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万見
- EMDB-33903: Structure of hIAPP-TF-type3 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-33903
タイトルStructure of hIAPP-TF-type3
マップデータhIAPP-WF-type3
試料
  • 細胞器官・細胞要素: no
    • タンパク質・ペプチド: Islet amyloid polypeptide
キーワードhIAPP / amylin / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


amylin receptor signaling pathway / Calcitonin-like ligand receptors / negative regulation of amyloid fibril formation / negative regulation of bone resorption / eating behavior / positive regulation of protein kinase A signaling / negative regulation of osteoclast differentiation / Regulation of gene expression in beta cells / negative regulation of protein-containing complex assembly / bone resorption ...amylin receptor signaling pathway / Calcitonin-like ligand receptors / negative regulation of amyloid fibril formation / negative regulation of bone resorption / eating behavior / positive regulation of protein kinase A signaling / negative regulation of osteoclast differentiation / Regulation of gene expression in beta cells / negative regulation of protein-containing complex assembly / bone resorption / sensory perception of pain / positive regulation of calcium-mediated signaling / osteoclast differentiation / hormone activity / cell-cell signaling / amyloid-beta binding / G alpha (s) signalling events / positive regulation of MAPK cascade / receptor ligand activity / positive regulation of apoptotic process / Amyloid fiber formation / signaling receptor binding / lipid binding / apoptotic process / signal transduction / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Islet amyloid polypeptide / Calcitonin-like / Calcitonin peptide-like / Calcitonin, conserved site / Calcitonin / CGRP / IAPP family signature. / calcitonin / Calcitonin/adrenomedullin / Calcitonin / CGRP / IAPP family
類似検索 - ドメイン・相同性
Islet amyloid polypeptide
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Li DG / Zhang XL
資金援助 中国, 3件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)2017YFA0504700 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)2018YFE0203300 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)2021YFA1300100 中国
引用ジャーナル: iScience / 年: 2022
タイトル: A new polymorphism of human amylin fibrils with similar protofilaments and a conserved core.
著者: Dongyu Li / Xueli Zhang / Youwang Wang / Haonan Zhang / Kai Song / Keyan Bao / Ping Zhu /
要旨: Pancreatic amyloid deposits composed of a fibrillar form of the human islet amyloid polypeptide (hIAPP) are the pathological hallmark of type 2 diabetes (T2D). Although various cryo-EM structures of ...Pancreatic amyloid deposits composed of a fibrillar form of the human islet amyloid polypeptide (hIAPP) are the pathological hallmark of type 2 diabetes (T2D). Although various cryo-EM structures of polymorphic hIAPP fibrils were reported, the underlying polymorphic mechanism of hIAPP remains elusive. Meanwhile, the structure of hIAPP fibrils with all residues visible in the fibril core is not available. Here, we report the full-length structures of two different polymorphs of hIAPP fibrils, namely slim form (SF, dimer) and thick form (TF, tetramer), formed in a salt-free environment, which share a similar ζ-shaped protofilament but differ in inter-protofilament interfaces. In the absence of salt, electrostatic interactions were found to play a dominant role in stabilizing the fibril structure, suggesting an antagonistic effect between electrostatic and hydrophobic interactions in different salt concentrations environments. Our results shed light on understanding the mechanism of amyloid fibril polymorphism.
履歴
登録2022年7月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年12月28日-
マップ公開2022年12月28日-
更新2024年5月8日-
現状2024年5月8日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_33903.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_33903.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 70.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈hIAPP-WF-type3
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.04 Å/pix.
x 264 pix.
= 274.56 Å		1.04 Å/pix.
x 264 pix.
= 274.56 Å		1.04 Å/pix.
x 264 pix.
= 274.56 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.04 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.022
最小 - 最大-0.029765634 - 0.105826475
平均 (標準偏差)0.0002068732 (±0.0022994797)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ264264264
Spacing264264264
セルA=B=C: 274.56 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_33903_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_33903_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : no

全体名称: no
要素
  • 細胞器官・細胞要素: no
    • タンパク質・ペプチド: Islet amyloid polypeptide

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超分子 #1: no

超分子名称: no / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / Synthetically produced: Yes

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分子 #1: Islet amyloid polypeptide

分子名称: Islet amyloid polypeptide / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 3.908319 KDa
配列文字列:
KCNTATCATQ RLANFLVHSS NNFGAILSST NVGSNT(TYC)

UniProtKB: Islet amyloid polypeptide

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実験情報

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構造解析

解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

緩衝液pH: 7

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均露光時間: 3.0 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.8 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 2.35 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 179.41 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 29587
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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