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万見
- EMDB-29678: Hybrid aspen cellulose synthase-8 bound to UDP -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-29678
タイトルHybrid aspen cellulose synthase-8 bound to UDP
マップデータautosharpened map local refinement in cryosparc
試料
  • 複合体: Homotrimeric cellulose synthase complex
    • タンパク質・ペプチド: Cellulose synthase
  • リガンド: URIDINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードCellulose / cell wall / UDP / PLANT PROTEIN / Transferase
機能・相同性
機能・相同性情報


cellulose synthase (UDP-forming) / cellulose synthase (UDP-forming) activity / cellulose biosynthetic process / cell wall organization / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cellulose synthase, RING-type zinc finger / Zinc-binding RING-finger / Cellulose synthase / Cellulose synthase / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Cellulose synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Populus tremula x Populus tremuloides (植物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Verma P / Zimmer J
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
Department of Energy (DOE, United States) 米国
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2023
タイトル: Insights into substrate coordination and glycosyl transfer of poplar cellulose synthase-8.
著者: Preeti Verma / Albert L Kwansa / Ruoya Ho / Yaroslava G Yingling / Jochen Zimmer /
要旨: Cellulose is an abundant cell wall component of land plants. It is synthesized from UDP-activated glucose molecules by cellulose synthase, a membrane-integrated processive glycosyltransferase. ...Cellulose is an abundant cell wall component of land plants. It is synthesized from UDP-activated glucose molecules by cellulose synthase, a membrane-integrated processive glycosyltransferase. Cellulose synthase couples the elongation of the cellulose polymer with its translocation across the plasma membrane. Here, we present substrate and product-bound cryogenic electron microscopy structures of the homotrimeric cellulose synthase isoform-8 (CesA8) from hybrid aspen (poplar). UDP-glucose binds to a conserved catalytic pocket adjacent to the entrance to a transmembrane channel. The substrate's glucosyl unit is coordinated by conserved residues of the glycosyltransferase domain and amphipathic interface helices. Site-directed mutagenesis of a conserved gating loop capping the active site reveals its critical function for catalytic activity. Molecular dynamics simulations reveal prolonged interactions of the gating loop with the substrate molecule, particularly across its central conserved region. These transient interactions likely facilitate the proper positioning of the substrate molecule for glycosyl transfer and cellulose translocation.
HIGHLIGHTS: Cryo-EM structures of substrate and product bound poplar cellulose synthase provide insights into substrate selectivitySite directed mutagenesis signifies a critical function of the ...HIGHLIGHTS: Cryo-EM structures of substrate and product bound poplar cellulose synthase provide insights into substrate selectivitySite directed mutagenesis signifies a critical function of the gating loop for catalysisMolecular dynamics simulations support persistent gating loop - substrate interactionsGating loop helps in positioning the substrate molecule to facilitate cellulose elongationConserved cellulose synthesis substrate binding mechanism across the kingdoms.
履歴
登録2023年2月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年3月1日-
マップ公開2023年3月1日-
更新2024年8月21日-
現状2024年8月21日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_29678.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_29678.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈autosharpened map local refinement in cryosparc
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.88 Å/pix.
x 400 pix.
= 352. Å		0.88 Å/pix.
x 400 pix.
= 352. Å		0.88 Å/pix.
x 400 pix.
= 352. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.88 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 5.8
最小 - 最大-22.75121 - 39.503883000000002
平均 (標準偏差)-0.000000000000298 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 352.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: half map A

ファイルemd_29678_half_map_1.map
注釈half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map B

ファイルemd_29678_half_map_2.map
注釈half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Homotrimeric cellulose synthase complex

全体名称: Homotrimeric cellulose synthase complex
要素
  • 複合体: Homotrimeric cellulose synthase complex
    • タンパク質・ペプチド: Cellulose synthase
  • リガンド: URIDINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: Homotrimeric cellulose synthase complex

超分子名称: Homotrimeric cellulose synthase complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Populus tremula x Populus tremuloides (植物)

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分子 #1: Cellulose synthase

分子名称: Cellulose synthase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: cellulose synthase (UDP-forming)
由来(天然)生物種: Populus tremula x Populus tremuloides (植物)
分子量理論値: 112.483023 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MHHHHHHHHH HHHMMESGAP ICHTCGEQVG HDANGDLFVA CHECNYHICK SCFEYEIKEG RKVCLRCGSP YDENLLDDVE KKGSGNQST MASHLNNSQD VGIHARHISS VSTVDSEMND EYGNPIWKNR VESWKDKRNK KKKSNTKPET EPAQVPPEQQ M ENKPSAEA ...文字列:
MHHHHHHHHH HHHMMESGAP ICHTCGEQVG HDANGDLFVA CHECNYHICK SCFEYEIKEG RKVCLRCGSP YDENLLDDVE KKGSGNQST MASHLNNSQD VGIHARHISS VSTVDSEMND EYGNPIWKNR VESWKDKRNK KKKSNTKPET EPAQVPPEQQ M ENKPSAEA SEPLSIVYPI PRNKLTPYRA VIIMRLIILG LFFHYRITNP VDSAFGLWLT SVICEIWFAF SWVLDQFPKW KP VNRETFI ERLSARYERE GEPSQLAAVD FFVSTVDPLK EPPLITANTV LSILAVDYPV DKVSCYVSDD GAAMLTFESL VET AEFARK WVPFCKKFSI EPRAPEFYFS QKIDYLKDKV QPSFVKERRA MKRDYEEYKV RVNALVAKAQ KTPDEGWTMQ DGTP WPGNN TRDHPGMIQV FLGNTGARDI EGNELPRLVY VSREKRPGYQ HHKKAGAENA LVRVSAVLTN APYILNLDCD HYVNN SKAV REAMCILMDP QVGRDVCYVQ FPQRFDGIDR SDRYANRNIV FFDVNMKGLD GIQGPMYVGT GCVFNRQALY GYGPPS MPR LRKGKESSSC FSCCCPTKKK PAQDPAEVYR DAKREDLNAA IFNLTEIDNY DDYERSMLIS QLSFEKTFGL SPVFIES TL MENGGVPESA NSSTLIKEAI HVIGCGFEEK TEWGKEIGWI YGSVTEDILS GFKMHCRGWR SIYCMPVRPA FKGSAPIN L SDRLHQVLRW ALGSVEIFFS RHCPFWYGYG GGRLKWLQRL AYINTIVYPF TSLPLIAYCT IPAVCLLTGK FIIPTLSNL ASMLFLGLFI SIIVTAVLEL RWSGVSIEDL WRNEQFWVIG GVSAHLFAVF QGFLKMLAGI DTNFTVTAKA ADDTEFGELY MVKWTTLLI PPTTLLIINI VGVVAGFSDA LNKGYEAWGP LFGKVFFAFW VILHLYPFLK GLMGRQNRTP TIVVLWSVLL T SVFSLVWV KINPFVNKVD NTLAGETCIS IDC

UniProtKB: Cellulose synthase

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分子 #3: URIDINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 3 / 式: UDP
分子量理論値: 404.161 Da
Chemical component information

ChemComp-UDP:
URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP / UDP*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 15.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER
最大 デフォーカス（公称値）: 2.3000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

21820

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 188722
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.8.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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