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万見
- EMDB-30228: Varicella-zoster virus capsid -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-30228
タイトルVaricella-zoster virus capsid
マップデータ
試料
  • ウイルス: Human alphaherpesvirus 3 (水痘・帯状疱疹ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Major capsid protein
    • タンパク質・ペプチド: Small capsomere-interacting protein
    • タンパク質・ペプチド: Triplex capsid protein 2
    • タンパク質・ペプチド: Triplex capsid protein 1
キーワードA-capsid / VIRUS
機能・相同性
機能・相同性情報


T=16 icosahedral viral capsid / viral capsid assembly / viral process / virion component / viral capsid / host cell nucleus / structural molecule activity / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Herpesvirus UL35 / Herpesvirus UL35 family / Herpesvirus capsid shell protein 1 / Herpesvirus capsid shell protein VP19C / Herpesvirus capsid protein 2 / Herpesvirus VP23 like capsid protein / Herpesvirus major capsid protein / Herpesvirus major capsid protein, upper domain superfamily / Herpes virus major capsid protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Capsid protein / Major capsid protein / Small capsomere-interacting protein / Capsid protein
類似検索 - 構成要素
生物種Human herpesvirus 3 (水痘・帯状疱疹ウイルス) / Human alphaherpesvirus 3 (水痘・帯状疱疹ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Wang PY / Qi JX
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81673358 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM structure of the varicella-zoster virus A-capsid.
著者: Junqing Sun / Congcong Liu / Ruchao Peng / Fu-Kun Zhang / Zhou Tong / Sheng Liu / Yi Shi / Zhennan Zhao / Wen-Bo Zeng / George Fu Gao / Hong-Jie Shen / Xiaoming Yang / Minhua Luo / Jianxun Qi / Peiyi Wang /
要旨: Varicella-zoster virus (VZV), a member of the Alphaherpesvirinae subfamily, causes severe diseases in humans of all ages. The viral capsids play critical roles in herpesvirus infection, making them ...Varicella-zoster virus (VZV), a member of the Alphaherpesvirinae subfamily, causes severe diseases in humans of all ages. The viral capsids play critical roles in herpesvirus infection, making them potential antiviral targets. Here, we present the 3.7-Å-resolution structure of the VZV A-capsid and define the molecular determinants underpinning the assembly of this complicated viral machinery. Overall, the VZV capsid has a similar architecture to that of other known herpesviruses. The major capsid protein (MCP) assembles into pentons and hexons, forming extensive intra- and inter-capsomer interaction networks that are further secured by the small capsid protein (SCP) and the heterotriplex. The structure reveals a pocket beneath the floor of MCP that could potentially be targeted by antiviral inhibitors. In addition, we identified two alphaherpesvirus-specific structural features in SCP and Tri1 proteins. These observations highlight the divergence of different herpesviruses and provide an important basis for developing antiviral drugs.
履歴
登録2020年4月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年9月23日-
マップ公開2020年9月23日-
更新2024年10月30日-
現状2024年10月30日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.01
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.01
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7bw6
  • 表面レベル: 0.01
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7bw6
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_30228.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_30228.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.41 Å/pix.
x 400 pix.
= 564. Å		1.41 Å/pix.
x 400 pix.
= 564. Å		1.41 Å/pix.
x 400 pix.
= 564. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.41 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.01 / ムービー #1: 0.01
最小 - 最大-0.053119987 - 0.10360403
平均 (標準偏差)0.0010633004 (±0.0073867715)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 564.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.411.411.41
M x/y/z400400400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z564.000564.000564.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ400400400
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS400400400
D min/max/mean-0.0530.1040.001

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_30228_additional.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human alphaherpesvirus 3

全体名称: Human alphaherpesvirus 3 (水痘・帯状疱疹ウイルス)
要素
  • ウイルス: Human alphaherpesvirus 3 (水痘・帯状疱疹ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Major capsid protein
    • タンパク質・ペプチド: Small capsomere-interacting protein
    • タンパク質・ペプチド: Triplex capsid protein 2
    • タンパク質・ペプチド: Triplex capsid protein 1

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超分子 #1: Human alphaherpesvirus 3

超分子名称: Human alphaherpesvirus 3 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 10335 / 生物種: Human alphaherpesvirus 3 / ウイルスタイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes

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分子 #1: Major capsid protein

分子名称: Major capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 16 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human herpesvirus 3 (水痘・帯状疱疹ウイルス)
分子量理論値: 155.145359 KDa
配列文字列: MTTVSCPANV ITTTESDRIA GLFNIPAGII PTGNVLSTIE VCAHRCIFDF FKQIRSDDNS LYSAQFDILL GTYCNTLNFV RFLELGLSV ACICTKFPEL AYVRDGVIQF EVQQPMIARD GPHPVDQPVH NYMVKRIHKR SLSAAFAIAS EALSLLSNTY V DGTEIDSS ...文字列:
MTTVSCPANV ITTTESDRIA GLFNIPAGII PTGNVLSTIE VCAHRCIFDF FKQIRSDDNS LYSAQFDILL GTYCNTLNFV RFLELGLSV ACICTKFPEL AYVRDGVIQF EVQQPMIARD GPHPVDQPVH NYMVKRIHKR SLSAAFAIAS EALSLLSNTY V DGTEIDSS LRIRAIQQMA RNLRTVLDSF ERGTADQLLG VLLEKAPPLS LLSPINKFQP EGHLNRVARA ALLSDLKRRV CA DMFFMTR HAREPRLISA YLSDMVSCTQ PSVMVSRITH TNTRGRQVDG VLVTTATLKR QLLQGILQID DTAADVPVTY GEM VLQGTN LVTALVMGKA VRGMDDVARH LLDITDPNTL NIPSIPPQSN SDSTTAGLPV NARVPADLVI VGDKLVFLEA LERR VYQAT RVAYPLIGNI DITFIMPMGV FQANSMDRYT RHAGDFSTVS EQDPRQFPPQ GIFFYNKDGI LTQLTLRDAM GTICH SSLL DVEATLVALR QQHLDRQCYF GVYVAEGTED TLDVQMGRFM ETWADMMPHH PHWVNEHLTI LQFIAPSNPR LRFELN PAF DFFVAPGDVD LPGPQRPPEA MPTVNATLRI INGNIPVPLC PISFRDCRGT QLGLGRHTMT PATIKAVKDT FEDRAYP TI FYMLEAVIHG NERNFCALLR LLTQCIRGYW EQSHRVAFVN NFHMLMYITT YLGNGELPEV CINIYRDLLQ HVRALRQT I TDFTIQGEGH NGETSEALNN ILTDDTFIAP ILWDCDALIY RDEAARDRLP AIRVSGRNGY QALHFVDMAG HNFQRRDNV LIHGRPVRGD TGQGIPITPH HDREWGILSK IYYYIVIPAF SRGSCCTMGV RYDRLYPALQ AVIVPEIPAD EEAPTTPEDP RHPLHAHQL VPNSLNVYFH NAHLTVDGDA LLTLQELMGD MAERTTAILV SSAPDAGAAT ATTRNMRIYD GALYHGLIMM A YQAYDETI ATGTFFYPVP VNPLFACPEH LASLRGMTNA RRVLAKMVPP IPPFLGANHH ATIRQPVAYH VTHSKSDFNT LT YSLLGGY FKFTPISLTH QLRTGFHPGI AFTVVRQDRF ATEQLLYAER ASESYFVGQI QVHHHDAIGG VNFTLTQPRA HVD LGVGYT AVCATAALRC PLTDMGNTAQ NLFFSRGGVP MLHDNVTESL RRITASGGRL NPTEPLPIFG GLRPATSAGI ARGQ ASVCE FVAMPVSTDL QYFRTACNPR GRASGMLYMG DRDADIEAIM FDHTQSDVAY TDRATLNPWA SQKHSYGDRL YNGTY NLTG ASPIYSPCFK FFTPAEVNTN CNTLDRLLME AKAVASQSST DTEYQFKRPP GSTEMTQDPC GLFQEAYPPL CSSDAA MLR TAHAGETGAD EVHLAQYLIR DASPLRGCLP LPR

UniProtKB: Major capsid protein

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分子 #2: Small capsomere-interacting protein

分子名称: Small capsomere-interacting protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 15 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human herpesvirus 3 (水痘・帯状疱疹ウイルス)
分子量理論値: 24.440119 KDa
配列文字列: MTQPASSRVV FDPSNPTTFS VEAIAAYTPV ALIRLLNASG PLQPGHRVDI ADARSIYTVG AAASAARARA NHNANTIRRT AMFAETDPM TWLRPTVGLK RTFNPRIIRP QPPNPSMSLG ISGPTILPQK TQSADQSALQ QPAALAFSGS SPQHPPPQTT S ASVGQQQH ...文字列:
MTQPASSRVV FDPSNPTTFS VEAIAAYTPV ALIRLLNASG PLQPGHRVDI ADARSIYTVG AAASAARARA NHNANTIRRT AMFAETDPM TWLRPTVGLK RTFNPRIIRP QPPNPSMSLG ISGPTILPQK TQSADQSALQ QPAALAFSGS SPQHPPPQTT S ASVGQQQH VVSGSSGQQP QQGAQSSTVQ PTTGSPPAAQ GVPQSTPPPT QNTPQGGKGQ TLSHTGQSGN ASRSRRV

UniProtKB: Small capsomere-interacting protein

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分子 #3: Triplex capsid protein 2

分子名称: Triplex capsid protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human herpesvirus 3 (水痘・帯状疱疹ウイルス)
分子量理論値: 34.421914 KDa
配列文字列: MAMPFEIEVL LPGELSPAET SALQKCEGKI ITFSTLRHRA SLVDIALSSY YINGAPPDTL SLLEAYRMRF AAVITRVIPG KLLAHAIGV GTPTPGLFIQ NTSPVDLCNG DYICLLPPVF GSADSIRLDS VGLEIVFPLT IPQTLMREII AKVVARAVER T AAGAQILP ...文字列:
MAMPFEIEVL LPGELSPAET SALQKCEGKI ITFSTLRHRA SLVDIALSSY YINGAPPDTL SLLEAYRMRF AAVITRVIPG KLLAHAIGV GTPTPGLFIQ NTSPVDLCNG DYICLLPPVF GSADSIRLDS VGLEIVFPLT IPQTLMREII AKVVARAVER T AAGAQILP HEVLRGADVI CYNGRRYELE TNLQHRDGSD AAIRTLVLNL MFSINEGCLL LLALIPTLLV QGAHDGYVNL LI QTANCVR ETGQLINIPP MPRIQDGHRR FPIYETISSW ISTSSRLGDT LGTRAILRVC VFDGPSTVHP GDRTAVIQV

UniProtKB: Capsid protein

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分子 #4: Triplex capsid protein 1

分子名称: Triplex capsid protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human herpesvirus 3 (水痘・帯状疱疹ウイルス)
分子量理論値: 54.02818 KDa
配列文字列: MGSQPTNSHF TLNEQTLCGT NISLLGNNRF IQIGNGLHMT YAPGFFGNWS RDLTIGPRFG GLNKQPIHVP PKRTETASIQ VTPRSIVIN RMNNIQINPT SIGNPQVTIR LPLNNFKSTT QLIQQVSLTD FFRPDIEHAG SIVLILRHPS DMIGEANTLT Q AGRDPDVL ...文字列:
MGSQPTNSHF TLNEQTLCGT NISLLGNNRF IQIGNGLHMT YAPGFFGNWS RDLTIGPRFG GLNKQPIHVP PKRTETASIQ VTPRSIVIN RMNNIQINPT SIGNPQVTIR LPLNNFKSTT QLIQQVSLTD FFRPDIEHAG SIVLILRHPS DMIGEANTLT Q AGRDPDVL LEGLRNLFNA CTAPWTVGEG GGLRAYVTSL SFIAACRAEE YTDKQAADAN RTAIVSAYGC SRMETRLIRF SE CLRAMVQ CHVFPHRFIS FFGSLLEYTI QDNLCNITAV AKGPQEAART DKTSTRRVTA NIPACVFWDV DKDLHLSADG LKH VFLVFV YTQRRQREGV RLHLALSQLN EQCFGRGIGF LLGRIRAENA AWGTEGVANT HQPYNTRALP LVQLSNDPTS PRCS IGEIT GVNWNLARQR LYQWTGDFRG LPTQLSCMYA AYTLIGTIPS ESVRYTRRME RFGGYNVPTI WLEGVVWGGT NTWNE CYY

UniProtKB: Capsid protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Homemade / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: LACEY / 支持フィルム - Film thickness: 3 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: blot for 2 seconds before plunging.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 81.0 K / 最高: 93.0 K
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 実像数: 26979 / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm
最大 デフォーカス（補正後）: 5.1160000000000005 µm
最小 デフォーカス（補正後）: 0.38630000000000003 µm
倍率（補正後）: 59000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 94640
詳細: Images were low-pass to 15 angstrom to facilitated particle picking.
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成使用したクラス数: 5 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.8) / 使用した粒子像数: 311236
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.8)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.8)
最終 3次元分類クラス数: 5 / 平均メンバー数/クラス: 505632 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.8)
ソフトウェア - 詳細: local angular search range 3,sampling interval:0.5degree, +-4 pixel offset search.
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

5zz8

chain_id: 1, residue_range: 74-482, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

5zz8

chain_id: 2, residue_range: 8-316, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

5zz8

chain_id: A, residue_range: 19-1393, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

5zz8

chain_id: b, residue_range: 8-107, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-7bw6:
Varicella-zoster virus capsid

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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