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万見
- EMDB-32117: Dimer structure of SORLA -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-32117
タイトルDimer structure of SORLA
マップデータ
試料
  • 複合体: Dimer conformation of SORLA
    • タンパク質・ペプチド: Sortilin-related receptor
キーワードProtein sorting receptor / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of early endosome to recycling endosome transport / negative regulation of neurofibrillary tangle assembly / positive regulation of glial cell-derived neurotrophic factor production / perinucleolar compartment / positive regulation of endocytic recycling / Golgi cisterna / positive regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / post-Golgi vesicle-mediated transport / adaptive thermogenesis / protein retention in Golgi apparatus ...positive regulation of early endosome to recycling endosome transport / negative regulation of neurofibrillary tangle assembly / positive regulation of glial cell-derived neurotrophic factor production / perinucleolar compartment / positive regulation of endocytic recycling / Golgi cisterna / positive regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / post-Golgi vesicle-mediated transport / adaptive thermogenesis / protein retention in Golgi apparatus / low-density lipoprotein particle binding / low-density lipoprotein particle receptor activity / negative regulation of triglyceride catabolic process / protein localization to Golgi apparatus / endosome to plasma membrane protein transport / positive regulation of protein localization to early endosome / positive regulation of protein exit from endoplasmic reticulum / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / protein targeting to lysosome / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / multivesicular body membrane / regulation of smooth muscle cell migration / neuropeptide binding / insulin receptor recycling / transport vesicle membrane / nuclear envelope lumen / diet induced thermogenesis / negative regulation of amyloid-beta formation / protein maturation / negative regulation of BMP signaling pathway / neuropeptide signaling pathway / protein targeting / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of adipose tissue development / multivesicular body / receptor-mediated endocytosis / trans-Golgi network / recycling endosome / negative regulation of neurogenesis / small GTPase binding / recycling endosome membrane / positive regulation of protein catabolic process / transmembrane signaling receptor activity / cell migration / amyloid-beta binding / early endosome membrane / early endosome / endosome membrane / endosome / Amyloid fiber formation / Golgi membrane / neuronal cell body / endoplasmic reticulum membrane / Golgi apparatus / cell surface / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular exosome / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
VPS10 / Sortilin, C-terminal / Sortilin, N-terminal / Sortilin, neurotensin receptor 3, C-terminal / Sortilin, neurotensin receptor 3, / VPS10 / : / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat ...VPS10 / Sortilin, C-terminal / Sortilin, N-terminal / Sortilin, neurotensin receptor 3, C-terminal / Sortilin, neurotensin receptor 3, / VPS10 / : / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / EGF-like domain signature 2. / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Sortilin-related receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Xi Z / Cang W / Chuang L
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31900868 中国
引用ジャーナル: Biochem Biophys Res Commun / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM structures reveal distinct apo conformations of sortilin-related receptor SORLA.
著者: Xi Zhang / Cang Wu / Zhihong Song / Dayong Sun / Liting Zhai / Chuang Liu /
要旨: Sorting-related receptor with A-type repeats (SORLA) is an important receptor for regulating normal cellular functions via protein sorting. Here, we determined the structures of the full-length SORLA ...Sorting-related receptor with A-type repeats (SORLA) is an important receptor for regulating normal cellular functions via protein sorting. Here, we determined the structures of the full-length SORLA and identified two distinct conformations of apo-SORLA using single-particle cryogenic electron microscopy. In contrast to homologous proteins, both monomer and dimer forms of SORLA existed in a neutral solution. Only three hydrogen bonds in the vicinity of the dimer interface implied the involvement in dimerization. The orientation of residue R490 was a key point for ligand binding. These results suggest a unique mechanism of SORLA dimerization for protein trafficking.
履歴
登録2021年10月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年11月2日-
マップ公開2022年11月2日-
更新2024年10月30日-
現状2024年10月30日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_32117.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_32117.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 320 pix.
= 344.32 Å		1.08 Å/pix.
x 320 pix.
= 344.32 Å		1.08 Å/pix.
x 320 pix.
= 344.32 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.076 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.394
最小 - 最大-3.4945416 - 5.291032
平均 (標準偏差)0.00052577653 (±0.06614003)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 344.32 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Dimer conformation of SORLA

全体名称: Dimer conformation of SORLA
要素
  • 複合体: Dimer conformation of SORLA
    • タンパク質・ペプチド: Sortilin-related receptor

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超分子 #1: Dimer conformation of SORLA

超分子名称: Dimer conformation of SORLA / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Sortilin-related receptor

分子名称: Sortilin-related receptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 74.835891 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: PIKVYGQVSL NDSHNQMVVH WAGEKSNVIV ALARDSLALA RPKSSDVYVS YDYGKSFKKI SDKLNFGLGN RSEAVIAQFY HSPADNKRY IFADAYAQYL WITFDFCNTL QGFSIPFRAA DLLLHSKASN LLLGFDRSHP NKQLWKSDDF GQTWIMIQEH V KSFSWGID ...文字列:
PIKVYGQVSL NDSHNQMVVH WAGEKSNVIV ALARDSLALA RPKSSDVYVS YDYGKSFKKI SDKLNFGLGN RSEAVIAQFY HSPADNKRY IFADAYAQYL WITFDFCNTL QGFSIPFRAA DLLLHSKASN LLLGFDRSHP NKQLWKSDDF GQTWIMIQEH V KSFSWGID PYDKPNTIYI ERHEPSGYST VFRSTDFFQS RENQEVILEE VRDFQLRDKY MFATKVVHLL GSEQQSSVQL WV SFGRKPM RAAQFVTRHP INEYYIADAS EDQVFVCVSH SNNRTNLYIS EAEGLKFSLS LENVLYYSPG GAGSDTLVRY FAN EPFADF HRVEGLQGVY IATLINGSMN EENMRSVITF DKGGTWEFLQ APAFTGYGEK INCELSQGCS LHLAQRLSQL LNLQ LRRMP ILSKESAPGL IIATGSVGKN LASKTNVYIS SSAGARWREA LPGPHYYTWG DHGGIITAIA QGMETNELKY STNEG ETWK TFIFSEKPVF VYGLLTEPGE KSTVFTIFGS NKENVHSWLI LQVNATDALG VPCTENDYKL WSPSDERGNE CLLGHK TVF KRRTPHATCF NGEDFDRPVV VSNCSCTRED YECDFGFKMS EDLSLEVCVP DPEFSGKSYS PPVPCPVGST YRRTRGY RK ISGDTCSGGD VEARLEGELV PC

UniProtKB: Sortilin-related receptor

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 751415
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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