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- EMDB-33104: Structure and mechanism of a mitochondrial AAA+ disaggregase CLPB -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-33104
タイトルStructure and mechanism of a mitochondrial AAA+ disaggregase CLPB
マップデータ
試料
  • 複合体: CLPB
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 2 of Caseinolytic peptidase B protein homolog
    • タンパク質・ペプチド: Unknown peptide
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードCLPB / AAA-ATPase / CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


granulocyte differentiation / RIG-I signaling pathway / ATP-dependent protein disaggregase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / antiviral innate immune response / mitochondrial intermembrane space / cellular response to heat / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / ClpA/B family / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats ...: / ClpA/B family / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / ATPase, AAA-type, core / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Mitochondrial disaggregase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Wu D / Liu Y / Dai Y / Wang G / Lu G / Chen Y / Li N / Lin J / Gao N
資金援助 中国, 2件
OrganizationGrant number国
National Science Foundation (NSF, China)31725007 中国
National Science Foundation (NSF, China)31922036 中国
引用ジャーナル: PLoS Biol / 年: 2023
タイトル: Comprehensive structural characterization of the human AAA+ disaggregase CLPB in the apo- and substrate-bound states reveals a unique mode of action driven by oligomerization.
著者: Damu Wu / Yan Liu / Yuhao Dai / Guopeng Wang / Guoliang Lu / Yan Chen / Ningning Li / Jinzhong Lin / Ning Gao /
要旨: The human AAA+ ATPase CLPB (SKD3) is a protein disaggregase in the mitochondrial intermembrane space (IMS) and functions to promote the solubilization of various mitochondrial proteins. Loss-of- ...The human AAA+ ATPase CLPB (SKD3) is a protein disaggregase in the mitochondrial intermembrane space (IMS) and functions to promote the solubilization of various mitochondrial proteins. Loss-of-function CLPB mutations are associated with a few human diseases with neutropenia and neurological disorders. Unlike canonical AAA+ proteins, CLPB contains a unique ankyrin repeat domain (ANK) at its N-terminus. How CLPB functions as a disaggregase and the role of its ANK domain are currently unclear. Herein, we report a comprehensive structural characterization of human CLPB in both the apo- and substrate-bound states. CLPB assembles into homo-tetradecamers in apo-state and is remodeled into homo-dodecamers upon substrate binding. Conserved pore-loops (PLs) on the ATPase domains form a spiral staircase to grip and translocate the substrate in a step-size of 2 amino acid residues. The ANK domain is not only responsible for maintaining the higher-order assembly but also essential for the disaggregase activity. Interactome analysis suggests that the ANK domain may directly interact with a variety of mitochondrial substrates. These results reveal unique properties of CLPB as a general disaggregase in mitochondria and highlight its potential as a target for the treatment of various mitochondria-related diseases.
履歴
登録2022年3月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年1月25日-
マップ公開2023年1月25日-
更新2024年6月26日-
現状2024年6月26日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_33104.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_33104.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 67 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 260 pix.
= 280.8 Å		1.08 Å/pix.
x 260 pix.
= 280.8 Å		1.08 Å/pix.
x 260 pix.
= 280.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.06
最小 - 最大-0.024222955 - 2.2678688
平均 (標準偏差)0.0025506122 (±0.036575887)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ260260260
Spacing260260260
セルA=B=C: 280.80002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_33104_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_33104_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : CLPB

全体名称: CLPB
要素
  • 複合体: CLPB
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 2 of Caseinolytic peptidase B protein homolog
    • タンパク質・ペプチド: Unknown peptide
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: CLPB

超分子名称: CLPB / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Isoform 2 of Caseinolytic peptidase B protein homolog

分子名称: Isoform 2 of Caseinolytic peptidase B protein homolog
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 9 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 75.566336 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MLGSLVLRRK ALAPRLLLRL LRSPTLRGHG GASGRNVTTG SLGEPQWLRV ATGGRPGTSP ALFSGRGAAT GGRQGGRFDT KCLAAATWG RLPGPEETLP GQDSWNGVPS RAGLGMCALA AALVVHCYSK SPSNKDAALL EAARANNMQE VSRLLSEGAD V NAKHRLGW ...文字列:
MLGSLVLRRK ALAPRLLLRL LRSPTLRGHG GASGRNVTTG SLGEPQWLRV ATGGRPGTSP ALFSGRGAAT GGRQGGRFDT KCLAAATWG RLPGPEETLP GQDSWNGVPS RAGLGMCALA AALVVHCYSK SPSNKDAALL EAARANNMQE VSRLLSEGAD V NAKHRLGW TALMVAAINR NNSVVQVLLA AGADPNLGDD FSSVYKTAKE QGIHSLEVLI TREDDFNNRL NNRASFKGCT AL HYAVLAD DYRTVKELLD GGANPLQRNE MGHTPLDYAR EGEVMKLLRT SEAKYQEKQR KREAEERRRF PLEQRLKEHI IGQ ESAIAT VGAAIRRKEN GWYDEEHPLV FLFLGSSGIG KTELAKQTAK YMHKDAKKGF IRLDMSEFQE RHEVAKFIGS PPGY VGHEE GGQLTKKLKQ CPNAVVLFDQ VDKAHPDVLT IMLQLFDEGR LTDGKGKTID CKDAIFIMTS NVASDEIAQH ALQLR QEAL EMSRNRIAEN LGDVQISDKI TISKNFKENV IRPILKAHFR RDEFLGRINE IVYFLPFCHS ELIQLVNKEL NFWAKR AKQ RHNITLLWDR EVADVLVDGY NVHYGARSIK HEVERRVVNQ LAAAYEQDLL PGGCTLRITV EDSDKQLLKS PELPSPQ AE KRLPKLRLEI IDKDSKTRRL DIRAPLHPEK VCNTI

UniProtKB: Mitochondrial disaggregase

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分子 #2: Unknown peptide

分子名称: Unknown peptide / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 1.464797 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)

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分子 #3: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 8 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 8 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態cell

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試料調製

緩衝液pH: 6.8
染色タイプ: NEGATIVE / 材質: Uranyl Acetare
凍結凍結剤: NITROGEN

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: DARK FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 1.4000000000000001 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 45907
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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