+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-31384 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Cryo-EM (SPA) structure of human Nup155 Longer N-terminus (19-1069) at 5.4 Angstrom resolution | |||||||||
マップデータ | Cryo-EM single particle analysis of human Nup155 Longer N-terminus (19-1069) | |||||||||
試料 |
| |||||||||
キーワード | Human Nucleoporin / NUCLEAR PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 nuclear pore inner ring / protein localization to nuclear inner membrane / nuclear envelope organization / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / atrial cardiac muscle cell action potential / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / miRNA processing ...nuclear pore inner ring / protein localization to nuclear inner membrane / nuclear envelope organization / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / atrial cardiac muscle cell action potential / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / miRNA processing / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / SUMOylation of SUMOylation proteins / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / structural constituent of nuclear pore / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / SUMOylation of RNA binding proteins / Nuclear import of Rev protein / RNA export from nucleus / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / tRNA processing in the nucleus / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / nucleocytoplasmic transport / Viral Messenger RNA Synthesis / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Vpr-mediated nuclear import of PICs / SUMOylation of DNA replication proteins / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / mRNA export from nucleus / nuclear pore / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SUMOylation of chromatin organization proteins / bioluminescence / HCMV Late Events / generation of precursor metabolites and energy / Transcriptional regulation by small RNAs / ISG15 antiviral mechanism / HCMV Early Events / protein import into nucleus / nuclear envelope / snRNP Assembly / nuclear membrane / symbiont entry into host cell / viral envelope / virion attachment to host cell / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Recombinant vesicular stomatitis Indiana virus rVSV-G/GFP (ウイルス) / Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.4 Å | |||||||||
データ登録者 | Niranjan S | |||||||||
資金援助 | インド, 1件
| |||||||||
引用 | ジャーナル: To Be Published タイトル: Cryo-EM (SPA) structure of human Nup155 Longer N-terminus (19-1069) at 5.4 Angstrom resolution 著者: Niranjan S | |||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
添付画像 |
---|
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_31384.map.gz | 42.6 MB | EMDBマップデータ形式 | |
---|---|---|---|---|
ヘッダ (付随情報) | emd-31384-v30.xml emd-31384.xml | 13.8 KB 13.8 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_31384.png | 95.6 KB | ||
Filedesc metadata | emd-31384.cif.gz | 6.7 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-31384 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-31384 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_31384_validation.pdf.gz | 467.5 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | emd_31384_full_validation.pdf.gz | 467.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_31384_validation.xml.gz | 6.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_31384_validation.cif.gz | 7.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-31384 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-31384 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 7eyqMC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
---|---|
類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
---|---|
「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_31384.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | Cryo-EM single particle analysis of human Nup155 Longer N-terminus (19-1069) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.823 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
|
-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Purified human Nup155 protein
全体 | 名称: Purified human Nup155 protein |
---|---|
要素 |
|
-超分子 #1: Purified human Nup155 protein
超分子 | 名称: Purified human Nup155 protein / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
---|---|
由来(天然) | 生物種: Recombinant vesicular stomatitis Indiana virus rVSV-G/GFP (ウイルス) |
分子量 | 理論値: 182 kDa/nm |
-分子 #1: G protein/GFP fusion protein,Nuclear pore complex protein Nup155
分子 | 名称: G protein/GFP fusion protein,Nuclear pore complex protein Nup155 タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
---|---|
由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組織: Kidney / 細胞: Epithelial |
分子量 | 理論値: 183.532594 KDa |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
配列 | 文字列: MVSKGEELFT GVVPILVELD GDVNGHKFSV SGEGEGDATY GKLTLKFICT TGKLPVPWPT LVTTLTYGVQ CFSRYPDHMK QHDFFKSAM PEGYVQERTI FFKDDGNYKT RAEVKFEGDT LVNRIELKGI DFKEDGNILG HKLEYNYNSH NVYIMADKQK N GIKVNFKI ...文字列: MVSKGEELFT GVVPILVELD GDVNGHKFSV SGEGEGDATY GKLTLKFICT TGKLPVPWPT LVTTLTYGVQ CFSRYPDHMK QHDFFKSAM PEGYVQERTI FFKDDGNYKT RAEVKFEGDT LVNRIELKGI DFKEDGNILG HKLEYNYNSH NVYIMADKQK N GIKVNFKI RHNIEDGSVQ LADHYQQNTP IGDGPVLLPD NHYLSTQSAL SKDPNEKRDH MVLLEFVTAA GITLGMDELY KS GLRSRAQ ASNSMPSSLL GAAMPASTSA AALQEALENA GRLIDRQLQE DRMYPDLSEL LMVSAPNNPT VSGMSDMDYP LQG PGLLSV PNLPEISSIR RVPLPPELVE QFGHMQCNCM MGVFPPISRA WLTIDSDIFM WNYEDGGDLA YFDGLSETIL AVGL VKPKA GIFQPHVRHL LVLATPVDIV ILGLSYANLQ TGSGVLNDSL SGGMQLLPDP LYSLPTDNTY LLTITSTDNG RIFLA GKDG CLYEVAYQAE AGWFSQRCRK INHSKSSLSF LVPSLLQFTF SEDDPILQIA IDNSRNILYT RSEKGVIQVY DLGQDG QGM SRVASVSQNA IVSAAGNIAR TIDRSVFKPI VQIAVIENSE SLDCQLLAVT HAGVRLYFST CPFRQPLARP NTLTLVH VR LPPGFSASST VEKPSKVHRA LYSKGILLMA ASENEDNDIL WCVNHDTFPF QKPMMETQMT AGVDGHSWAL SAIDELKV D KIITPLNKDH IPITDSPVVV QQHMLPPKKF VLLSAQGSLM FHKLRPVDQL RHLLVSNVGG DGEEIERFFK LHQEDQACA TCLILACSTA ACDREVSAWA TRAFFRYGGE AQMRFPTTLP PPSNVGPILG SPVYSSSPVP SGSPYPNPSF LGTPSHGIQP PAMSTPVCA LGNPATQATN MSCVTGPEIV YSGKHNGICI YFSRIMGNIW DASLVVERIF KSGNREITAI ESSVPCQLLE S VLQELKGL QEFLDRNSQF AGGPLGNPNT TAKVQQRLIG FMRPENGNPQ QMQQELQRKF HEAQLSEKIS LQAIQQLVRK SY QALALWK LLCEHQFTII VAELQKELQE QLKITTFKDL VIRDKELTGA LIASLINCYI RDNAAVDGIS LHLQDICPLL YST DDAICS KANELLQRSR QVQNKTEKER MLRESLKEYQ KISNQVDLSN VCAQYRQVRF YEGVVELSLT AAEKKDPQGL GLHF YKHGE PEEDIVGLQA FQERLNSYKC ITDTLQELVN QSKAAPQSPS VPKKPGPPVL SSDPNMLSNE EAGHHFEQML KLSQR SKDE LFSIALYNWL IQVDLADKLL QVASPFLEPH LVRMAKVDQN RVRYMDLLWR YYEKNRSFSN AARVLSRLAD MHSTEI SLQ QRLEYIARAI LSAKSSTAIS SIAADGEFLH ELEEKMEVAR IQLQIQETLQ RQYSHHSSVQ DAVSQLDSEL MDITKLY GE FADPFKLAEC KLAIIHCAGY SDPILVQTLW QDIIEKELSD SVTLSSSDRM HALSLKIVLL GKIYAGTPRF FPLDFIVQ F LEQQVCTLNW DVGFVIQTMN EIGVPLPRLL EVYDQLFKSR DPFWNRMKKP LHLLDCIHVL LIRYVENPSQ VLNCERRRF TNLCLDAVCG YLVELQSMSS SVAVQAITGN FKSLQAKLER LH UniProtKB: G protein/GFP fusion protein, Nuclear pore complex protein Nup155 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.5 mg/mL | ||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
詳細: Buffer was freshly made. | ||||||||||||||||||
グリッド | モデル: Quantifoil R2/1 / 材質: GOLD / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE | ||||||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 291 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Blot for 3 seconds before plunging. |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
---|---|
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 3-46 / 平均電子線量: 1.15 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm |
試料ステージ | ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL |
---|---|
得られたモデル | PDB-7eyq: |