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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-32062 | |||||||||
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タイトル | Rba sphaeroides PufX-KO RC-LH1 | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | Photosystem / Complex / PHOTOSYNTHESIS / Mutant | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 organelle inner membrane / plasma membrane-derived chromatophore membrane / plasma membrane light-harvesting complex / bacteriochlorophyll binding / photosynthetic electron transport in photosystem II / photosynthesis, light reaction / electron transporter, transferring electrons within the cyclic electron transport pathway of photosynthesis activity / metal ion binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Rhodobacter sphaeroides 2.4.1 (バクテリア) / Cereibacter sphaeroides 2.4.1 (バクテリア) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å | |||||||||
データ登録者 | Bracun L / Yamagata A | |||||||||
資金援助 | 英国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022 タイトル: Structural basis for the assembly and quinone transport mechanisms of the dimeric photosynthetic RC-LH1 supercomplex. 著者: Peng Cao / Laura Bracun / Atsushi Yamagata / Bern M Christianson / Tatsuki Negami / Baohua Zou / Tohru Terada / Daniel P Canniffe / Mikako Shirouzu / Mei Li / Lu-Ning Liu / 要旨: The reaction center (RC) and light-harvesting complex 1 (LH1) form a RC-LH1 core supercomplex that is vital for the primary reactions of photosynthesis in purple phototrophic bacteria. Some species ...The reaction center (RC) and light-harvesting complex 1 (LH1) form a RC-LH1 core supercomplex that is vital for the primary reactions of photosynthesis in purple phototrophic bacteria. Some species possess the dimeric RC-LH1 complex with a transmembrane polypeptide PufX, representing the largest photosynthetic complex in anoxygenic phototrophs. However, the details of the architecture and assembly mechanism of the RC-LH1 dimer are unclear. Here we report seven cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of RC-LH1 supercomplexes from Rhodobacter sphaeroides. Our structures reveal that two PufX polypeptides are positioned in the center of the S-shaped RC-LH1 dimer, interlocking association between the components and mediating RC-LH1 dimerization. Moreover, we identify another transmembrane peptide, designated PufY, which is located between the RC and LH1 subunits near the LH1 opening. PufY binds a quinone molecule and prevents LH1 subunits from completely encircling the RC, creating a channel for quinone/quinol exchange. Genetic mutagenesis, cryo-EM structures, and computational simulations provide a mechanistic understanding of the assembly and electron transport pathways of the RC-LH1 dimer and elucidate the roles of individual components in ensuring the structural and functional integrity of the photosynthetic supercomplex. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_32062.map.gz | 55.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-32062-v30.xml emd-32062.xml | 17.5 KB 17.5 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_32062_fsc.xml | 9 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_32062.png | 76.1 KB | ||
Filedesc metadata | emd-32062.cif.gz | 5.9 KB | ||
その他 | emd_32062_additional_1.map.gz | 46.1 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-32062 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-32062 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_32062_validation.pdf.gz | 697.7 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_32062_full_validation.pdf.gz | 697.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_32062_validation.xml.gz | 10.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_32062_validation.cif.gz | 14 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-32062 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-32062 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 7voyMC 7va9C 7vb9C 7vnmC 7vnyC 7vorC 7votC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_32062.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 59.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.06 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-追加マップ: #1
ファイル | emd_32062_additional_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : Rhodobacter sphaeroides PufX-KO RC-LH1
+超分子 #1: Rhodobacter sphaeroides PufX-KO RC-LH1
+分子 #1: Light-harvesting protein B-875 alpha chain
+分子 #2: Light-harvesting protein B-875 beta chain
+分子 #3: Reaction center protein L chain
+分子 #4: Reaction center protein M chain
+分子 #5: Reaction center protein H chain
+分子 #6: BACTERIOCHLOROPHYLL A
+分子 #7: BACTERIOPHEOPHYTIN A
+分子 #8: UBIQUINONE-10
+分子 #9: FE (II) ION
+分子 #10: SPEROIDENONE
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 支持フィルム - 材質: CARBON |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 46.549 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |