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万見
- EMDB-34169: Human m6A writer complex (WTAP, VIRMA, ZC3H13, and HAKAI, METTL3,... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-34169
タイトルHuman m6A writer complex (WTAP, VIRMA, ZC3H13, and HAKAI, METTL3, METTL14)
マップデータHuman m6A writer complex (WTAP, VIRMA, ZC3H13, and HAKAI, METTL3, METTL14)
試料
  • 複合体: Human m6A writer complex (WTAP, VIRMA, ZC3H13, and HAKAI, METTL3, METTL14)
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å
データ登録者Su S / Li S / Deng T / Gao M / Yin Y / Wu B / Peng C / Liu J / Ma J / Zhang K
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31971130 中国
引用ジャーナル: Cell Res / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM structures of human mA writer complexes.
著者: Shichen Su / Shanshan Li / Ting Deng / Minsong Gao / Yue Yin / Baixing Wu / Chao Peng / Jianzhao Liu / Jinbiao Ma / Kaiming Zhang /
要旨: N-methyladenosine (mA) is the most abundant ribonucleotide modification among eukaryotic messenger RNAs. The mA "writer" consists of the catalytic subunit mA-METTL complex (MAC) and the regulatory ...N-methyladenosine (mA) is the most abundant ribonucleotide modification among eukaryotic messenger RNAs. The mA "writer" consists of the catalytic subunit mA-METTL complex (MAC) and the regulatory subunit mA-METTL-associated complex (MACOM), the latter being essential for enzymatic activity. Here, we report the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of MACOM at a 3.0-Å resolution, uncovering that WTAP and VIRMA form the core structure of MACOM and that ZC3H13 stretches the conformation by binding VIRMA. Furthermore, the 4.4-Å resolution cryo-EM map of the MACOM-MAC complex, combined with crosslinking mass spectrometry and GST pull-down analysis, elucidates a plausible model of the mA writer complex, in which MACOM binds to MAC mainly through WTAP and METTL3 interactions. In combination with in vitro RNA substrate binding and mA methyltransferase activity assays, our results illustrate the molecular basis of how MACOM assembles and interacts with MAC to form an active mA writer complex.
履歴
登録2022年8月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年12月21日-
マップ公開2022年12月21日-
更新2022年12月21日-
現状2022年12月21日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_34169.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_34169.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Human m6A writer complex (WTAP, VIRMA, ZC3H13, and HAKAI, METTL3, METTL14)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.82 Å/pix.
x 300 pix.
= 246. Å		0.82 Å/pix.
x 300 pix.
= 246. Å		0.82 Å/pix.
x 300 pix.
= 246. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.82 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.014
最小 - 最大-0.049303122 - 0.30651158
平均 (標準偏差)0.0030491925 (±0.01730067)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 246.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_34169_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_34169_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human m6A writer complex (WTAP, VIRMA, ZC3H13, and HAKAI, METTL3,...

全体名称: Human m6A writer complex (WTAP, VIRMA, ZC3H13, and HAKAI, METTL3, METTL14)
要素
  • 複合体: Human m6A writer complex (WTAP, VIRMA, ZC3H13, and HAKAI, METTL3, METTL14)

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超分子 #1: Human m6A writer complex (WTAP, VIRMA, ZC3H13, and HAKAI, METTL3,...

超分子名称: Human m6A writer complex (WTAP, VIRMA, ZC3H13, and HAKAI, METTL3, METTL14)
タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 500 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 55.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 199741
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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