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- EMDB-30450: Cryo-EM structure of plant NLR RPP1 tetramer in complex with ATR1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-30450
タイトルCryo-EM structure of plant NLR RPP1 tetramer in complex with ATR1
マップデータ
試料
  • 複合体: Tetrameric complex of RPP1 and ATR1
    • 複合体: RPP1
      • タンパク質・ペプチド: NAD+ hydrolase (NADase)
    • 複合体: ATR1
      • タンパク質・ペプチド: Avirulence protein ATR1Gene-for-gene relationship
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
キーワードNADase / ETI / HR / PLANT PROTEIN (植物)
機能・相同性
機能・相同性情報


effector-mediated modulation of host process by symbiont / ADP-ribosyl cyclase/cyclic ADP-ribose hydrolase / ADP binding / defense response / host cell cytoplasm / host cell nucleus / シグナル伝達 / extracellular region
類似検索 - 分子機能
: / Avirulence protein ATR1, WY-domain / Leucine-rich repeat 3 / ロイシンリッチリピート / C-JID domain / C-JID domain / Disease resistance protein, plants / Apoptotic protease-activating factors, helical domain / NB-ARC / NB-ARC domain ...: / Avirulence protein ATR1, WY-domain / Leucine-rich repeat 3 / ロイシンリッチリピート / C-JID domain / C-JID domain / Disease resistance protein, plants / Apoptotic protease-activating factors, helical domain / NB-ARC / NB-ARC domain / TIR domain / Toll - interleukin 1 - resistance / TIR domain profile. / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily / Leucine-rich repeat domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Avirulence protein ATR1 / ADP-ribosyl cyclase/cyclic ADP-ribose hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ) / Hyaloperonospora arabidopsidis (strain Emoy2) (真核生物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.02 Å
データ登録者Ma SC / Lapin D
資金援助 中国, ドイツ, 2件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31421001 for J.C. 中国
Alexander von Humboldt Foundation ドイツ
引用ジャーナル: Science / 年: 2020
タイトル: Direct pathogen-induced assembly of an NLR immune receptor complex to form a holoenzyme.
著者: Shoucai Ma / Dmitry Lapin / Li Liu / Yue Sun / Wen Song / Xiaoxiao Zhang / Elke Logemann / Dongli Yu / Jia Wang / Jan Jirschitzka / Zhifu Han / Paul Schulze-Lefert / Jane E Parker / Jijie Chai /
要旨: Direct or indirect recognition of pathogen-derived effectors by plant nucleotide-binding leucine-rich repeat (LRR) receptors (NLRs) initiates innate immune responses. The effector ATR1 activates the ...Direct or indirect recognition of pathogen-derived effectors by plant nucleotide-binding leucine-rich repeat (LRR) receptors (NLRs) initiates innate immune responses. The effector ATR1 activates the N-terminal Toll-interleukin-1 receptor (TIR) domain of NLR RPP1. We report a cryo-electron microscopy structure of RPP1 bound by ATR1. The structure reveals a C-terminal jelly roll/Ig-like domain (C-JID) for specific ATR1 recognition. Biochemical and functional analyses show that ATR1 binds to the C-JID and the LRRs to induce an RPP1 tetrameric assembly required for nicotinamide adenine dinucleotide hydrolase (NADase) activity. RPP1 tetramerization creates two potential active sites, each formed by an asymmetric TIR homodimer. Our data define the mechanism of direct effector recognition by a plant NLR leading to formation of a signaling-active holoenzyme.
履歴
登録2020年8月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年12月16日-
マップ公開2020年12月16日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.014
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  • 原子モデル: PDB-7crc
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_30450.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_30450.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.0979 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.014 / ムービー #1: 0.014
最小 - 最大-0.016343672 - 0.050704446
平均 (標準偏差)0.00015298909 (±0.0015571202)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 395.24402 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.09791.09791.0979
M x/y/z360360360
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z395.244395.244395.244
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ360360360
MAP C/R/S321
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS360360360
D min/max/mean-0.0160.0510.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Tetrameric complex of RPP1 and ATR1

全体名称: Tetrameric complex of RPP1 and ATR1
要素
  • 複合体: Tetrameric complex of RPP1 and ATR1
    • 複合体: RPP1
      • タンパク質・ペプチド: NAD+ hydrolase (NADase)
    • 複合体: ATR1
      • タンパク質・ペプチド: Avirulence protein ATR1Gene-for-gene relationship
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

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超分子 #1: Tetrameric complex of RPP1 and ATR1

超分子名称: Tetrameric complex of RPP1 and ATR1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2

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超分子 #2: RPP1

超分子名称: RPP1 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)

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超分子 #3: ATR1

超分子名称: ATR1 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Hyaloperonospora arabidopsidis (strain Emoy2) (真核生物)

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分子 #1: NAD+ hydrolase (NADase)

分子名称: NAD+ hydrolase (NADase) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
分子量理論値: 139.009781 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MGSAMSLGCS KRKATNQDVD SESRKRRKIC STNDAENCRF IQDESSWKHP WSLCANSVVN DTKDTKSSAL SLPSPPTSVS RIWKHQVFP SFHGADVRKT ILSHILESFR RKGIDPFIDN NIERSKSIGH ELKEAIKGSK IAIVLLSKNY ASSSWCLDEL A EIMKCREL ...文字列:
MGSAMSLGCS KRKATNQDVD SESRKRRKIC STNDAENCRF IQDESSWKHP WSLCANSVVN DTKDTKSSAL SLPSPPTSVS RIWKHQVFP SFHGADVRKT ILSHILESFR RKGIDPFIDN NIERSKSIGH ELKEAIKGSK IAIVLLSKNY ASSSWCLDEL A EIMKCREL LGQIVMTIFY EVDPTDIKKQ TGEFGKAFTK TCKGKTKEYV ERWRKALEDV ATIAGYHSHK WRNEADMIEK IA TDVSNML NSFKPSRDFN GLVGMRAHMD MLEQLLRLVL DEVRMIGIWG PPGIGKTTIA RFLFNQVSDR FQLSAIMVNI KGC YPRPCF DEYSAQLQLQ NQMLSQMINH KDIMISHLGV AQERLRDKKV FLVLDEVDQL GQLDALAKET RWFGPGSRII ITTE DLGVL KAHGINHVYK VGYPSNDEAF QIFCMNAFGQ KQPHEGFDEI AREVMALAGE LPLGLKVLGS ALRGKSKPEW ERTLP RLKT SLDGKIGSII QFSYDALCDE DKYLFLYIAC LFNKESTTKV EGLLGKFLDV RQGLHILAQK SLISIEDGNI YMHTLL EQF GRETSRKQFI HHGYTKHQLL VGERDICEVL NDDTIDSRRF IGINLDLYKN VEELNISEKA LERIHDFQFV RINGKNH AL HERLQGLIYQ SPQIRSLHWK CYQNICLPST FNSEFLVELD MSFSKLQKLW EGTKQLRNLK WMDLSYSSYL KELPNLST A TNLEELKLRN CSSLVELPSS IEKLTSLQIL DLHRCSSLVE LPSFGNATKL EILNLENCSS LVKLPPSINA NNLQELSLT NCSRVVELPA IENATNLWKL NLLNCSSLIE LPLSIGTATN LKHLDFRGCS SLVKLPSSIG DMTNLEVFYL SNCSNLVELP SSIGNLRKL TLLLMRGCSK LETLPTNINL KSLHTLNLID CSRLKSFPEI STHIKYLRLI GTAIKEVPLS IMSWSPLAHF Q ISYFESLK EFPHALDIIT ELQLSKDIQE VPPWVKRMSR LRALRLNNCN NLVSLPQLPD SLAYLYADNC KSLERLDCCF NN PEIRLYF PKCFKLNQEA RDLIMHTSTR NFAMLPGTQV PACFNHRATS GDSLKIKLKE SPLPTTLTFK ACIMLVNEEM SYD LKSMSV DIVIRDEQND LKVQCTPSYH QCTEIYVLTE HIYTFELEVE EVTSTELVFE FTSVNESICK IGECGILQRE TRSL RRSSS PDLSPESSRV SSCDHC

UniProtKB: ADP-ribosyl cyclase/cyclic ADP-ribose hydrolase

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分子 #2: Avirulence protein ATR1

分子名称: Avirulence protein ATR1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Hyaloperonospora arabidopsidis (strain Emoy2) (真核生物)
分子量理論値: 35.149426 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MRVCYFVLVP SVALAVIATE SSETSGTIVH VFPLRDVADH RNDALINRAL RAQTALDDDE ERWPFGPSAV EALIETIDRH GRVSLNDEA KMKKVVRTWK KLIERDDLIG EIGKHYFEAP GPLHDTYDEA LATRLVTTYS DRGVARAILH TRPSDPLSKK A GQAHRLEE ...文字列:
MRVCYFVLVP SVALAVIATE SSETSGTIVH VFPLRDVADH RNDALINRAL RAQTALDDDE ERWPFGPSAV EALIETIDRH GRVSLNDEA KMKKVVRTWK KLIERDDLIG EIGKHYFEAP GPLHDTYDEA LATRLVTTYS DRGVARAILH TRPSDPLSKK A GQAHRLEE AVASLWKGRG YTSDNVVSSI ATGHDVDFFA PTAFTFLVKC VESEDDANNA IFEYFGSNPS RYFSAVLHAM EK PDADSRV LESSKKWMFQ CYAQKQFPTP VFERTLAAYQ SEDYAIRGAR NHYEKLSLSQ IEELVEEYSR IYSV

UniProtKB: Avirulence protein ATR1

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

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分子 #4: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン三リン酸

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 23.542 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.02 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 323232

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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