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万見
- EMDB-31976: Cryo-EM reconstruction of SARS-CoV-2 M protein dimer in LMNG/CHS ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-31976
タイトルCryo-EM reconstruction of SARS-CoV-2 M protein dimer in LMNG/CHS micelle
マップデータ
試料
  • 複合体: SARS-CoV-2 M protein dimer in LMNG/CHS micelle
キーワードSARS-CoV-2 / M protein / viral structural protein / virus assembly / VIRAL PROTEIN
生物種Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.2 Å
データ登録者Zhang Z / Ohto U / Shimizu T
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structure of SARS-CoV-2 membrane protein essential for virus assembly.
著者: Zhikuan Zhang / Norimichi Nomura / Yukiko Muramoto / Toru Ekimoto / Tomoko Uemura / Kehong Liu / Moeko Yui / Nozomu Kono / Junken Aoki / Mitsunori Ikeguchi / Takeshi Noda / So Iwata / Umeharu ...著者: Zhikuan Zhang / Norimichi Nomura / Yukiko Muramoto / Toru Ekimoto / Tomoko Uemura / Kehong Liu / Moeko Yui / Nozomu Kono / Junken Aoki / Mitsunori Ikeguchi / Takeshi Noda / So Iwata / Umeharu Ohto / Toshiyuki Shimizu /
要旨: The coronavirus membrane protein (M) is the most abundant viral structural protein and plays a central role in virus assembly and morphogenesis. However, the process of M protein-driven virus ...The coronavirus membrane protein (M) is the most abundant viral structural protein and plays a central role in virus assembly and morphogenesis. However, the process of M protein-driven virus assembly are largely unknown. Here, we report the cryo-electron microscopy structure of the SARS-CoV-2 M protein in two different conformations. M protein forms a mushroom-shaped dimer, composed of two transmembrane domain-swapped three-helix bundles and two intravirion domains. M protein further assembles into higher-order oligomers. A highly conserved hinge region is key for conformational changes. The M protein dimer is unexpectedly similar to SARS-CoV-2 ORF3a, a viral ion channel. Moreover, the interaction analyses of M protein with nucleocapsid protein (N) and RNA suggest that the M protein mediates the concerted recruitment of these components through the positively charged intravirion domain. Our data shed light on the M protein-driven virus assembly mechanism and provide a structural basis for therapeutic intervention targeting M protein.
履歴
登録2021年9月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年8月3日-
マップ公開2022年8月3日-
更新2023年8月16日-
現状2023年8月16日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_31976.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_31976.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.245 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.337
最小 - 最大-0.3803702 - 1.1473148
平均 (標準偏差)0.00043817202 (±0.047699187)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ160160160
Spacing160160160
セルA=B=C: 199.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : SARS-CoV-2 M protein dimer in LMNG/CHS micelle

全体名称: SARS-CoV-2 M protein dimer in LMNG/CHS micelle
要素
  • 複合体: SARS-CoV-2 M protein dimer in LMNG/CHS micelle

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超分子 #1: SARS-CoV-2 M protein dimer in LMNG/CHS micelle

超分子名称: SARS-CoV-2 M protein dimer in LMNG/CHS micelle / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (ウイルス)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 57.4 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 348142
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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