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万見
- EMDB-32947: Cryo-EM structure of human thioredoxin reductase bound by Au -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-32947
タイトルCryo-EM structure of human thioredoxin reductase bound by Au
マップデータCryo-EM map of human thioredoxin reductase bound with Au
試料
  • 複合体: THIOREDOXIN REDUCTASE 1
    • タンパク質・ペプチド: Thioredoxin reductase 1, cytoplasmic
  • リガンド: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE
  • リガンド: GOLD ION
キーワードPROTEIN-METAL COMPLEX / HOMODIMERIC / OXIDOREDUCTASE / REDOX-ACTIVE CENTER / FAD
機能・相同性
機能・相同性情報


Metabolism of ingested MeSeO2H into MeSeH / NADPH peroxidase / NADPH peroxidase activity / Metabolism of ingested H2SeO4 and H2SeO3 into H2Se / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / Detoxification of Reactive Oxygen Species / Uptake and function of diphtheria toxin ...Metabolism of ingested MeSeO2H into MeSeH / NADPH peroxidase / NADPH peroxidase activity / Metabolism of ingested H2SeO4 and H2SeO3 into H2Se / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / Detoxification of Reactive Oxygen Species / Uptake and function of diphtheria toxin / mesoderm formation / FAD binding / cell redox homeostasis / TP53 Regulates Metabolic Genes / PPARA activates gene expression / fibrillar center / cell population proliferation / signal transduction / mitochondrion / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Thioredoxin/glutathione reductase selenoprotein / Glutaredoxin / : / Glutaredoxin / Glutaredoxin domain profile. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily ...Thioredoxin/glutathione reductase selenoprotein / Glutaredoxin / : / Glutaredoxin / Glutaredoxin domain profile. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Thioredoxin reductase 1, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者He ZS / Cao P
資金援助 中国, 3件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)21727817 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)U2067214 中国
National Basic Research Program of China (973 Program)2021YFA1201004 中国
引用ジャーナル: Nano Today / 年: 2022
タイトル: Au4 cluster inhibits human thioredoxin reductase activity via specifically binding of Au to Cys189
著者: Du Z / He Z / Fan J / Huo Y / He B / Wang Y / Sun Q / Niu W / Zhao W / Zhao L / Cao P / Cao K / Xia D / Yuan Q / Liang XJ / Jiang H / Gong Y / Gao X
履歴
登録2022年2月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年12月14日-
マップ公開2022年12月14日-
更新2024年10月30日-
現状2024年10月30日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_32947.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_32947.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM map of human thioredoxin reductase bound with Au
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.6 Å/pix.
x 100 pix.
= 160. Å		1.6 Å/pix.
x 100 pix.
= 160. Å		1.6 Å/pix.
x 100 pix.
= 160. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.6 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.07
最小 - 最大-0.3971653 - 0.6123772
平均 (標準偏差)0.00070339045 (±0.018678345)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ100100100
Spacing100100100
セルA=B=C: 160.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : THIOREDOXIN REDUCTASE 1

全体名称: THIOREDOXIN REDUCTASE 1
要素
  • 複合体: THIOREDOXIN REDUCTASE 1
    • タンパク質・ペプチド: Thioredoxin reductase 1, cytoplasmic
  • リガンド: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE
  • リガンド: GOLD ION

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超分子 #1: THIOREDOXIN REDUCTASE 1

超分子名称: THIOREDOXIN REDUCTASE 1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Thioredoxin reductase 1, cytoplasmic

分子名称: Thioredoxin reductase 1, cytoplasmic / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: thioredoxin-disulfide reductase (NADPH)
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 56.116836 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MWSHPQFEKL GSNGPEDLPK SYDYDLIIIG GGSGGLAAAK EAAQYGKKVM VLDFVTPTPL GTRWGLGGTC VNVGCIPKKL MHQAALLGQ ALQDSRNYGW KVEETVKHDW DRMIEAVQNH IGSLNWGYRV ALREKKVVYE NAYGQFIGPH RIKATNNKGK E KIYSAERF ...文字列:
MWSHPQFEKL GSNGPEDLPK SYDYDLIIIG GGSGGLAAAK EAAQYGKKVM VLDFVTPTPL GTRWGLGGTC VNVGCIPKKL MHQAALLGQ ALQDSRNYGW KVEETVKHDW DRMIEAVQNH IGSLNWGYRV ALREKKVVYE NAYGQFIGPH RIKATNNKGK E KIYSAERF LIATGERPRY LGIPGDKEYC ISSDDLFSLP YCPGKTLVVG ASYVALECAG FLAGIGLDVT VMVRSILLRG FD QDMANKI GEHMEEHGIK FIRQFVPIKV EQIEAGTPGR LRVVAQSTNS EEIIEGEYNT VMLAIGRDAC TRKIGLETVG VKI NEKTGK IPVTDEEQTN VPYIYAIGDI LEDKVELTPV AIQAGRLLAQ RLYAGSTVKC DYENVPTTVF TPLEYGACGL SEEK AVEKF GEENIEVYHS YFWPLEWTIP SRDNNKCYAK IICNTKDNER VVGFHVLGPN AGEVTQGFAA ALKCGLTKKQ LDSTI GIHP VCAEVFTTLS VTKRSGASIL QAGCUG

UniProtKB: Thioredoxin reductase 1, cytoplasmic

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分子 #2: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE

分子名称: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: FAD
分子量理論値: 785.55 Da
Chemical component information

ChemComp-FAD:
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / FAD*YM

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分子 #3: GOLD ION

分子名称: GOLD ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: AU
分子量理論値: 196.967 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

2cfy

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 821334
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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