[日本語] English
万見
- EMDB-3214: crystal structure of AQP4 bound to AZA -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3214
タイトルcrystal structure of AQP4 bound to AZA
マップデータReconstruction of rat aquaporin-4 bound to acetazolamide
試料
  • 試料: Aquaporin-4 bound to acetazolamide
  • タンパク質・ペプチド: aquaporin-4
キーワードwater channel / aquaporin
機能・相同性
機能・相同性情報


Passive transport by Aquaporins / cerebrospinal fluid secretion / renal water absorption / regulation of vascular endothelial growth factor production / cerebrospinal fluid circulation / astrocyte end-foot / intracellular water homeostasis / water transport / water channel activity / negative regulation of cell adhesion molecule production ...Passive transport by Aquaporins / cerebrospinal fluid secretion / renal water absorption / regulation of vascular endothelial growth factor production / cerebrospinal fluid circulation / astrocyte end-foot / intracellular water homeostasis / water transport / water channel activity / negative regulation of cell adhesion molecule production / cell projection membrane / multicellular organismal-level water homeostasis / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / cellular response to interleukin-6 / negative regulation of interleukin-1 beta production / negative regulation of interleukin-6 production / cellular response to interleukin-1 / response to glucocorticoid / T-tubule / basal plasma membrane / cellular response to estradiol stimulus / establishment of localization in cell / female pregnancy / cellular response to glucose stimulus / sensory perception of sound / carbon dioxide transport / sarcolemma / cellular response to type II interferon / cell-cell adhesion / cell-cell junction / basolateral plasma membrane / protein homotetramerization / endosome membrane / external side of plasma membrane / protein-containing complex / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Aquaporin transporter / Major intrinsic protein, conserved site / MIP family signature. / Major intrinsic protein / Major intrinsic protein / Aquaporin-like
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.0 Å
データ登録者Kamegawa A / Hiroaki Y / Tani K / Fujiyoshi Y
引用ジャーナル: Microscopy (Oxf) / 年: 2016
タイトル: Two-dimensional crystal structure of aquaporin-4 bound to the inhibitor acetazolamide.
著者: Akiko Kamegawa / Yoko Hiroaki / Kazutoshi Tani / Yoshinori Fujiyoshi /
要旨: Acetazolamide (AZA) reduces the water permeability of aquaporin-4, the predominant water channel in the brain. We determined the structure of aquaporin-4 in the presence of AZA using electron ...Acetazolamide (AZA) reduces the water permeability of aquaporin-4, the predominant water channel in the brain. We determined the structure of aquaporin-4 in the presence of AZA using electron crystallography. Most of the features of the 5-Å density map were consistent with those of the previously determined atomic model. The map showed a protruding density from near the extracellular pore entrance, which most likely represents the bound AZA. Molecular docking simulations supported the location of the protrusion as the likely AZA-binding site. These findings suggest that AZA reduces water conduction by obstructing the pathway at the extracellular entrance without inducing a large conformational change in the protein.
履歴
登録2015年10月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年11月4日-
マップ公開2015年12月30日-
更新2016年4月13日-
現状2016年4月13日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.11
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.11
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-3214_tet...

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3214.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of rat aquaporin-4 bound to acetazolamide
ボクセルのサイズX: 1.152 Å / Y: 1.152 Å / Z: 1.25 Å
密度
表面レベル登録者による: 1.11 / ムービー #1: 1.11
最小 - 最大-4.95270014 - 4.44810009
平均 (標準偏差)-0.00934387 (±0.99871641)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderYXZ
Origin-300-64
サイズ6161129
Spacing6161129
セルA: 70.271996 Å / B: 70.271996 Å / C: 161.25 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.1521.1521.25
M x/y/z6161129
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z70.27270.272161.250
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-300-64
NX/NY/NZ6161129
MAP C/R/S213
start NC/NR/NS0-30-64
NC/NR/NS6161129
D min/max/mean-4.9534.448-0.009

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Aquaporin-4 bound to acetazolamide

全体名称: Aquaporin-4 bound to acetazolamide
要素
  • 試料: Aquaporin-4 bound to acetazolamide
  • タンパク質・ペプチド: aquaporin-4

-
超分子 #1000: Aquaporin-4 bound to acetazolamide

超分子名称: Aquaporin-4 bound to acetazolamide / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: The sample was 2D crystal / 集合状態: two tetramers of AQP4 in unit cell / Number unique components: 1

-
分子 #1: aquaporin-4

分子名称: aquaporin-4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: AQP4 / 集合状態: tetramer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 別称: Rat / 細胞中の位置: Plasma membrane
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列UniProtKB: Aquaporin-4 / GO: water transport / InterPro: INTERPRO: IPR012269

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析電子線結晶学
試料の集合状態2D array

-
試料調製

緩衝液pH: 6
詳細: 10 mM MES, 100 mM NaCl, 50 mM MgCl2, 2 mM dithiothreitol, and 1% glycerol
グリッド詳細: molybdenum grid with thin carbon support
凍結凍結剤: NITROGEN / 装置: LEICA KF80
詳細Crystals grown in dialysis
結晶化詳細: Crystals grown in dialysis

-
電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL KYOTO-3000SFF
温度最低: 4 K / 平均: 4 K
日付2009年6月10日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 141 / 平均電子線量: 20 e/Å2 / ビット/ピクセル: 14
Tilt angle min0
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 1.6 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.34 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.52 µm / 倍率（公称値）: 40000
試料ステージ試料ホルダー: Helium cooled / 試料ホルダーモデル: JEOL / Tilt angle max: 60 / Tilt series - Axis1 - Min angle: 0 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 60 °

-
画像解析

詳細Images were processed using a modified MRC suite.
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.0 Å / 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES / ソフトウェア - 名称: MRC
結晶パラメータ単位格子 - A: 69.1 Å / 単位格子 - B: 69.1 Å / 単位格子 - C: 160.0 Å / 単位格子 - γ: 90.0 ° / 単位格子 - α: 90.0 ° / 単位格子 - β: 90.0 ° / 面群: P 4 21 2
CTF補正詳細: Each micrograph

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る