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万見
- EMDB-34367: TLR3-mAb12-poly(I:C) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-34367
タイトルTLR3-mAb12-poly(I:C)
マップデータTLR3-mAb12-poly(I:C)
試料
  • 複合体: TLR3-mAb12-poly(I:C)
    • 複合体: TLR3
    • 複合体: mAb12
    • 複合体: poly(I:C)
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 13.2 Å
データ登録者Lim CS / Jang YH / Lee GY / Han GM / Lee JO
資金援助 韓国, 2件
OrganizationGrant number国
National Research Foundation (NRF, Korea)2019M3E5D6066058 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)2017M3A9F6029753 韓国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: TLR3 forms a highly organized cluster when bound to a poly(I:C) RNA ligand.
著者: Chan Seok Lim / Yoon Ha Jang / Ga Young Lee / Gu Min Han / Hye Jin Jeong / Ji Won Kim / Jie-Oh Lee /
要旨: Toll-like Receptor 3 (TLR3) initiates a potent anti-viral immune response by binding to double-stranded RNA ligands. Previous crystallographic studies showed that TLR3 forms a homodimer when bound to ...Toll-like Receptor 3 (TLR3) initiates a potent anti-viral immune response by binding to double-stranded RNA ligands. Previous crystallographic studies showed that TLR3 forms a homodimer when bound to a 46-base pair RNA ligand. However, this short RNA fails to initiate a robust immune response. To obtain structural insights into the length dependency of TLR3 ligands, we determine the cryo-electron microscopy structure of full-length TLR3 in a complex with a synthetic RNA ligand with an average length of ~400 base pairs. In the structure, the dimeric TLR3 units are clustered along the double-stranded RNA helix in a highly organized and cooperative fashion with a uniform inter-dimer spacing of 103 angstroms. The intracellular and transmembrane domains are dispensable for the clustering because their deletion does not interfere with the cluster formation. Our structural observation suggests that ligand-induced clustering of TLR3 dimers triggers the ordered assembly of intracellular signaling adaptors and initiates a robust innate immune response.
履歴
登録2022年9月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年11月16日-
マップ公開2022年11月16日-
更新2022年12月7日-
現状2022年12月7日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_34367.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_34367.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈TLR3-mAb12-poly(I:C)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 400 pix.
= 332.4 Å		0.83 Å/pix.
x 400 pix.
= 332.4 Å		0.83 Å/pix.
x 400 pix.
= 332.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.831 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0369
最小 - 最大-0.037495013 - 0.20468698
平均 (標準偏差)-2.0048104e-05 (±0.009935594)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 332.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: low-pass filtered (> 7 angstrom)

ファイルemd_34367_half_map_1.map
注釈low-pass filtered (> 7 angstrom)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: low-pass filtered (> 7 angstrom)

ファイルemd_34367_half_map_2.map
注釈low-pass filtered (> 7 angstrom)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : TLR3-mAb12-poly(I:C)

全体名称: TLR3-mAb12-poly(I:C)
要素
  • 複合体: TLR3-mAb12-poly(I:C)
    • 複合体: TLR3
    • 複合体: mAb12
    • 複合体: poly(I:C)

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超分子 #1: TLR3-mAb12-poly(I:C)

超分子名称: TLR3-mAb12-poly(I:C) / タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4 / 詳細: Fab form of mAb12 bound to TLR3-poly(I:C) complex

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超分子 #2: TLR3

超分子名称: TLR3 / タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: mAb12

超分子名称: mAb12 / タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2 / 詳細: Fab form
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #4: poly(I:C)

超分子名称: poly(I:C) / タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3-#4

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.26 mg/mL
緩衝液pH: 5.5
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC6H13NO4S2-(N-morpholino)ethanesulfonic acid
150.0 mMNaClsodium chloride
0.03 %C19H42NO4Pn-Tetradecylphosphocholin
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 13.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2) / 使用した粒子像数: 6864
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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