[日本語] English
万見
- EMDB-32217: tomogram of a rat primary neuron harboring TDP-25 inclusion -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-32217
タイトルtomogram of a rat primary neuron harboring TDP-25 inclusion
マップデータ
試料
  • 細胞: rat primary neuron culture with TDP-25 inclusion
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法電子線トモグラフィー法 / クライオ電子顕微鏡法
データ登録者Guo Q
資金援助European Union, 1件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)European Union
引用ジャーナル: EMBO Rep / 年: 2022
タイトル: Gel-like inclusions of C-terminal fragments of TDP-43 sequester stalled proteasomes in neurons.
著者: Henrick Riemenschneider / Qiang Guo / Jakob Bader / Frédéric Frottin / Daniel Farny / Gernot Kleinberger / Christian Haass / Matthias Mann / F Ulrich Hartl / Wolfgang Baumeister / Mark S ...著者: Henrick Riemenschneider / Qiang Guo / Jakob Bader / Frédéric Frottin / Daniel Farny / Gernot Kleinberger / Christian Haass / Matthias Mann / F Ulrich Hartl / Wolfgang Baumeister / Mark S Hipp / Felix Meissner / Rubén Fernández-Busnadiego / Dieter Edbauer /
要旨: Aggregation of the multifunctional RNA-binding protein TDP-43 defines large subgroups of amyotrophic lateral sclerosis and frontotemporal dementia and correlates with neurodegeneration in both ...Aggregation of the multifunctional RNA-binding protein TDP-43 defines large subgroups of amyotrophic lateral sclerosis and frontotemporal dementia and correlates with neurodegeneration in both diseases. In disease, characteristic C-terminal fragments of ~25 kDa ("TDP-25") accumulate in cytoplasmic inclusions. Here, we analyze gain-of-function mechanisms of TDP-25 combining cryo-electron tomography, proteomics, and functional assays. In neurons, cytoplasmic TDP-25 inclusions are amorphous, and photobleaching experiments reveal gel-like biophysical properties that are less dynamic than nuclear TDP-43. Compared with full-length TDP-43, the TDP-25 interactome is depleted of low-complexity domain proteins. TDP-25 inclusions are enriched in 26S proteasomes adopting exclusively substrate-processing conformations, suggesting that inclusions sequester proteasomes, which are largely stalled and no longer undergo the cyclic conformational changes required for proteolytic activity. Reporter assays confirm that TDP-25 impairs proteostasis, and this inhibitory function is enhanced by ALS-causing TDP-43 mutations. These findings support a patho-physiological relevance of proteasome dysfunction in ALS/FTD.
履歴
登録2021年11月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年1月19日-
マップ公開2022年1月19日-
更新2022年6月15日-
現状2022年6月15日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • ソリッド表示（ボリュームレンダリング）
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • ソリッド表示（ボリュームレンダリング）
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
添付画像

emd_32217.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_32217.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 162.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
14.08 Å/pix.
x 70 pix.
= 985.6 Å		14.08 Å/pix.
x 780 pix.
= 10982.4 Å		14.08 Å/pix.
x 780 pix.
= 10982.4 Å

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 14.08 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
最小 - 最大-94538203000.0 - 27483766800.0
平均 (標準偏差)99011656.0 (±3683146500.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin004
サイズ78078070
Spacing78078070
セルA: 10982.4 Å / B: 10982.4 Å / C: 985.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z14.0814.0814.08
M x/y/z78078070
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z10982.40010982.400985.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ480480480
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS004
NC/NR/NS78078070
D min/max/mean-94538203136.00027483766784.00099011656.000

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : rat primary neuron culture with TDP-25 inclusion

全体名称: rat primary neuron culture with TDP-25 inclusion
要素
  • 細胞: rat primary neuron culture with TDP-25 inclusion

-
超分子 #1: rat primary neuron culture with TDP-25 inclusion

超分子名称: rat primary neuron culture with TDP-25 inclusion / タイプ: cell / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析電子線トモグラフィー法
試料の集合状態cell

-
試料調製

緩衝液pH: 7
グリッド材質: GOLD
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE
切片作成集束イオンビーム - 装置: OTHER / 集束イオンビーム - イオン: OTHER / 集束イオンビーム - 電圧: 30 kV / 集束イオンビーム - 電流: 1 nA / 集束イオンビーム - 時間: 1 sec. / 集束イオンビーム - 温度: 100 K / 集束イオンビーム - Initial thickness: 1000 nm / 集束イオンビーム - 最終 厚さ: 200 nm
集束イオンビーム - 詳細: The value given for _emd_sectioning_focused_ion_beam.instrument is quanta. This is not in a list of allowed values {'OTHER', 'DB235'} so OTHER is written into the XML file.

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 2.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

最終 再構成アルゴリズム: BACK PROJECTION / 使用した粒子像数: 40

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る