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- EMDB-3093: BG505 SOSIP.664 N137A trimer in complex with PGT124 Fab with 3H h... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3093
タイトルBG505 SOSIP.664 N137A trimer in complex with PGT124 Fab with 3H heavy chain
マップデータReconstruction of PGT124 H3 Fab in complex with BG505 SOSIP.664 N137A
試料
  • 試料: PGT124 3H+3L Fab in complex with BG505 SOSIP.664 N137A
  • タンパク質・ペプチド: BG505 SOSIP.664 Env trimer
  • タンパク質・ペプチド: PGT124 Antibody
キーワードPGT124 / HIV-1 / broadly neutralizing antibody / Env
生物種Human Immunodeficiency Virus-1 (ヒト免疫不全ウイルス) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 17.0 Å
データ登録者Lee JH / Garces F / Wilson IA / Ward AB
引用ジャーナル: Immunity / 年: 2015
タイトル: Affinity Maturation of a Potent Family of HIV Antibodies Is Primarily Focused on Accommodating or Avoiding Glycans.
著者: Fernando Garces / Jeong Hyun Lee / Natalia de Val / Alba Torrents de la Pena / Leopold Kong / Cristina Puchades / Yuanzi Hua / Robyn L Stanfield / Dennis R Burton / John P Moore / Rogier W ...著者: Fernando Garces / Jeong Hyun Lee / Natalia de Val / Alba Torrents de la Pena / Leopold Kong / Cristina Puchades / Yuanzi Hua / Robyn L Stanfield / Dennis R Burton / John P Moore / Rogier W Sanders / Andrew B Ward / Ian A Wilson /
要旨: The high-mannose patch on the HIV-1 envelope (Env) glycoprotein is the epicenter for binding of the potent broadly neutralizing PGT121 family of antibodies, but strategies for generating such ...The high-mannose patch on the HIV-1 envelope (Env) glycoprotein is the epicenter for binding of the potent broadly neutralizing PGT121 family of antibodies, but strategies for generating such antibodies by vaccination have not been defined. We generated structures of inferred antibody intermediates by X-ray crystallography and electron microscopy to elucidate the molecular events that occurred during evolution of this family. Binding analyses revealed that affinity maturation was primarily focused on avoiding, accommodating, or binding the N137 glycan. The overall antibody approach angle to Env was defined very early in the maturation process, yet some variation evolved in the PGT121 family branches that led to differences in glycan specificities in their respective epitopes. Furthermore, we determined a crystal structure of the recombinant BG505 SOSIP.664 HIV-1 trimer with a PGT121 family member at 3.0 Å that, in concert with these antibody intermediate structures, provides insights to advance design of HIV vaccine candidates.
履歴
登録2015年7月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年8月12日-
マップ公開2016年8月24日-
更新2016年8月24日-
現状2016年8月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0153
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0153
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3093.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3093.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of PGT124 H3 Fab in complex with BG505 SOSIP.664 N137A
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.05 Å/pix.
x 160 pix.
= 328. Å		2.05 Å/pix.
x 160 pix.
= 328. Å		2.05 Å/pix.
x 160 pix.
= 328. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.05 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0153 / ムービー #1: 0.0153
最小 - 最大-0.02878539 - 0.0560587
平均 (標準偏差)-0.00019382 (±0.00493135)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ160160160
Spacing160160160
セルA=B=C: 328.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.052.052.05
M x/y/z160160160
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z328.000328.000328.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS160160160
D min/max/mean-0.0290.056-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : PGT124 3H+3L Fab in complex with BG505 SOSIP.664 N137A

全体名称: PGT124 3H+3L Fab in complex with BG505 SOSIP.664 N137A
要素
  • 試料: PGT124 3H+3L Fab in complex with BG505 SOSIP.664 N137A
  • タンパク質・ペプチド: BG505 SOSIP.664 Env trimer
  • タンパク質・ペプチド: PGT124 Antibody

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超分子 #1000: PGT124 3H+3L Fab in complex with BG505 SOSIP.664 N137A

超分子名称: PGT124 3H+3L Fab in complex with BG505 SOSIP.664 N137A
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: 3 Fabs bind one SOSIP trimer / Number unique components: 2
分子量理論値: 570 MDa

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分子 #1: BG505 SOSIP.664 Env trimer

分子名称: BG505 SOSIP.664 Env trimer / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: BG505 SOSIP.664 / 詳細: Has N137A mutation / コピー数: 1 / 集合状態: Trimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Human Immunodeficiency Virus-1 (ヒト免疫不全ウイルス)
株: BG505 / 別称: HIV-1
分子量理論値: 420 MDa
組換発現生物種: Mammalian (両生類) / 組換細胞: HEK293S

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分子 #2: PGT124 Antibody

分子名称: PGT124 Antibody / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: PGT124
詳細: The Fab has a heavy chain (H3) and light chain (L3) pairing, from the PGT124 lineage.
コピー数: 3 / 集合状態: heterodimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
分子量理論値: 50 MDa
組換発現生物種: Mammalian (両生類) / 組換細胞: HEK293F

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.01 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 20 mM Tris, 150 mM NaCl
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Grids adsorbed with protein then stained with 2% w/v uranyl formate
グリッド詳細: 400 mesh Cu grid with carbon support, plasma cleaned
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 12
温度平均: 298 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Corrected at 52,000x mag
日付2014年8月31日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
実像数: 343 / 平均電子線量: 25 e/Å2
Tilt angle min0
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm / 倍率（公称値）: 52000
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 17.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Sparx / 使用した粒子像数: 27577

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5cez

ソフトウェア名称: Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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