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万見
- EMDB-34155: Designed pH-responsive P22 VLP -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-34155
タイトルDesigned pH-responsive P22 VLP
マップデータ
試料
  • ウイルス: Lederbergvirus (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Major capsid protein
キーワードP22 coat protein / designed protein / VIRUS LIKE PARTICLE
機能・相同性Major capsid protein Gp5 / P22 coat protein - gene protein 5 / viral procapsid / viral procapsid maturation / T=7 icosahedral viral capsid / viral capsid / identical protein binding / Major capsid protein
機能・相同性情報
生物種Lederbergvirus (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.02 Å
データ登録者Kim KJ / Kim G / Bae JH / Song JJ / Kim HS
資金援助 韓国, 1件
OrganizationGrant number国
National Research Foundation (NRF, Korea) 韓国
引用ジャーナル: Adv Healthc Mater / 年: 2024
タイトル: A pH-Responsive Virus-Like Particle as a Protein Cage for a Targeted Delivery.
著者: Kwan-Jip Kim / Gijeong Kim / Jin-Ho Bae / Ji-Joon Song / Hak-Sung Kim /
要旨: A stimuli-responsive protein self-assembly offers promising utility as a protein nanocage for biotechnological and medical applications. Herein, the development of a virus-like particle (VLP) that ...A stimuli-responsive protein self-assembly offers promising utility as a protein nanocage for biotechnological and medical applications. Herein, the development of a virus-like particle (VLP) that undergoes a transition between assembly and disassembly under a neutral and acidic pH, respectively, for a targeted delivery is reported. The structure of the bacteriophage P22 coat protein is used for the computational design of coat subunits that self-assemble into a pH-responsive VLP. Subunit designs are generated through iterative computational cycles of histidine substitutions and evaluation of the interaction energies among the subunits under an acidic and neutral pH. The top subunit designs are tested and one that is assembled into a VLP showing the highest pH-dependent structural transition is selected. The cryo-EM structure of the VLP is determined, and the structural basis of a pH-triggered disassembly is delineated. The utility of the designed VLP is exemplified through the targeted delivery of a cytotoxic protein cargo into tumor cells in a pH-dependent manner. These results provide strategies for the development of self-assembling protein architectures with new functionality for diverse applications.
履歴
登録2022年8月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年1月31日-
マップ公開2024年1月31日-
更新2024年4月3日-
現状2024年4月3日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_34155.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_34155.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 12.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
1.3 Å/pix.
x 134 pix.
= 174.133 Å		1.3 Å/pix.
x 154 pix.
= 200.123 Å		1.3 Å/pix.
x 163 pix.
= 211.818 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.2995 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0949
最小 - 最大-0.7025786 - 0.97285473
平均 (標準偏差)-0.000000000000542 (±0.07290584)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ154163134
Spacing134154163
セルA: 174.133 Å / B: 200.123 Å / C: 211.8185 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_34155_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_34155_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Lederbergvirus

全体名称: Lederbergvirus (ウイルス)
要素
  • ウイルス: Lederbergvirus (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Major capsid protein

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超分子 #1: Lederbergvirus

超分子名称: Lederbergvirus / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 186794 / 生物種: Lederbergvirus / ウイルスタイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: Yes
宿主生物種: Lederbergvirus (ウイルス)

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分子 #1: Major capsid protein

分子名称: Major capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Lederbergvirus (ウイルス)
分子量理論値: 46.40118 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: NEGQIVTLAV DEIIETISAI TPMAQKAKKY TPPAASMQRH SNTIWMPVEQ HSPTQEGWDL TDKATGLLEL NVAVNMGEPD NDFFQLRAD DLRDETAYRR RIQSAARKLA NNVELKVANM AAEMGSLVIT SPDAIGTNTA DAWNFVADAE HIMFSRELNR D MGTSYFFN ...文字列:
NEGQIVTLAV DEIIETISAI TPMAQKAKKY TPPAASMQRH SNTIWMPVEQ HSPTQEGWDL TDKATGLLEL NVAVNMGEPD NDFFQLRAD DLRDETAYRR RIQSAARKLA NNVELKVANM AAEMGSLVIT SPDAIGTNTA DAWNFVADAE HIMFSRELNR D MGTSYFFN PQDYKKAGYD LTKRDIFGRI PEEAYRDGTI QRQVAGFDDV LRSPKLPVLT KSTATGITVS GAQSFKPVAW QL DNDGNKV NVDNRFATVT LSATTGMKRG DKISFAGVKF LGQMAKHVLA QDATFSVVRV VDGTHVEITP KPVALDDVSL SPE QRAYAN VNTSLADAMA VNILNVKDAR TNVFWADDAI RIVSQPIPAN HELFAGMKTT SFSIPDVGLN GIFATQGDIS TLSG LCRIA LWYGVNATRP EAIGVGLPGQ

UniProtKB: Major capsid protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度17 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
137.0 mMNaClsodium chloride
2.7 mMKClpotassium chloride
8.0 mMNa2HPO4Sodium hydrogen phosphate
2.0 mMKH2PO4Potassium dihydrogen phosphate

詳細: PBS buffer pH 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 詳細: The grid was glow discharged at 15 mA for 1 min.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 288 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1654 / 平均露光時間: 52.69 sec. / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
最大 デフォーカス（公称値）: 2.8000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 92000

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画像解析

粒子像選択選択した数: 25282
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.02 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: PHENIX
ソフトウェア - 詳細: density modification was carried out at PHENIX
使用した粒子像数: 3320
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5uu5


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-8gn5:
Designed pH-responsive P22 VLP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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