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- EMDB-33573: Complex of integrin alphaV/beta8, L-TGF-beta1, and LRRC33 at a ra... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-33573
タイトルComplex of integrin alphaV/beta8, L-TGF-beta1, and LRRC33 at a ratio of 2:2:1
マップデータ
試料
  • 複合体: Complex of integrin alphaV/beta8, L-TGF-beta1, and LRRC33 at a ratio of 2:2:1
    • タンパク質・ペプチド: Integrin alphaV
    • タンパク質・ペプチド: Integrin beta8
    • タンパク質・ペプチド: L-TGF-beta1
    • タンパク質・ペプチド: LRRC33
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.19 Å
データ登録者Duan Z / Zhang Z
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32171201 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Specificity of TGF-β1 signal designated by LRRC33 and integrin αβ.
著者: Zelin Duan / Xuezhen Lin / Lixia Wang / Qiuxin Zhen / Yuefeng Jiang / Chuxin Chen / Jing Yang / Chia-Hsueh Lee / Yan Qin / Ying Li / Bo Zhao / Jianchuan Wang / Zhe Zhang /
要旨: Myeloid lineage cells present the latent form of transforming growth factor-β1 (L-TGF-β1) to the membrane using an anchor protein LRRC33. Integrin αβ activates extracellular L-TGF-β1 to trigger ...Myeloid lineage cells present the latent form of transforming growth factor-β1 (L-TGF-β1) to the membrane using an anchor protein LRRC33. Integrin αβ activates extracellular L-TGF-β1 to trigger the downstream signaling functions. However, the mechanism designating the specificity of TGF-β1 presentation and activation remains incompletely understood. Here, we report cryo-EM structures of human L-TGF-β1/LRRC33 and integrin αβ/L-TGF-β1 complexes. Combined with biochemical and cell-based analyses, we demonstrate that LRRC33 only presents L-TGF-β1 but not the -β2 or -β3 isoforms due to difference of key residues on the growth factor domains. Moreover, we reveal a 2:2 binding mode of integrin αβ and L-TGF-β1, which shows higher avidity and more efficient L-TGF-β1 activation than previously reported 1:2 binding mode. We also uncover that the disulfide-linked loop of the integrin subunit β determines its exquisite affinity to L-TGF-β1. Together, our findings provide important insights into the specificity of TGF-β1 signaling achieved by LRRC33 and integrin αβ.
履歴
登録2022年6月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年8月31日-
マップ公開2022年8月31日-
更新2022年9月7日-
現状2022年9月7日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_33573.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_33573.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 384 pix.
= 405.12 Å		1.06 Å/pix.
x 384 pix.
= 405.12 Å		1.06 Å/pix.
x 384 pix.
= 405.12 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.055 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.005
最小 - 最大-0.005905144 - 0.02463794
平均 (標準偏差)1.7354558e-05 (±0.00096522196)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 405.12 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_33573_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_33573_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of integrin alphaV/beta8, L-TGF-beta1, and LRRC33 at a ra...

全体名称: Complex of integrin alphaV/beta8, L-TGF-beta1, and LRRC33 at a ratio of 2:2:1
要素
  • 複合体: Complex of integrin alphaV/beta8, L-TGF-beta1, and LRRC33 at a ratio of 2:2:1
    • タンパク質・ペプチド: Integrin alphaV
    • タンパク質・ペプチド: Integrin beta8
    • タンパク質・ペプチド: L-TGF-beta1
    • タンパク質・ペプチド: LRRC33

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超分子 #1: Complex of integrin alphaV/beta8, L-TGF-beta1, and LRRC33 at a ra...

超分子名称: Complex of integrin alphaV/beta8, L-TGF-beta1, and LRRC33 at a ratio of 2:2:1
タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 400 KDa

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分子 #1: Integrin alphaV

分子名称: Integrin alphaV / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAFPPRRRLR LGPRGLPLLL SGLLLPLCRA FNLDVDSPAE YSGPEGSYFG FAVDFFVPSA SSRMFLLVGA PKANTTQPGI VEGGQVLKCD WSSTRRCQPI EFDATGNRDY AKDDPLEFKS HQWFGASVRS KQDKILACAP LYHWRTEMKQ EREPVGTCFL QDGTKTVEYA ...文字列:
MAFPPRRRLR LGPRGLPLLL SGLLLPLCRA FNLDVDSPAE YSGPEGSYFG FAVDFFVPSA SSRMFLLVGA PKANTTQPGI VEGGQVLKCD WSSTRRCQPI EFDATGNRDY AKDDPLEFKS HQWFGASVRS KQDKILACAP LYHWRTEMKQ EREPVGTCFL QDGTKTVEYA PCRSQDIDAD GQGFCQGGFS IDFTKADRVL LGGPGSFYWQ GQLISDQVAE IVSKYDPNVY SIKYNNQLAT RTAQAIFDDS YLGYSVAVGD FNGDGIDDFV SGVPRAARTL GMVYIYDGKN MSSLYNFTGE QMAAYFGFSV AATDINGDDY ADVFIGAPLF MDRGSDGKLQ EVGQVSVSLQ RASGDFQTTK LNGFEVFARF GSAIAPLGDL DQDGFNDIAI AAPYGGEDKK GIVYIFNGRS TGLNAVPSQI LEGQWAARSG CPPSFGYSMK GATDIDKNGY PDLIVGAFGV DRAILYRARP VITVNAGLEV YPSILNQDNK TCSLPGTALK VSCFNVRFCL KADGKGVLPR KLNFQVELLL DKLKQKGAIR RALFLYSRSP SHSKNMTISR GGLMQCEELI AYLRDESEFR DKLTPITIFM EYRLDYRTAA DTTGLQPILN QFTPANISRQ AHILLDTGGL EVLFQGPGEN AQLEKELQAL EKENAQLEWE LQALEKELAQ TTGWRGGHVV EGLAGELEQL RARLEHHPQG QREPAG SNS LEVLFQ

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分子 #2: Integrin beta8

分子名称: Integrin beta8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MDMRVPAQLL GLLLLWFSGV LEDNRCASSN AASCARCLAL GPECGWCVQE DFISGGSRSE RCDIVSNLIS KGCSVDSIEY PSVHVIIPTE NEINTQVTPG EVSIQLRPGA EANFMLKVHP LKKYPVDLYY LVDVSASMHN NIEKLNSVGN DLSRKMAFFS RDFRLGFGSY ...文字列:
MDMRVPAQLL GLLLLWFSGV LEDNRCASSN AASCARCLAL GPECGWCVQE DFISGGSRSE RCDIVSNLIS KGCSVDSIEY PSVHVIIPTE NEINTQVTPG EVSIQLRPGA EANFMLKVHP LKKYPVDLYY LVDVSASMHN NIEKLNSVGN DLSRKMAFFS RDFRLGFGSY VDKTVSPYIS IHPERIHNQC SDYNLDCMPP HGYIHVLSLT ENITEFEKAV HRQKISGNID TPEGGFDAML QAAVCESHIG WRKEAKRLLL VMTDQTSHLA LDSKLAGIVC PNDGNCHLKN NVYVKSTTME HPSLGQLSEK LIDNNINVIF AVQGKQFHWY KDLLPLLPGT IAGEIESKAA NLNNLVVEAY QKLISEVKVQ VENQVQGIYF NITAICPDGS RKPGMEGCRN VTSNDEVLFN VTVTMKKCDV TGGKNYAIIK PIGFNETAKI HIHRNCSCQC EDNRGPKGKC VDETFLDSKC FQCDENK

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分子 #3: L-TGF-beta1

分子名称: L-TGF-beta1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MPLLLLLPLL WAGALALSTC KTIDMELVKR KRIEAIRGQI LSKLRLASPP SQGEVPPGPL PEAVLALYNS TRDRVAGESA EPEPEPEADY YAKEVTRVLM VETHNEIYDK FKQSTHSIYM FFNTSELREA VPEPVLLSRA ELRLLRLKLK VEQHVELYQK YSNNSWRYLS ...文字列:
MPLLLLLPLL WAGALALSTC KTIDMELVKR KRIEAIRGQI LSKLRLASPP SQGEVPPGPL PEAVLALYNS TRDRVAGESA EPEPEPEADY YAKEVTRVLM VETHNEIYDK FKQSTHSIYM FFNTSELREA VPEPVLLSRA ELRLLRLKLK VEQHVELYQK YSNNSWRYLS NRLLAPSDSP EWLSFDVTGV VRQWLSRGGE IEGFRLSAHC SCDSRDNTLQ VDINGFTTGR RGDLATIHGM NRPFLLLMAT PLERAQHLQS SRHRRALDTN YCFSSTEKNC CVRQLYIDFR KDLGWKWIHE PKGYHANFCL GPCPYIWSLD TQYSKVLALY NQHNPGASAA PCCVPQALEP LPIVYYVGRK PKVEQLSNMI VRSCKCS

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分子 #4: LRRC33

分子名称: LRRC33 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MPLLLLLPLL WAGALAWRNR SGTATAASQG VCKLVGGAAD CRGQSLASVP SSLPPHARML TLDANPLKTL WNHSLQPYPL LESLSLHSCH LERISRGAFQ EQGHLRSLVL GDNCLSENYE ETAAALHALP GLRRLDLSGN ALTEDMAALM LQNLSSLRSV SLAGNTIMRL ...文字列:
MPLLLLLPLL WAGALAWRNR SGTATAASQG VCKLVGGAAD CRGQSLASVP SSLPPHARML TLDANPLKTL WNHSLQPYPL LESLSLHSCH LERISRGAFQ EQGHLRSLVL GDNCLSENYE ETAAALHALP GLRRLDLSGN ALTEDMAALM LQNLSSLRSV SLAGNTIMRL DDSVFEGLER LRELDLQRNY IFEIEGGAFD GLAELRHLNL AFNNLPCIVD FGLTRLRVLN VSYNVLEWFL ATGGEAAFEL ETLDLSHNQL LFFPLLPQYS KLRTLLLRDN NMGFYRDLYN TSSPREMVAQ FLLVDGNVTN ITTVSLWEEF SSSDLADLRF LDMSQNQFQY LPDGFLRKMP SLSHLNLHQN CLMTLHIREH EPPGALTELD LSHNQLSELH LAPGLASCLG SLRLFNLSSN QLLGVPPGLF ANARNITTLD MSHNQISLCP LPAASDRVGP PSCVDFRNMA SLRSLSLEGC GLGALPDCPF QGTSLTYLDL SSNWGVLNGS LAPLQDVAPM LQVLSLRNMG LHSSFMALDF SGFGNLRDLD LSGNCLTTFP RFGGSLALET LDLRRNSLTA LPQKAVSEQL SRGLRTIYLS QNPYDCCGVD GWGALQHGQT VADWAMVTCN LSSKIIRVTE LPGGVPRDCK WERLDLG SN SLEVLFQ

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.19 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 410538
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: OTHER

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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