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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-32843 | |||||||||
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タイトル | CryoEM structure of sNS1 hexamer | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | NS1 protein / VIRAL PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / host cell mitochondrion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / viral capsid / double-stranded RNA binding / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell ...symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / host cell mitochondrion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / viral capsid / double-stranded RNA binding / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / host cell endoplasmic reticulum membrane / protein dimerization activity / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / induction by virus of host autophagy / serine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / virus-mediated perturbation of host defense response / RNA-dependent RNA polymerase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / extracellular region / ATP binding / membrane / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Dengue virus 2 (デング熱ウイルス) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Shu B / Ooi JSG | |||||||||
資金援助 | シンガポール, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022 タイトル: CryoEM structures of the multimeric secreted NS1, a major factor for dengue hemorrhagic fever. 著者: Bo Shu / Justin S G Ooi / Aaron W K Tan / Thiam-Seng Ng / Wanwisa Dejnirattisai / Juthathip Mongkolsapaya / Guntur Fibriansah / Jian Shi / Victor A Kostyuchenko / Gavin R Screaton / Shee-Mei Lok / 要旨: Dengue virus infection can cause dengue hemorrhagic fever (DHF). Dengue NS1 is multifunctional. The intracellular dimeric NS1 (iNS1) forms part of the viral replication complex. Previous studies ...Dengue virus infection can cause dengue hemorrhagic fever (DHF). Dengue NS1 is multifunctional. The intracellular dimeric NS1 (iNS1) forms part of the viral replication complex. Previous studies suggest the extracellular secreted NS1 (sNS1), which is a major factor contributing to DHF, exists as hexamers. The structure of the iNS1 is well-characterised but not that of sNS1. Here we show by cryoEM that the recombinant sNS1 exists in multiple oligomeric states: the tetrameric (stable and loose conformation) and hexameric structures. Stability of the stable and loose tetramers is determined by the conformation of their N-terminal domain - elongated β-sheet or β-roll. Binding of an anti-NS1 Fab breaks the loose tetrameric and hexameric sNS1 into dimers, whereas the stable tetramer remains largely unbound. Our results show detailed quaternary organization of different oligomeric states of sNS1 and will contribute towards the design of dengue therapeutics. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_32843.map.gz | 11.4 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-32843-v30.xml emd-32843.xml | 10.1 KB 10.1 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_32843.png | 51.8 KB | ||
Filedesc metadata | emd-32843.cif.gz | 5.2 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-32843 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-32843 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_32843.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.342 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : NS1 Hexamer
全体 | 名称: NS1 Hexamer |
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要素 |
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-超分子 #1: NS1 Hexamer
超分子 | 名称: NS1 Hexamer / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Dengue virus 2 (デング熱ウイルス) |
-分子 #1: Core protein
分子 | 名称: Core protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: flavivirin |
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由来(天然) | 生物種: Dengue virus 2 (デング熱ウイルス) |
分子量 | 理論値: 34.838719 KDa |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
配列 | 文字列: PESPSKLASA IQKAHEEGIC GIRSVTRLEN LMWKQITPEL NHILTENEVK LTIMTGDIKG IMQAGKRSLR PQPTELKYSW KAWGKAKML STELHNHTFL IDGPETAECP NTNRAWNSLE VEDYGFGVFT TNIWLKLKER QDVFCDSKLM SAAIKDNRAV H ADMGYWIE ...文字列: PESPSKLASA IQKAHEEGIC GIRSVTRLEN LMWKQITPEL NHILTENEVK LTIMTGDIKG IMQAGKRSLR PQPTELKYSW KAWGKAKML STELHNHTFL IDGPETAECP NTNRAWNSLE VEDYGFGVFT TNIWLKLKER QDVFCDSKLM SAAIKDNRAV H ADMGYWIE SALNDTWKIE KASFIEVKSC HWPKSHTLWS NGVLESEMII PKNFAGPVSQ HNYRPGYHTQ TAGPWHLGRL EM DFDFCEG TTVVVTEDCG NRGPSLRTTT ASGKLITEWC CRSCTLPPLR YRGEDGCWYG MEIRPLKEK UniProtKB: Genome polyprotein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.2 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 8 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 81.5 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: PDB ENTRY PDBモデル - PDB ID: |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 37422 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |