[日本語] English
万見
- EMDB-33514: Cryo-EM structure of secondary alcohol dehydrogenases TbSADH afte... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-33514
タイトルCryo-EM structure of secondary alcohol dehydrogenases TbSADH after carrier-free immobilization based on weak intermolecular interactions
マップデータ
試料
  • 複合体: enzyme assembled gel
    • タンパク質・ペプチド: NADP-dependent isopropanol dehydrogenase
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: water
キーワードCoordination complex / Activity / Stability / Enzyme Immobilization / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


isopropanol dehydrogenase (NADP+) / isopropanol dehydrogenase (NADP+) activity / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Alcohol dehydrogenase, zinc-type, conserved site / Zinc-containing alcohol dehydrogenases signature. / Alcohol dehydrogenase-like, C-terminal / Zinc-binding dehydrogenase / Alcohol dehydrogenase, N-terminal / Alcohol dehydrogenase GroES-like domain / Polyketide synthase, enoylreductase domain / Enoylreductase / GroES-like superfamily / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
NADP-dependent isopropanol dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermoanaerobacter brockii (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.12 Å
データ登録者Chen Q / Li X / Yang F / Qu G / Sun ZT / Wang YJ
資金援助 中国, 2件
OrganizationGrant number国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2019YFA0905100 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)21878169 and 21991102 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Active and stable alcohol dehydrogenase-assembled hydrogels via synergistic bridging of triazoles and metal ions.
著者: Qiang Chen / Ge Qu / Xu Li / Mingjian Feng / Fan Yang / Yanjie Li / Jincheng Li / Feifei Tong / Shiyi Song / Yujun Wang / Zhoutong Sun / Guangsheng Luo /
要旨: Biocatalysis is increasingly replacing traditional methods of manufacturing fine chemicals due to its green, mild, and highly selective nature, but biocatalysts, such as enzymes, are generally ...Biocatalysis is increasingly replacing traditional methods of manufacturing fine chemicals due to its green, mild, and highly selective nature, but biocatalysts, such as enzymes, are generally costly, fragile, and difficult to recycle. Immobilization provides protection for the enzyme and enables its convenient reuse, which makes immobilized enzymes promising heterogeneous biocatalysts; however, their industrial applications are limited by the low specific activity and poor stability. Herein, we report a feasible strategy utilizing the synergistic bridging of triazoles and metal ions to induce the formation of porous enzyme-assembled hydrogels with increased activity. The catalytic efficiency of the prepared enzyme-assembled hydrogels toward acetophenone reduction is 6.3 times higher than that of the free enzyme, and the reusability is confirmed by the high residual catalytic activity after 12 cycles of use. A near-atomic resolution (2.1 Å) structure of the hydrogel enzyme is successfully analyzed via cryogenic electron microscopy, which indicates a structure-property relationship for the enhanced performance. In addition, the possible mechanism of gel formation is elucidated, revealing the indispensability of triazoles and metal ions, which guides the use of two other enzymes to prepare enzyme-assembled hydrogels capable of good reusability. The described strategy can pave the way for the development of practical catalytic biomaterials and immobilized biocatalysts.
履歴
登録2022年6月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年6月7日-
マップ公開2023年6月7日-
更新2024年5月8日-
現状2024年5月8日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_33514.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_33514.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.8374 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.71
最小 - 最大-2.0341616 - 3.8801882
平均 (標準偏差)0.0005439131 (±0.10983915)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 251.22 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_33514_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_33514_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : enzyme assembled gel

全体名称: enzyme assembled gel
要素
  • 複合体: enzyme assembled gel
    • タンパク質・ペプチド: NADP-dependent isopropanol dehydrogenase
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: water

-
超分子 #1: enzyme assembled gel

超分子名称: enzyme assembled gel / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Thermoanaerobacter brockii (バクテリア)

-
分子 #1: NADP-dependent isopropanol dehydrogenase

分子名称: NADP-dependent isopropanol dehydrogenase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: isopropanol dehydrogenase (NADP+)
由来(天然)生物種: Thermoanaerobacter brockii (バクテリア)
分子量理論値: 38.524695 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MHHHHHHKGF AMLSIGKVGW IEKEKPAPGP FDAIVRPLAV APCTSDIHTV FEGAIGERHN MILGHEAVGE VVEVGSEVKD FKPGDRVVV PANTPDWRTS EVQRGYHQHS GGMLAGWKFS NVKDGVFGEF FHVNDADMNL AHLPKEIPLE AAVMIPDMMT T GFHGAELA ...文字列:
MHHHHHHKGF AMLSIGKVGW IEKEKPAPGP FDAIVRPLAV APCTSDIHTV FEGAIGERHN MILGHEAVGE VVEVGSEVKD FKPGDRVVV PANTPDWRTS EVQRGYHQHS GGMLAGWKFS NVKDGVFGEF FHVNDADMNL AHLPKEIPLE AAVMIPDMMT T GFHGAELA DIELGATVAV LGIGPVGLMA VAGAKLRGAG RIIAVGSRPV CVDAAKYYGA TDIVNYKDGP IESQIMNLTE GK GVDAAII AGGNADIMAT AVKIVKPGGT IANVNYFGEG EVLPVPRLEW GCGMAHKTIK GGLCPGGRLR MERLIDLVFY KRV DPSKLV THVFRGFDNI EKAFMLMKDK PKDLIKPVVI LA

UniProtKB: NADP-dependent isopropanol dehydrogenase

-
分子 #2: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 4 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

-
分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 8 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

-
分子 #4: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 574 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D2 (2回x2回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.12 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 1254312
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る