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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-32906 | |||||||||
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タイトル | Structure of human langerin complex in Birbeck granules | |||||||||
マップデータ | Langerin trimer in the Birbeck granule. | |||||||||
試料 |
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キーワード | Birbeck granule / C-type lectin / Langerhans cell / virus defense / MEMBRANE PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / D-mannose binding / endocytic vesicle / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / early endosome membrane / carbohydrate binding / defense response to virus / external side of plasma membrane / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.4 Å | |||||||||
データ登録者 | Oda T / Yanagisawa H | |||||||||
資金援助 | 日本, 1件
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引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2022 タイトル: Cryo-electron tomography of Birbeck granules reveals the molecular mechanism of langerin lattice formation. 著者: Toshiyuki Oda / Haruaki Yanagisawa / Hideyuki Shinmori / Youichi Ogawa / Tatsuyoshi Kawamura / 要旨: Langerhans cells are specialized antigen-presenting cells localized within the epidermis and mucosal epithelium. Upon contact with Langerhans cells, pathogens are captured by the C-type lectin ...Langerhans cells are specialized antigen-presenting cells localized within the epidermis and mucosal epithelium. Upon contact with Langerhans cells, pathogens are captured by the C-type lectin langerin and internalized into a structurally unique vesicle known as a Birbeck granule. Although the immunological role of Langerhans cells and Birbeck granules have been extensively studied, the mechanism by which the characteristic zippered membrane structure of Birbeck granules is formed remains elusive. In this study, we observed isolated Birbeck granules using cryo-electron tomography and reconstructed the 3D structure of the repeating unit of the honeycomb lattice of langerin at 6.4 Å resolution. We found that the interaction between the two langerin trimers was mediated by docking the flexible loop at residues 258-263 into the secondary carbohydrate-binding cleft. Mutations within the loop inhibited Birbeck granule formation and the internalization of HIV pseudovirus. These findings suggest a molecular mechanism for membrane zippering during Birbeck granule biogenesis and provide insight into the role of langerin in the defense against viral infection. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_32906.map.gz | 5.8 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-32906-v30.xml emd-32906.xml | 19.7 KB 19.7 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_32906_fsc.xml | 4.6 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_32906.png | 49.7 KB | ||
Filedesc metadata | emd-32906.cif.gz | 6.2 KB | ||
その他 | emd_32906_additional_1.map.gz emd_32906_half_map_1.map.gz emd_32906_half_map_2.map.gz | 4.6 MB 5.9 MB 5.9 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-32906 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-32906 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_32906_validation.pdf.gz | 583.7 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_32906_full_validation.pdf.gz | 583.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_32906_validation.xml.gz | 10.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_32906_validation.cif.gz | 14 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-32906 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-32906 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 7wz8MC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_32906.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Langerin trimer in the Birbeck granule. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 2.67 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-追加マップ: Langerin trimer in the Birbeck granule. The second...
ファイル | emd_32906_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Langerin trimer in the Birbeck granule. The second body of multibody refinement. | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map 2
ファイル | emd_32906_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map 2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map 1
ファイル | emd_32906_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map 1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Repeating unit of langerin lattice in Birbeck granule
全体 | 名称: Repeating unit of langerin lattice in Birbeck granule |
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要素 |
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-超分子 #1: Repeating unit of langerin lattice in Birbeck granule
超分子 | 名称: Repeating unit of langerin lattice in Birbeck granule タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all 詳細: Birbeck granules isolated from 293T cells by immunoprecipitation. |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-分子 #1: SNAP-tag,C-type lectin domain family 4 member K
分子 | 名称: SNAP-tag,C-type lectin domain family 4 member K / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 詳細: 185 amino acids SNAP-tag + 3xHA tag (YPYDVPDYAYPYDVPDYAYPYDVPDYA) + Linker (GSSG) + HRV3C cleavage site (LEVLFQGP) コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 60.547773 KDa |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
配列 | 文字列: MDKDCEMKRT TLDSPLGKLE LSGCEQGLHE IKLLGKGTSA ADAVEVPAPA AVLGGPEPLM QATAWLNAYF HQPEAIEEFP VPALHHPVF QQESFTRQVL WKLLKVVKFG EVISYQQLAA LAGNPAATAA VKTALSGNPV PILIPCHRVV SSSGAVGGYE G GLAVKEWL ...文字列: MDKDCEMKRT TLDSPLGKLE LSGCEQGLHE IKLLGKGTSA ADAVEVPAPA AVLGGPEPLM QATAWLNAYF HQPEAIEEFP VPALHHPVF QQESFTRQVL WKLLKVVKFG EVISYQQLAA LAGNPAATAA VKTALSGNPV PILIPCHRVV SSSGAVGGYE G GLAVKEWL LAHEGHRLGK PGLGPAGYPY DVPDYAYPYD VPDYAYPYDV PDYAGSSGLE VLFQGPTVEK EAPDAHFTVD KQ NISLWPR EPPPKSGPSL VPGKTPTVRA ALICLTLVLV ASVLLQAVLY PRFMGTISDV KTNVQLLKGR VDNISTLDSE IKK NSDGME AAGVQIQMVN ESLGYVRSQF LKLKTSVEKA NAQIQILTRS WEEVSTLNAQ IPELKSDLEK ASALNTKIRA LQGS LENMS KLLKRQNDIL QVVSQGWKYF KGNFYYFSLI PKTWYSAEQF CVSRNSHLTS VTSESEQEFL YKTAGGLIYW IGLTK AGME GDWSWVDDTP FNKVQSARFW IPGEPNNAGN NEHCGNIKAP SLQAWNDAPC DKTFLFICKR PYVPSEP UniProtKB: C-type lectin domain family 4 member K |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | サブトモグラム平均法 |
試料の集合状態 | 2D array |
-試料調製
濃度 | 0.05 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.2 |
グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER/RHODIUM / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Blot for 10 seconds before plunging. |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 0.74 sec. / 平均電子線量: 1.24 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 最大 デフォーカス(補正後): 8.5 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 2.6 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 6.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 倍率(公称値): 35000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |