

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分子 #1: E3 ubiquitin-protein ligase HACE1

分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase HACE1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: HECT-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 102.449672 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MERAMEQLNR LTRSLRRART VELPEDNETA VYTLMPMVMA DQHRSVSELL SNSKFDVNYA FGRVKRSLLH IAANCGSVEC LVLLLKKGA NPNYQDISGC TPLHLAARNG QKKCMSKLLE YSADVNICNN EGLTAIHWLA VNGRTELLHD LVQHVSDVDV E DAMGQTAL ...文字列:
MERAMEQLNR LTRSLRRART VELPEDNETA VYTLMPMVMA DQHRSVSELL SNSKFDVNYA FGRVKRSLLH IAANCGSVEC LVLLLKKGA NPNYQDISGC TPLHLAARNG QKKCMSKLLE YSADVNICNN EGLTAIHWLA VNGRTELLHD LVQHVSDVDV E DAMGQTAL HVACQNGHKT TVQCLLDSGA DINRPNVSGA TPLYFACSHG QRDTAQILLL RGAKYLPDKN GVTPLDLCVQ GG YGETCEV LIQYHPRLFQ TIIQMTQNED LRENMLRQVL EHLSQQSESQ YLKILTSLAE VATTNGHKLL SLSSNYDAQM KSL LRIVRM FCHVFRIGPS SPSNGIDMGY NGNKTPRSQV FKPLELLWHS LDEWLVLIAT ELMKNKRDST EITSILLKQK GQDQ DAASI PPFEPPGPGS YENLSTGTRE SKPDALAGRQ EASADCQDVI SMTANRLSAV IQAFYMCCSC QMPPGMTSPR FIEFV CKHD EVLKCFVNRN PKIIFDHFHF LLECPELMSR FMHIIKAQPF KDRCEWFYEH LHSGQPDSDM VHRPVNENDI LLVHRD SIF RSSCEVVSKA NCAKLKQGIA VRFHGEEGMG QGVVREWFDI LSNEIVNPDY ALFTQSADGT TFQPNSNSYV NPDHLNY FR FAGQILGLAL NHRQLVNIYF TRSFYKHILG IPVNYQDVAS IDPEYAKNLQ WILDNDISDL GLELTFSVET DVFGAMEE V PLKPGGGSIL VTQNNKAEYV QLVTELRMTR AIQPQINAFL QGFHMFIPPS LIQLFDEYEL ELLLSGMPEI DVSDWIKNT EYTSGYERED PVIQWFWEVV EDITQEERVL LLQFVTGSSR VPHGGFANIM GGSGLQNFTI AAVPYTPNLL PTSSTCINML KLPEYPSKE ILKDRLLVAL HCGSYGYTMA

UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase HACE1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 120 sec.
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.55 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 71331
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 3次元分類クラス数: 3
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8hae:
Cryo-EM structure of HACE1 dimer

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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