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万見
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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-31256
タイトルCryo-EM structure of designed protein nanoparticle TIP60 (Truncated Icosahedral Protein composed of 60-mer fusion proteins)
マップデータSharpened map by auto-sharpen in Phenix, based on locally-filtered and sharpened map by Relion
試料
  • 複合体: 60-meric complex of designed fusion proteins TIP60
    • タンパク質・ペプチド: TIP60
キーワードArtificial designed protein complex / VIRUS LIKE PARTICLE / DE NOVO PROTEIN
生物種synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Obata J / Kawakami N
資金援助 日本, 5件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP19H02522 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP18K05324 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP17KK0104 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP16K05841 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP20am0101115 日本
引用ジャーナル: Angew Chem Int Ed Engl / 年: 2018
タイトル: Design of Hollow Protein Nanoparticles with Modifiable Interior and Exterior Surfaces.
著者: Norifumi Kawakami / Hiroki Kondo / Yuki Matsuzawa / Kaoru Hayasaka / Erika Nasu / Kenji Sasahara / Ryoichi Arai / Kenji Miyamoto /
要旨: Protein-based nanoparticles hold promise for a broad range of applications. Here, we report the production of a uniform anionic hollow protein nanoparticle, designated TIP60, which spontaneously ...Protein-based nanoparticles hold promise for a broad range of applications. Here, we report the production of a uniform anionic hollow protein nanoparticle, designated TIP60, which spontaneously assembles from a designed fusion protein subunit based on the geometric features of polyhedra. We show that TIP60 tolerates mutation and both its interior and exterior surfaces can be chemically modified. Moreover, TIP60 forms larger structures upon the addition of a cationic protein. Therefore, TIP60 can be used as a modifiable nano-building block for further molecular assembly.
履歴
登録2021年4月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年9月15日-
マップ公開2021年9月15日-
更新2023年11月29日-
現状2023年11月29日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7eq9
  • 表面レベル: 3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7eq9
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_31256.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened map by auto-sharpen in Phenix, based on locally-filtered and sharpened map by Relion
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.545 Å
密度
表面レベル登録者による: 3.0 / ムービー #1: 3
最小 - 最大-13.33911 - 23.471050000000002
平均 (標準偏差)0.000000000005809 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 309.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.5451.5451.545
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z309.000309.000309.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ200200200
MAP C/R/S321
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-13.33923.4710.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : 60-meric complex of designed fusion proteins TIP60

全体名称: 60-meric complex of designed fusion proteins TIP60
要素
  • 複合体: 60-meric complex of designed fusion proteins TIP60
    • タンパク質・ペプチド: TIP60

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超分子 #1: 60-meric complex of designed fusion proteins TIP60

超分子名称: 60-meric complex of designed fusion proteins TIP60 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: 60-meric complex of designed fusion proteins of a pentameric Sm-like protein (3BY7) and a dimeric MyoX-coil domain (2LW9)
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 1.066 MDa

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分子 #1: TIP60

分子名称: TIP60 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: Designed fusion protein of pentameric Sm-like protein (3BY7) and dimeric MyoX-coil domain (2LW9)
コピー数: 60 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 17.794227 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MGSSHHHHHH SQDPKNIKIM RLVTGEDIIG NISESQGLIT IKKAFVIIPM QATPGKPVQL VLSPWQPYTD DKEIVIDDSK VITITSPKD DIIKSYESHT RVLENKQVEE ILRLEKEIED LQRMKEQQEL SLTEASLQKL QERRDQELRR LEEE

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度5 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMTristris(hydroxymethyl)aminomethane
300.0 mMNaClsodium chloride
1.0 mMEDTAethylenediaminetetraacetic acid
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER/RHODIUM / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / 実像数: 1755 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 175419
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: stochastic gradient descent algorithm
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 115596
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 3次元分類クラス数: 1 / 平均メンバー数/クラス: 115596 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

3by7

chain_id: A, residue_range: 2-86, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

2lw9

chain_id: A, residue_range: 1-47, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: BACKBONE TRACE / 温度因子: 205.47 / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient
得られたモデル

PDB-7eq9:
Cryo-EM structure of designed protein nanoparticle TIP60 (Truncated Icosahedral Protein composed of 60-mer fusion proteins)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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