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- EMDB-30790: Cryo-EM structure of the human ABCB6 (coproporphyrin III-bound) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-30790
タイトルCryo-EM structure of the human ABCB6 (coproporphyrin III-bound)
マップデータgenerated from non-uniform refinement in cryosparc
試料
  • 複合体: ABCB6
    • タンパク質・ペプチド: ATP-binding cassette sub-family B member 6, mitochondrial
  • リガンド: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE
  • リガンド: coproporphyrin III
キーワードABCB6 / heme transporter / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective ABCB6 causes MCOPCB7 / cellular detoxification of cadmium ion / Mitochondrial ABC transporters / tetrapyrrole metabolic process / ABC-type heme transporter / porphyrin-containing compound metabolic process / tetrapyrrole binding / heme metabolic process / heme transport / porphyrin-containing compound biosynthetic process ...Defective ABCB6 causes MCOPCB7 / cellular detoxification of cadmium ion / Mitochondrial ABC transporters / tetrapyrrole metabolic process / ABC-type heme transporter / porphyrin-containing compound metabolic process / tetrapyrrole binding / heme metabolic process / heme transport / porphyrin-containing compound biosynthetic process / melanosome assembly / heme transmembrane transport / ABC-type heme transporter activity / melanosome membrane / multivesicular body membrane / endolysosome membrane / mitochondrial envelope / vacuolar membrane / skin development / efflux transmembrane transporter activity / intracellular copper ion homeostasis / ABC-type transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / brain development / transmembrane transport / early endosome membrane / intracellular iron ion homeostasis / mitochondrial outer membrane / endosome / lysosomal membrane / Golgi membrane / heme binding / endoplasmic reticulum membrane / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Mitochondrial ABC-transporter, N-terminal five TM domain / Mitochondrial ABC-transporter N-terminal five TM region / Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter ...Mitochondrial ABC-transporter, N-terminal five TM domain / Mitochondrial ABC-transporter N-terminal five TM region / Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-binding cassette sub-family B member 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Kim S / Lee SS
資金援助 韓国, 4件
OrganizationGrant number国
National Research Foundation (NRF, Korea)NRF-2017M3A9F6029753 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)NRF-2020R1I1A1A01072077 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)NRF-2019M3E5D6066058 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)NRF-2019R1A6A1A10073887 韓国
引用ジャーナル: Mol Cells / 年: 2022
タイトル: Structural Insights into Porphyrin Recognition by the Human ATP-Binding Cassette Transporter ABCB6.
著者: Songwon Kim / Sang Soo Lee / Jun Gyou Park / Ji Won Kim / Seulgi Ju / Seung Hun Choi / Subin Kim / Na Jin Kim / Semi Hong / Jin Young Kang / Mi Sun Jin /
要旨: Human ABCB6 is an ATP-binding cassette transporter that regulates heme biosynthesis by translocating various porphyrins from the cytoplasm into the mitochondria. Here we report the cryo-electron ...Human ABCB6 is an ATP-binding cassette transporter that regulates heme biosynthesis by translocating various porphyrins from the cytoplasm into the mitochondria. Here we report the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of human ABCB6 with its substrates, coproporphyrin III (CPIII) and hemin, at 3.5 and 3.7 Å resolution, respectively. Metalfree porphyrin CPIII binds to ABCB6 within the central cavity, where its propionic acids form hydrogen bonds with the highly conserved Y550. The resulting structure has an overall fold similar to the inward-facing apo structure, but the two nucleotide-binding domains (NBDs) are slightly closer to each other. In contrast, when ABCB6 binds a metal-centered porphyrin hemin in complex with two glutathione molecules (1 hemin: 2 glutathione), the two NBDs end up much closer together, aligning them to bind and hydrolyze ATP more efficiently. In our structures, a glycine-rich and highly flexible "bulge" loop on TM helix 7 undergoes significant conformational changes associated with substrate binding. Our findings suggest that ABCB6 utilizes at least two distinct mechanisms to fine-tune substrate specificity and transport efficiency.
履歴
登録2020年12月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年6月22日-
マップ公開2022年6月22日-
更新2024年6月5日-
現状2024年6月5日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_30790.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_30790.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 149.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈generated from non-uniform refinement in cryosparc
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.66 Å/pix.
x 340 pix.
= 223.04 Å		0.66 Å/pix.
x 340 pix.
= 223.04 Å		0.66 Å/pix.
x 340 pix.
= 223.04 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.656 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0559
最小 - 最大-0.24176593 - 0.3004375
平均 (標準偏差)0.00026779 (±0.009286174)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ340340340
Spacing340340340
セルA=B=C: 223.04001 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : ABCB6

全体名称: ABCB6
要素
  • 複合体: ABCB6
    • タンパク質・ペプチド: ATP-binding cassette sub-family B member 6, mitochondrial
  • リガンド: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE
  • リガンド: coproporphyrin III

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超分子 #1: ABCB6

超分子名称: ABCB6 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: ATP-binding cassette sub-family B member 6, mitochondrial

分子名称: ATP-binding cassette sub-family B member 6, mitochondrial
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 93.974172 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MVTVGNYCEA EGPVGPAWMQ DGLSPCFFFT LVPSTRMALG TLALVLALPC RRRERPAGAD SLSWGAGPRI SPYVLQLLLA TLQAALPLA GLAGRVGTAR GAPLPSYLLL ASVLESLAGA CGLWLLVVER SQARQRLAMG IWIKFRHSPG LLLLWTVAFA A ENLALVSW ...文字列:
MVTVGNYCEA EGPVGPAWMQ DGLSPCFFFT LVPSTRMALG TLALVLALPC RRRERPAGAD SLSWGAGPRI SPYVLQLLLA TLQAALPLA GLAGRVGTAR GAPLPSYLLL ASVLESLAGA CGLWLLVVER SQARQRLAMG IWIKFRHSPG LLLLWTVAFA A ENLALVSW NSPQWWWARA DLGQQVQFSL WVLRYVVSGG LFVLGLWAPG LRPQSYTLQV HEEDQDVERS QVRSAAQQST WR DFGRKLR LLSGYLWPRG SPALQLVVLI CLGLMGLERA LNVLVPIFYR NIVNLLTEKA PWNSLAWTVT SYVFLKFLQG GGT GSTGFV SNLRTFLWIR VQQFTSRRVE LLIFSHLHEL SLRWHLGRRT GEVLRIADRG TSSVTGLLSY LVFNVIPTLA DIII GIIYF SMFFNAWFGL IVFLCMSLYL TLTIVVTEWR TKFRRAMNTQ ENATRARAVD SLLNFETVKY YNAESYEVER YREAI IKYQ GLEWKSSASL VLLNQTQNLV IGLGLLAGSL LCAYFVTEQK LQVGDYVLFG TYIIQLYMPL NWFGTYYRMI QTNFID MEN MFDLLKEETE VKDLPGAGPL RFQKGRIEFE NVHFSYADGR ETLQDVSFTV MPGQTLALVG PSGAGKSTIL RLLFRFY DI SSGCIRIDGQ DISQVTQASL RSHIGVVPQD TVLFNDTIAD NIRYGRVTAG NDEVEAAAQA AGIHDAIMAF PEGYRTQV G ERGLKLSGGE KQRVAIARTI LKAPGIILLD EATSALDTSN ERAIQASLAK VCANRTTIVV AHRLSTVVNA DQILVIKDG CIVERGRHEA LLSRGGVYAD MWQLQQGQEE TSEDTKPQTM ER

UniProtKB: ATP-binding cassette sub-family B member 6

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分子 #2: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE

分子名称: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 5 / 式: Y01
分子量理論値: 486.726 Da
Chemical component information

ChemComp-Y01:
CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / コレステリルヘミスクシナ-ト

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分子 #3: coproporphyrin III

分子名称: coproporphyrin III / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: HT9
分子量理論値: 654.709 Da
Chemical component information

ChemComp-HT9:
coproporphyrin III

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度6 mg/mL
緩衝液pH: 7 / 構成要素 - 濃度: 200.0 mM / 構成要素 - 式: NaCl / 構成要素 - 名称: sodium chloride
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細This sample was monodisperse.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

4mrp


詳細: We also used PDB ID 3NH6 as a startup model.
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 108637
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.15.0)

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-7dny:
Cryo-EM structure of the human ABCB6 (coproporphyrin III-bound)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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