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- EMDB-34065: Cryo-EM structure of IGF1R with two IGF1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-34065
タイトルCryo-EM structure of IGF1R with two IGF1 complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Deterotetramer complex of IGF1R with IGF1
    • タンパク質・ペプチド: Insulin-like growth factor 1 receptor
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 3 of Insulin-like growth factor I
キーワードIGF1R-IGF1 / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


glycolate metabolic process / muscle hypertrophy / negative regulation of oocyte development / positive regulation of trophectodermal cell proliferation / insulin-like growth factor binding protein complex / insulin-like growth factor ternary complex / cardiac atrium development / proteoglycan biosynthetic process / negative regulation of cholangiocyte apoptotic process / positive regulation of glycoprotein biosynthetic process ...glycolate metabolic process / muscle hypertrophy / negative regulation of oocyte development / positive regulation of trophectodermal cell proliferation / insulin-like growth factor binding protein complex / insulin-like growth factor ternary complex / cardiac atrium development / proteoglycan biosynthetic process / negative regulation of cholangiocyte apoptotic process / positive regulation of glycoprotein biosynthetic process / myotube cell development / skeletal muscle satellite cell maintenance involved in skeletal muscle regeneration / insulin-like growth factor receptor activity / positive regulation of steroid hormone biosynthetic process / protein kinase complex / negative regulation of neuroinflammatory response / Signaling by Type 1 Insulin-like Growth Factor 1 Receptor (IGF1R) / positive regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / bone mineralization involved in bone maturation / IRS-related events triggered by IGF1R / insulin-like growth factor binding / protein transporter activity / exocytic vesicle / negative regulation of muscle cell apoptotic process / cellular response to progesterone stimulus / positive regulation of DNA metabolic process / positive regulation of transcription regulatory region DNA binding / cellular response to zinc ion starvation / cellular response to aldosterone / cell activation / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / insulin receptor complex / cellular response to testosterone stimulus / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / insulin-like growth factor I binding / insulin receptor activity / transcytosis / alphav-beta3 integrin-IGF-1-IGF1R complex / response to alkaloid / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / regulation of JNK cascade / positive regulation of Ras protein signal transduction / cellular response to angiotensin / positive regulation of protein-containing complex disassembly / myoblast differentiation / positive regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / myoblast proliferation / muscle organ development / negative regulation of interleukin-1 beta production / dendritic spine maintenance / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / insulin binding / response to L-glutamate / negative regulation of MAPK cascade / establishment of cell polarity / positive regulation of DNA binding / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / positive regulation of smooth muscle cell migration / positive regulation of axon regeneration / amyloid-beta clearance / positive regulation of activated T cell proliferation / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / positive regulation of osteoblast proliferation / positive regulation of cytokinesis / negative regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / negative regulation of tumor necrosis factor production / insulin receptor substrate binding / estrous cycle / positive regulation of glycogen biosynthetic process / G-protein alpha-subunit binding / response to vitamin E / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / epithelial to mesenchymal transition / SHC-related events triggered by IGF1R / positive regulation of osteoblast differentiation / cellular response to dexamethasone stimulus / phosphatidylinositol 3-kinase binding / positive regulation of epithelial cell proliferation / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / T-tubule / insulin-like growth factor receptor binding / cellular response to estradiol stimulus / activation of protein kinase B activity / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of glycolytic process / positive regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / cerebellum development / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / axonogenesis / platelet alpha granule lumen / skeletal system development / caveola / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of glucose import
類似検索 - 分子機能
Insulin-like growth factor I / Insulin-like growth factor / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats ...Insulin-like growth factor I / Insulin-like growth factor / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Insulin family / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin-like superfamily / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Insulin-like growth factor I / Insulin-like growth factor 1 receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Xi Z / Cang W
資金援助1件
OrganizationGrant number
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM structure of IGF1R with two IGF1 complex at 4.3 angstroms resolution
著者: Xi Z / Cang W
履歴
登録2022年8月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年8月16日-
マップ公開2023年8月16日-
更新2023年8月16日-
現状2023年8月16日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_34065.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.827 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.062
最小 - 最大-0.42119583 - 0.66601026
平均 (標準偏差)0.00014640341 (±0.012107538)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 297.72 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_34065_half_map_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_34065_half_map_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : Deterotetramer complex of IGF1R with IGF1

全体名称: Deterotetramer complex of IGF1R with IGF1
要素
  • 複合体: Deterotetramer complex of IGF1R with IGF1
    • タンパク質・ペプチド: Insulin-like growth factor 1 receptor
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 3 of Insulin-like growth factor I

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超分子 #1: Deterotetramer complex of IGF1R with IGF1

超分子名称: Deterotetramer complex of IGF1R with IGF1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Insulin-like growth factor 1 receptor

分子名称: Insulin-like growth factor 1 receptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: receptor protein-tyrosine kinase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 102.424906 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: EICGPGIDIR NDYQQLKRLE NCTVIEGYLH ILLISKAEDY RSYRFPKLTV ITEYLLLFRV AGLESLGDLF PNLTVIRGWK LFYNYALVI FEMTNLKDIG LYNLRNITRG AIRIEKNADL CYLSTVDWSL ILDAVSNNYI VGNKPPKECG DLCPGTMEEK P MCEKTTIN ...文字列:
EICGPGIDIR NDYQQLKRLE NCTVIEGYLH ILLISKAEDY RSYRFPKLTV ITEYLLLFRV AGLESLGDLF PNLTVIRGWK LFYNYALVI FEMTNLKDIG LYNLRNITRG AIRIEKNADL CYLSTVDWSL ILDAVSNNYI VGNKPPKECG DLCPGTMEEK P MCEKTTIN NEYNYRCWTT NRCQKMCPST CGKRACTENN ECCHPECLGS CSAPDNDTAC VACRHYYYAG VCVPACPPNT YR FEGWRCV DRDFCANILS AESSDSEGFV IHDGECMQEC PSGFIRNGSQ SMYCIPCEGP CPKVCEEEKK TKTIDSVTSA QML QGCTIF KGNLLINIRR GNNIASELEN FMGLIEVVTG YVKIRHSHAL VSLSFLKNLR LILGEEQLEG NYSFYVLDNQ NLQQ LWDWD HRNLTIKAGK MYFAFNPKLC VSEIYRMEEV TGTKGRQSKG DINTRNNGER ASCESDVLHF TSTTTSKNRI IITWH RYRP PDYRDLISFT VYYKEAPFKN VTEYDGQDAC GSNSWNMVDV DLPPNKDVEP GILLHGLKPW TQYAVYVKAV TLTMVE NDH IRGAKSEILY IRTNASVPSI PLDVLSASNS SSQLIVKWNP PSLPNGNLSY YIVRWQRQPQ DGYLYRHNYC SKDKIPI RK YADGTIDIEE VTENPKTEVC GGEKGPCCAC PKTEAEKQAE KEEAEYRKVF ENFLHNSIFV PRPERKRRDV MQVANTTM S SRSRNTTAAD TYNITDPEEL ETEYPFFESR VDNKERTVIS NLRPFTLYRI DIHSCNHEAE KLGCSASNFV FARTMPAEG ADDIPGPVTW EPRPENSIFL KWPEPENPNG LILMYEIKYG SQVEDQRECV SRQEYRKYGG AKLNRLNPGN YTARIQATSL SGNGSWTDP VFFYVQAK

UniProtKB: Insulin-like growth factor 1 receptor

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分子 #2: Isoform 3 of Insulin-like growth factor I

分子名称: Isoform 3 of Insulin-like growth factor I / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 6.682607 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
TLCGAELVDA LQFVCGDRGF YFNKPTGYGS SSRRAPQTGI VDECCFRSCD LRRLEMYCAP

UniProtKB: Insulin-like growth factor I

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: OTHER
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER / 最大 デフォーカス(公称値): 5.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: OTHER / 使用した粒子像数: 100000
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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