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- EMDB-32152: Cryo-EM structure of human very long-chain fatty acid ABC transpo... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-32152
タイトルCryo-EM structure of human very long-chain fatty acid ABC transporter ABCD1
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: human peroxisomal ABCD1
    • タンパク質・ペプチド: Peroxisomal Membrane Protein related,ATP-binding cassette sub-family D member 1
  • リガンド: [(2R)-3-[2-azanylethoxy(oxidanyl)phosphoryl]oxy-2-oxidanyl-propyl] octadecanoate
機能・相同性
機能・相同性情報


ABC transporters in lipid homeostasis / Linoleic acid (LA) metabolism / alpha-linolenic acid (ALA) metabolism / Beta-oxidation of very long chain fatty acids / Class I peroxisomal membrane protein import / ABC-type fatty-acyl-CoA transporter activity / peroxisomal membrane transport / very long-chain fatty-acyl-CoA catabolic process / long-chain fatty acid catabolic process / positive regulation of unsaturated fatty acid biosynthetic process ...ABC transporters in lipid homeostasis / Linoleic acid (LA) metabolism / alpha-linolenic acid (ALA) metabolism / Beta-oxidation of very long chain fatty acids / Class I peroxisomal membrane protein import / ABC-type fatty-acyl-CoA transporter activity / peroxisomal membrane transport / very long-chain fatty-acyl-CoA catabolic process / long-chain fatty acid catabolic process / positive regulation of unsaturated fatty acid biosynthetic process / Linoleic acid (LA) metabolism / Defective ABCD1 causes ALD / long-chain fatty acid import into peroxisome / very long-chain fatty acid catabolic process / alpha-linolenic acid metabolic process / alpha-linolenic acid (ALA) metabolism / regulation of fatty acid beta-oxidation / Beta-oxidation of very long chain fatty acids / Class I peroxisomal membrane protein import / very long-chain fatty acid metabolic process / sterol homeostasis / peroxisome organization / regulation of mitochondrial depolarization / ABC transporters in lipid homeostasis / fatty acyl-CoA hydrolase activity / myelin maintenance / regulation of cellular response to oxidative stress / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3価のアルコールのエステル加水分解酵素 / positive regulation of fatty acid beta-oxidation / regulation of oxidative phosphorylation / linoleic acid metabolic process / トランスロカーゼ; 他の化合物の輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解に伴う / fatty acid elongation / peroxisomal membrane / long-chain fatty acid transmembrane transporter activity / fatty acid beta-oxidation / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / ABC-type transporter activity / fatty acid homeostasis / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / neuron projection maintenance / ADP binding / ミトコンドリア / ペルオキシソーム / protein heterodimerization activity / lysosomal membrane / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / ATP hydrolysis activity / protein homodimerization activity / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Peroxysomal long chain fatty acyl transporter / ABC transporter transmembrane region 2 / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. ...Peroxysomal long chain fatty acyl transporter / ABC transporter transmembrane region 2 / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ABC transporter domain-containing protein / ATP-binding cassette sub-family D member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.53 Å
データ登録者Chen ZP / Xu D / Wang L / Mao YX / Yang L / Cheng MT / Hou WT / Chen YX / Zhou CZ
資金援助1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071206
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structural basis of substrate recognition and translocation by human very long-chain fatty acid transporter ABCD1.
著者: Zhi-Peng Chen / Da Xu / Liang Wang / Yao-Xu Mao / Yang Li / Meng-Ting Cheng / Cong-Zhao Zhou / Wen-Tao Hou / Yuxing Chen /
要旨: Human ABC transporter ABCD1 transports very long-chain fatty acids from cytosol to peroxisome for β-oxidation, dysfunction of which usually causes the X-linked adrenoleukodystrophy (X-ALD). Here, we ...Human ABC transporter ABCD1 transports very long-chain fatty acids from cytosol to peroxisome for β-oxidation, dysfunction of which usually causes the X-linked adrenoleukodystrophy (X-ALD). Here, we report three cryogenic electron microscopy structures of ABCD1: the apo-form, substrate- and ATP-bound forms. Distinct from what was seen in the previously reported ABC transporters, the two symmetric molecules of behenoyl coenzyme A (C22:0-CoA) cooperatively bind to the transmembrane domains (TMDs). For each C22:0-CoA, the hydrophilic 3'-phospho-ADP moiety of CoA portion inserts into one TMD, with the succeeding pantothenate and cysteamine moiety crossing the inter-domain cavity, whereas the hydrophobic fatty acyl chain extends to the opposite TMD. Structural analysis combined with biochemical assays illustrates snapshots of ABCD1-mediated substrate transport cycle. It advances our understanding on the selective oxidation of fatty acids and molecular pathology of X-ALD.
履歴
登録2021年11月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年5月18日-
マップ公開2022年5月18日-
更新2022年6月22日-
現状2022年6月22日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_32152.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_32152.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 40.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0243
最小 - 最大-0.10656523 - 0.18151142
平均 (標準偏差)-2.3040728e-05 (±0.0059394534)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ220220220
Spacing220220220
セルA=B=C: 233.19998 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : human peroxisomal ABCD1

全体名称: human peroxisomal ABCD1
要素
  • 細胞器官・細胞要素: human peroxisomal ABCD1
    • タンパク質・ペプチド: Peroxisomal Membrane Protein related,ATP-binding cassette sub-family D member 1
  • リガンド: [(2R)-3-[2-azanylethoxy(oxidanyl)phosphoryl]oxy-2-oxidanyl-propyl] octadecanoate

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超分子 #1: human peroxisomal ABCD1

超分子名称: human peroxisomal ABCD1 / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ)
分子量理論値: 175.6 kDa/nm
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK 293F / 組換プラスミド: pCAG

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分子 #1: Peroxisomal Membrane Protein related,ATP-binding cassette sub-fam...

分子名称: Peroxisomal Membrane Protein related,ATP-binding cassette sub-family D member 1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: トランスロカーゼ; 他の化合物の輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解に伴う
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 87.931 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MASWSHPQFE KGGGARGGSG GGSWSHPQFE KGFDYKDDDD KGTSVQSKFL ETGIDPEKRK KALLVGAAGV AAVAVAHWVS LRKSQKSHH KMEKEDSVAS DGTPKKNKKA GMNRVFLQRL LWLLRLLFPR VLCRETGLLA LHSAALVSRT FLSVYVARLD G RLARCIVR ...文字列:
MASWSHPQFE KGGGARGGSG GGSWSHPQFE KGFDYKDDDD KGTSVQSKFL ETGIDPEKRK KALLVGAAGV AAVAVAHWVS LRKSQKSHH KMEKEDSVAS DGTPKKNKKA GMNRVFLQRL LWLLRLLFPR VLCRETGLLA LHSAALVSRT FLSVYVARLD G RLARCIVR KDPRAFGWQL LQWLLIALPA TFVNSAIRYL EGQLALSFRS RLVAHAYRLY FSQQTYYRVS NMDGRLRNPD QS LTEDVVA FAASVAHLYS NLTKPLLDVA VTSYTLLRAA RSRGAGTAWP SAIAGLVVFL TANVLRAFSP KFGELVAEEA RRK GELRYM HSRVVANSEE IAFYGGHEVE LALLQRSYQD LASQINLILL ERLWYVMLEQ FLMKYVWSAS GLLMVAVPII TATG YSESD AEAVKKAALE KKEEELVSER TEAFTIARNL LTAAADAIER IMSSYKEVTE LAGYTARVHE MFQVFEDVQR CHFKR PREL EDAQAGSGTI GRSGVRVEGP LKIRGQVVDV EQGIICENIP IVTPSGEVVV ASLNIRVEEG MHLLITGPNG CGKSSL FRI LGGLWPTYGG VLYKPPPQRM FYIPQRPYMS VGSLRDQVIY PDSVEDMQRK GYSEQDLEAI LDVVHLHHIL QREGGWE AM CDWKDVLSGG EKQRIGMARM FYHRPKYALL DECTSAVSID VEGKIFQAAK DAGIALLSIT HRPSLWKYHT HLLQFDGE G GWKFEKLDSA ARLSLTEEKQ RLEQQLAGIP KMQRRLQELC QILGEAVAPA HVPAPSPQGP GGLQGAST

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分子 #2: [(2R)-3-[2-azanylethoxy(oxidanyl)phosphoryl]oxy-2-oxidanyl-propyl...

分子名称: [(2R)-3-[2-azanylethoxy(oxidanyl)phosphoryl]oxy-2-oxidanyl-propyl] octadecanoate
タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: 82T
分子量理論値: 481.603 Da
Chemical component information

ChemComp-82T:
[(2R)-3-[2-azanylethoxy(oxidanyl)phosphoryl]oxy-2-oxidanyl-propyl] octadecanoate / ステアロイルリソホスファチジルエタノ-ルアミン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度8 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 8 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 3次元分類クラス数: 3
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.53 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 360311

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-7vwc:
Cryo-EM structure of human very long-chain fatty acid ABC transporter ABCD1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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